Viene chiamata una proteina del sangue in grado di trasportare ossigeno. Capacità di ossigeno nel sangue

Scoiattoli (proteine, polipeptidi) sono i biopolimeri più numerosi, più diversi e di fondamentale importanza. Le molecole proteiche contengono atomi di carbonio, ossigeno, idrogeno, azoto e talvolta zolfo, fosforo e ferro.

I monomeri proteici lo sono aminoacidi, che (avendo gruppi carbossilici e amminici) hanno le proprietà di un acido e di una base (anfoternico).

Grazie a ciò, gli amminoacidi possono connettersi tra loro (il loro numero in una molecola può raggiungere diverse centinaia). A questo proposito, le molecole proteiche hanno grandi dimensioni e vengono chiamati macromolecole.

Struttura di una molecola proteica

Sotto struttura di una molecola proteica capirla composizione aminoacidica, la sequenza dei monomeri e il grado di torsione della molecola proteica.

Ci sono solo 20 tipi di amminoacidi diversi nelle molecole proteiche e viene creata un'enorme varietà di proteine ​​a causa delle loro diverse combinazioni.

• La sequenza degli amminoacidi in una catena polipeptidica è struttura primaria delle proteine(è unico per qualsiasi proteina e ne determina la forma, le proprietà e le funzioni). La struttura primaria di una proteina è unica per qualsiasi tipo di proteina e determina la forma della sua molecola, le sue proprietà e funzioni.
• Una lunga molecola proteica si piega e come risultato della formazione assume dapprima l'aspetto di una spirale legami di idrogeno tra i gruppi -CO e -NH di diversi residui amminoacidici di una catena polipeptidica (tra il carbonio del gruppo carbossilico di un amminoacido e l'azoto del gruppo amminico di un altro amminoacido). Questa spirale è struttura secondaria delle proteine.
• Struttura terziaria delle proteine- “impaccamento” spaziale tridimensionale della catena polipeptidica nella forma globuli(palla). La forza della struttura terziaria è assicurata da una varietà di legami che si formano tra i radicali di amminoacidi (legami idrofobici, idrogeno, ionici e disolfuro S-S).
• Alcune proteine ​​(ad esempio l'emoglobina umana) hanno struttura quaternaria. Nasce come risultato della combinazione di diverse macromolecole con una struttura terziaria in un complesso complesso. La struttura quaternaria è tenuta insieme da deboli legami ionici, idrogeno e idrofobici.

La struttura delle proteine ​​può essere interrotta (sottoposta a denaturazione) quando riscaldato, trattato con alcuni sostanze chimiche, irradiazione, ecc. Con un impatto debole, solo la struttura quaternaria si disintegra, con una più forte: la terziaria e quindi la secondaria, e la proteina rimane sotto forma di catena polipeptidica. Come risultato della denaturazione, la proteina perde la capacità di svolgere la sua funzione.

La distruzione delle strutture quaternarie, terziarie e secondarie è reversibile. Questo processo si chiama rinaturazione.

Distruzione struttura primaria irreversibile.

Oltre alle proteine ​​semplici costituite solo da aminoacidi, esistono anche proteine ​​complesse, che possono includere carboidrati ( glicoproteine), grassi ( lipoproteine), acidi nucleici (nucleoproteine) e così via.

Funzioni delle proteine

• Funzione catalitica (enzimatica). Proteine ​​speciali - enzimi- capace di accelerare le reazioni biochimiche nelle cellule decine e centinaia di milioni di volte. Ogni enzima accelera una ed una sola reazione. Gli enzimi contengono vitamine.

• Funzione strutturale (costruzione).- una delle funzioni principali delle proteine ​​(le proteine ​​fanno parte delle membrane cellulari; la proteina cheratina forma capelli e unghie; le proteine ​​collagene ed elastina formano cartilagine e tendini).

• Funzione di trasporto- Le proteine ​​forniscono il trasporto attivo degli ioni attraverso le membrane cellulari (proteine ​​di trasporto nella membrana esterna delle cellule), il trasporto dell'ossigeno e diossido di carbonio(emoglobina nel sangue e mioglobina muscolare), trasporti acidi grassi(le proteine ​​del siero promuovono il trasferimento di lipidi e acidi grassi, varie sostanze biologicamente attive).

• Funzione di segnale. La ricezione dei segnali dall'ambiente esterno e la trasmissione delle informazioni nella cellula avviene grazie alle proteine ​​integrate nella membrana che sono in grado di modificare la loro struttura terziaria in risposta all'azione di fattori ambientali.
• Funzione contrattile (motoria).- fornito dalle proteine ​​contrattili - actina e miosina (grazie alle proteine ​​contrattili, ciglia e flagelli si muovono nei protozoi, i cromosomi si muovono durante la divisione cellulare, i muscoli si contraggono negli organismi multicellulari e altri tipi di movimento negli organismi viventi vengono migliorati).

• Funzione protettiva- forniscono gli anticorpi difesa immunitaria corpo; fibrinogeno e fibrina proteggono il corpo dalla perdita di sangue formando un coagulo di sangue.

• Funzione normativa inerente alle proteine ​​- ormoni(non tutti gli ormoni sono proteine!). Mantengono costanti le concentrazioni di sostanze nel sangue e nelle cellule, partecipano alla crescita, alla riproduzione e ad altre funzioni vitali. processi importanti(ad esempio, l'insulina regola lo zucchero nel sangue).
• Funzione energetica- A lungo digiuno le proteine ​​possono essere utilizzate come fonte aggiuntiva di energia dopo aver consumato carboidrati e grassi (con 1 g di proteine ​​completamente scomposto in prodotti finali Vengono rilasciati 17,6 kJ di energia). Gli amminoacidi rilasciati quando le molecole proteiche vengono scomposte vengono utilizzati per costruire nuove proteine.

La maggior parte dell'ossigeno nel corpo dei mammiferi viene trasportato dal sangue sotto forma di composto chimico con emoglobina. L'ossigeno libero disciolto nel sangue è solo dello 0,3%. La reazione di ossigenazione, la conversione della deossiemoglobina in ossiemoglobina, che avviene nei globuli rossi dei capillari polmonari può essere scritta come segue:

HB + 4O 2 ⇄ HB(O 2) 4

Questa reazione avviene molto rapidamente: il tempo di semisaturazione dell'emoglobina con l'ossigeno è di circa 3 millisecondi. L'emoglobina ne ha due proprietà sorprendenti, che gli permettono di essere un trasportatore ideale di ossigeno. Il primo è la capacità di legare l'ossigeno e il secondo è di cederlo. Risulta La capacità dell'emoglobina di legare e rilasciare ossigeno dipende dalla tensione dell'ossigeno nel sangue. Proviamo a rappresentare graficamente la dipendenza della quantità di emoglobina ossigenata dalla tensione dell'ossigeno nel sangue, e poi potremo scoprire: in quali casi l'emoglobina aggiunge ossigeno e in quali lo rilascia. L'emoglobina e l'ossiemoglobina vengono assorbite in modo diverso raggi di luce, pertanto la loro concentrazione può essere determinata mediante metodi spettrometrici.

Il grafico che riflette la capacità dell’emoglobina di legare e rilasciare ossigeno è chiamato “curva di dissociazione dell’ossiemoglobina”. L'asse delle ascisse in questo grafico mostra la quantità di ossiemoglobina come percentuale dell'emoglobina totale nel sangue e l'asse delle ordinate mostra la tensione dell'ossigeno nel sangue in mmHg. Arte.

Figura 9A. Curva di dissociazione dell'ossiemoglobina normale

Consideriamo il grafico in base alle fasi del trasporto dell'ossigeno: il punto più alto corrisponde alla tensione dell'ossigeno osservata nel sangue dei capillari polmonari - 100 mm Hg. (la stessa quantità dell'aria alveolare). Il grafico mostra che a questa tensione tutta l'emoglobina si trasforma sotto forma di ossiemoglobina: è completamente satura di ossigeno. Proviamo a calcolare la quantità di ossigeno che lega l'emoglobina. Una mole di emoglobina può legare 4 moli O2, e 1 grammo di Hb lega idealmente 1,39 ml di O 2, ma in pratica 1,34 ml. Con una concentrazione di emoglobina nel sangue, ad esempio, 140 g/litro, la quantità di ossigeno legato sarà 140 × 1,34 = 189,6 ml/litro di sangue. Viene chiamata la quantità di ossigeno che l'emoglobina può legare se è completamente satura capacità di ossigeno sangue (KEK). Nel nostro caso KEK = 189,6 ml.

Prestiamo attenzione a caratteristica importante emoglobina - quando la tensione dell'ossigeno nel sangue scende a 60 mm Hg, la saturazione rimane praticamente invariata - quasi tutta l'emoglobina è presente sotto forma di ossiemoglobina. Questa funzione ti consente di connetterti il ​​più possibile quantità possibile ossigeno con una diminuzione del suo contenuto in ambiente(ad esempio, ad un'altitudine fino a 3000 metri).

La curva di dissociazione ha un carattere a forma di S, che è associato alle peculiarità dell'interazione dell'ossigeno con l'emoglobina. La molecola di emoglobina lega gradualmente 4 molecole di ossigeno. Il legame della prima molecola aumenta notevolmente la capacità legante e la seconda e la terza molecola fanno lo stesso. Questo effetto è chiamato azione cooperativa dell'ossigeno

Entra il sangue arterioso grande cerchio circolazione sanguigna e consegnato ai tessuti. La tensione dell'ossigeno nei tessuti, come si può vedere dalla Tabella 2, varia da 0 a 20 mm Hg. Art., una piccola quantità di ossigeno fisicamente disciolto si diffonde nei tessuti, la sua tensione nel sangue diminuisce. Una diminuzione della tensione dell'ossigeno è accompagnata dalla dissociazione dell'ossiemoglobina e dal rilascio di ossigeno. L'ossigeno rilasciato dal composto si dissolve fisicamente e può diffondersi nel tessuto lungo un gradiente di tensione. All'estremità venosa del capillare, la tensione dell'ossigeno è di 40 mm Hg, che corrisponde a circa il 73% di saturazione dell'emoglobina. La parte ripida della curva di dissociazione corrisponde alla normale tensione di ossigeno per i tessuti del corpo – 35 mmHg e inferiore.

Pertanto, la curva di dissociazione dell'emoglobina riflette la capacità dell'emoglobina di accettare ossigeno se la tensione di ossigeno nel sangue è elevata e di rilasciarlo quando la tensione di ossigeno diminuisce.

La transizione dell’ossigeno nei tessuti avviene per diffusione, ed è descritta dalla legge di Fick, e dipende quindi dal gradiente di tensione dell’ossigeno.

Puoi scoprire quanto ossigeno viene estratto dal tessuto. Per fare ciò, è necessario determinare la quantità di ossigeno nel sangue arterioso e nel sangue sangue venoso proveniente da una certa zona. Il sangue arterioso, come abbiamo potuto calcolare (KEK), contiene 180-200 ml. ossigeno. Il sangue venoso a riposo contiene circa 120 ml. ossigeno. Proviamo a calcolare il tasso di utilizzo dell'ossigeno: 180 ml. -120 ml. = 60 ml. è la quantità di ossigeno estratta dai tessuti, 60 ml./180 ´ 100 = 33%. Di conseguenza, il tasso di utilizzo dell'ossigeno è del 33% (normalmente dal 25 al 40%). Come si può vedere da questi dati, non tutto l'ossigeno viene utilizzato dai tessuti. Normalmente in un minuto vengono erogati circa 1000 ml ai tessuti. ossigeno. Se si tiene conto del tasso di recupero, è chiaro che vengono recuperati tra 250 e 400 ml di tessuto. ossigeno al minuto, il resto dell'ossigeno ritorna al cuore come parte del sangue venoso. Con un lavoro muscolare intenso, il tasso di utilizzo aumenta al 50–60%.

Tuttavia, la quantità di ossigeno che ricevono i tessuti non dipende solo dal tasso di utilizzo. Se le condizioni cambiano durante ambiente interno e quei tessuti in cui avviene la diffusione dell'ossigeno, le proprietà dell'emoglobina possono cambiare. Un cambiamento nelle proprietà dell’emoglobina si riflette nel grafico ed è chiamato “spostamento della curva”. Nota punto importante sulla curva: il punto di semisaturazione dell'emoglobina con l'ossigeno si osserva con una tensione dell'ossigeno di 27 mm Hg. Art., a questo voltaggio il 50% dell'emoglobina è sotto forma di ossiemoglobina, il 50% sotto forma di deossiemoglobina, quindi il 50% dell'ossigeno legato è libero (circa 100 ml/l). Se la concentrazione di anidride carbonica, ioni idrogeno e temperatura nel tessuto aumenta, allora la curva si sposta a destra. In questo caso, il punto di mezza saturazione si sposterà oltre valori elevati tensione dell'ossigeno - già a una tensione di 40 mm Hg. Arte. Verrà rilasciato il 50% dell'ossigeno (Figura 9B). L'emoglobina nei tessuti che lavorano intensamente rilascerà ossigeno più facilmente. I cambiamenti nelle proprietà dell'emoglobina sono causati da per i seguenti motivi: acidificazione ambiente a seguito di un aumento della concentrazione di anidride carbonica agisce in due modi: 1) un aumento della concentrazione di ioni idrogeno favorisce il rilascio di ossigeno da parte dell'ossiemoglobina perché gli ioni idrogeno si legano più facilmente alla deossiemoglobina, 2) legame diretto del carbonio il biossido alla parte proteica della molecola di emoglobina riduce la sua affinità per l'ossigeno; aumentando la concentrazione di 2,3-difosfoglicerato, che appare durante il processo di glicolisi anaerobica ed è anche integrato nella parte proteica della molecola di emoglobina e riduce la sua affinità per l'ossigeno.

Uno spostamento della curva a sinistra si osserva, ad esempio, nel feto, quando nel sangue viene rilevata una grande quantità di emoglobina fetale.

Figura 9 B. Impatto dei cambiamenti nei parametri ambientali interni

Il trasporto dell'O2 viene effettuato sia fisicamente disciolto che chimicamente forma rilegata. I processi fisici, cioè la dissoluzione del gas, non possono soddisfare la richiesta di O2 del corpo. Si stima che l'O2 fisicamente disciolto possa supportare il normale consumo di O2 nel corpo (250 ml*min-1) se il volume minuto della circolazione sanguigna è di circa 83 l*min-1 a riposo. Il meccanismo più ottimale è il trasporto di O2 in forma legata chimicamente.

Secondo la legge di Fick, lo scambio gassoso di O2 tra aria alveolare e sangue avviene a causa della presenza di un gradiente di concentrazione di O2 tra questi mezzi. Negli alveoli dei polmoni, la pressione parziale di O2 è di 13,3 kPa, o 100 mmHg, e nel sangue venoso che scorre ai polmoni, la tensione parziale di O2 è di circa 5,3 kPa, o 40 mmHg. La pressione dei gas nell'acqua o nei tessuti corporei è designata con il termine “tensione del gas” ed è indicata dai simboli Po2, Pco2. Il gradiente di O2 sulla membrana alveolo-capillare, pari mediamente a 60 mm Hg, è uno dei fattori più importanti, ma non l’unico, secondo la legge di Fick. stato iniziale diffusione di questo gas dagli alveoli nel sangue.

Il trasporto di O2 inizia nei capillari dei polmoni dopo il suo legame chimico con l'emoglobina.

L'emoglobina (Hb) è in grado di legare selettivamente l'O2 e di formare ossiemoglobina (HbO2) nella zona alta concentrazione O2 nei polmoni e rilascia O2 molecolare nell'area a basso contenuto di O2 nei tessuti. In questo caso, le proprietà dell'emoglobina non cambiano e può svolgere la sua funzione per lungo tempo.

L’emoglobina trasporta l’O2 dai polmoni ai tessuti. Questa funzione dipende da due proprietà dell'emoglobina: 1) la capacità di passare dalla forma ridotta, chiamata deossiemoglobina, a quella ossidata (Hb + O2 à HbO2) ad alta velocità (emivita 0,01 s o meno) a corno normale nell'aria alveolare; 2) la capacità di rilasciare O2 nei tessuti (HbO2 à Hb + O2) a seconda delle esigenze metaboliche delle cellule dell’organismo.

La dipendenza del grado di ossigenazione dell'emoglobina dalla pressione parziale di O2 nell'aria alveolare è rappresentata graficamente sotto forma di curva di dissociazione dell'ossiemoglobina o curva di saturazione (Fig. 8.7). Il plateau della curva di dissociazione è caratteristico del sangue arterioso saturo di O2 (saturo) e la parte discendente ripida della curva è caratteristica del sangue tissutale venoso o desaturato.

L'affinità dell'ossigeno per l'emoglobina è influenzata da vari fattori metabolici, che si esprimono come uno spostamento della curva di dissociazione verso sinistra o destra. L'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno è regolata i fattori più importanti metabolismo tissutale: pH Po2, temperatura e concentrazione intracellulare di 2,3-difosfoglicerato. Il valore del pH e il contenuto di CO2 in qualsiasi parte del corpo modificano naturalmente l'affinità dell'emoglobina per l'O2: una diminuzione del pH del sangue provoca uno spostamento della curva di dissociazione verso destra (diminuisce l'affinità dell'emoglobina per l'O2) e un aumento nel pH del sangue provoca uno spostamento della curva di dissociazione verso sinistra (l'affinità dell'emoglobina per l'O2 aumenta) ( vedere Fig. 8.7, A). Ad esempio, il pH dei globuli rossi è inferiore di 0,2 unità rispetto a quello del plasma sanguigno. Nei tessuti, a causa dell'aumento del contenuto di CO2, anche il pH è inferiore a quello del plasma sanguigno. L’effetto del pH sulla curva di dissociazione dell’ossiemoglobina è chiamato “effetto Bohr”.

Un aumento della temperatura riduce l'affinità dell'emoglobina per l'O2. Nei muscoli che lavorano, un aumento della temperatura favorisce il rilascio di O2. Una diminuzione della temperatura tissutale o del contenuto di 2,3-difosfoglicerato provoca uno spostamento a sinistra della curva di dissociazione dell'ossiemoglobina (vedi Fig. 8.7, B).

Fattori metabolici sono i principali regolatori del legame dell'O2 all'emoglobina nei capillari polmonari, quando il livello di O2, pH e CO2 nel sangue aumenta l'affinità dell'emoglobina per l'O2 lungo i capillari polmonari. Nelle condizioni dei tessuti corporei, questi stessi fattori metabolici riducono l'affinità dell'emoglobina per l'O2 e promuovono la transizione dell'ossiemoglobina nella sua forma ridotta: deossiemoglobina. Di conseguenza, l'O2 scorre lungo un gradiente di concentrazione dal sangue dei capillari tissutali ai tessuti corporei.

Il monossido di carbonio (II) - CO, è in grado di combinarsi con l'atomo di ferro dell'emoglobina, modificandone le proprietà e reagendo con O2. L'altissima affinità della CO per l'Hb (200 volte superiore a quella dell'O2) blocca uno o più atomi di ferro nella molecola dell'eme, modificando l'affinità dell'Hb per l'O2.

Per capacità di ossigeno del sangue si intende la quantità di O2 che viene trattenuta dal sangue fino alla completa saturazione dell'emoglobina. Con un contenuto di emoglobina nel sangue di 8,7 mmol*l-1, la capacità di ossigeno del sangue è di 0,19 ml di O2 in 1 ml di sangue (temperatura 0oC e pressione barometrica 760 mm Hg, o 101,3 kPa). La capacità di ossigeno del sangue è determinata dalla quantità di emoglobina, 1 g della quale lega 1,36-1,34 ml di O2. Il sangue umano contiene circa 700-800 g di emoglobina e può quindi legare quasi 1 litro di O2. In 1 ml di plasma sanguigno è fisicamente disciolto pochissimo O2 (circa 0,003 ml), che non è in grado di soddisfare la richiesta di ossigeno dei tessuti. La solubilità dell'O2 nel plasma sanguigno è 0,225 ml*l-1*kPa-1

Anche lo scambio di O2 tra il sangue capillare e le cellule dei tessuti avviene per diffusione. Gradiente di concentrazione di O2 tra sangue arterioso(100 mm Hg o 13,3 kPa) e nei tessuti (circa 40 mm Hg o 5,3 kPa) è in media di 60 mm Hg. (8,0 kPa). La variazione del gradiente può essere causata sia dal contenuto di O2 nel sangue arterioso sia dal coefficiente di utilizzo di O2, che per il corpo è in media del 30-40%. Il coefficiente di utilizzo dell'ossigeno è la quantità di O2 ceduta quando il sangue passa attraverso i capillari dei tessuti, in relazione alla capacità di ossigeno del sangue.

Biglietto 11

1. La membrana è un doppio strato lipidico in cui sono immerse le proteine ​​integrali, che funzionano come pompe e canali ionici Energia dell'ATP pompa ioni K, Na, Ca contro il gradiente di concentrazione. Le proteine ​​periferiche formano il citoscheletro della cellula, che conferisce forza e allo stesso tempo elasticità alla cellula. Le membrane sono composte da tre classi di lipidi: fosfolipidi, glicolipidi e colesterolo. Fosfolipidi e glicolipidi (lipidi con attaccati carboidrati) sono costituiti da due lunghe code di idrocarburi idrofobi collegate a una testa idrofila carica. Il colesterolo conferisce rigidità alla membrana occupando lo spazio libero tra le code idrofobiche dei lipidi e impedendo loro di piegarsi. Pertanto, le membrane a basso contenuto di colesterolo sono più flessibili, mentre quelle ad alto contenuto di colesterolo sono più rigide e fragili. Il colesterolo funge anche da “tappo” che impedisce il movimento delle molecole polari dalla cellula alla cellula. Parte importante le membrane sono costituite da proteine ​​che la permeano e sono responsabili delle varie proprietà delle membrane. La loro composizione e orientamento differiscono nelle diverse membrane. La membrana cellulare è la barriera di separazione tra il citoplasma e l'ambiente extracellulare. Trasporto di sostanze attraverso la membrana cellulare dentro o fuori la cellula, effettuato utilizzando vari meccanismi: diffusione semplice, diffusione facilitata e trasporto attivo. La proprietà più importante membrana biologica consiste nella sua capacità di entrare e uscire dalla cellula varie sostanze. Esso ha Grande importanza per l'autoregolazione e il mantenimento di una composizione cellulare costante. Questa funzione membrana cellulare effettuato grazie a permeabilità selettiva, cioè la capacità di far passare alcune sostanze e non altre.

Esistono 4 tipi principali di trasporto nella cellula: 1) Diffusione, 2) Osmosi, 3) Trasporto attivo, 4) Endo ed esocitosi. 1) La diffusione è il movimento delle sostanze lungo un gradiente diffuso, cioè da un’area ad alta concentrazione ad un’area a bassa concentrazione. Ioni, glucosio, amminoacidi, lipidi, ecc. si diffondono lentamente. Le molecole liposolubili si diffondono rapidamente. La diffusione facilitata è una modificazione della diffusione. Si osserva quando una molecola specifica aiuta una certa sostanza a passare attraverso la membrana, cioè questa molecola ha un proprio canale attraverso il quale passa facilmente (il glucosio entra nei globuli rossi). 2) L'osmosi è la diffusione dell'acqua attraverso membrane semipermeabili. 3) Attivo è il trasporto di molecole o ioni attraverso una membrana, contro un gradiente di concentrazione e un gradiente elettrochimico. Le proteine ​​trasportatrici (a volte chiamate proteine ​​pompa) trasportano le sostanze attraverso la membrana con il dispendio di energia, che solitamente viene fornita dall'idrolisi. ATP. In una cellula viene mantenuta una differenza di potenziale tra i due lati della membrana plasmatica: potenziale di membrana. Ambiente esterno carica positiva e quella interna è negativa. Pertanto, i cationi Na e K tenderanno ad entrare nella cellula e gli anioni cloro verranno respinti. Un esempio di trasporto attivo presente nella maggior parte delle cellule è la pompa sodio-potassio. 4) Endo ed esocitosi. La membrana plasmatica partecipa all'eliminazione delle sostanze dalla cellula; ciò avviene attraverso il processo di esocitosi. In questo modo vengono rimossi ormoni, polisaccaridi, proteine, gocce di grasso e altri prodotti cellulari. Sono racchiusi in bolle delimitate da una membrana e si avvicinano alla membrana plasmatica. Entrambe le membrane si fondono e il contenuto della vescicola viene espulso. La fagottosi è la cattura e l'assorbimento di particelle di grandi dimensioni da parte di una cellula. La pinocitosi è il processo di cattura e assorbimento di goccioline liquide.

Pompa potassio/sodio. Inizialmente, questo trasportatore attacca tre ioni al lato interno della membrana. Questi ioni cambiano conformazione centro attivo ATPasi. Dopo tale attivazione, l'ATPasi è in grado di idrolizzare una molecola di ATP e lo ione fosfato viene fissato sulla superficie del trasportatore all'interno della membrana. L'energia rilasciata viene spesa per modificare la conformazione dell'ATPasi, dopo di che tre ioni e uno ione (fosfato) finisce al di fuori membrane. Qui gli ioni vengono scissi e sostituiti da due ioni. Quindi la conformazione del portatore cambia in quella originale e gli ioni finiscono a dentro membrane. Qui gli ioni vengono scissi e il trasportatore è di nuovo pronto per il lavoro.

EmoglobinaF, sin. emoglobina fetale - emoglobina normale del feto umano, che differisce dall'emoglobina A nella struttura di una coppia di catene polipeptidiche, maggiore affinità per l'ossigeno e maggiore stabilità; un aumento dei livelli di emoglobina F si osserva in alcune forme di beta talassemia, leucemia acuta, anemia aplastica e altre malattie.

Emoglobinuria– comparsa di emoglobina libera nelle urine, dovuta ad una maggiore distruzione intravascolare dei globuli rossi.

Emoglobinuria di marzo– emoglobinuria parossistica, osservata dopo un lavoro fisico intenso e prolungato.

Emolisi- il processo di distruzione dei globuli rossi, in cui l'emoglobina viene rilasciata da essi nel plasma. Il sangue dopo gli eritrociti G. è un liquido rosso trasparente (sangue laccato).

Emolisine– anticorpi che portano all'emolisi dei globuli rossi in presenza di complemento.

Emometro– un dispositivo progettato per determinare la concentrazione di emoglobina nel sangue utilizzando un metodo colorimetrico.

Emopoietine– sostanze formate nel corpo che stimolano l'emopoiesi (emopoiesi).

Emoresistografia– un metodo grafico per registrare la resistenza degli eritrociti alle variazioni della pressione osmotica.

Emostasi - un sistema complesso meccanismi adattativi che garantiscono la fluidità del sangue nei vasi e la coagulazione del sangue quando la loro integrità viene violata.

Emofilia(i)– malattie ereditarie manifestate da sanguinamento prolungato da vasi danneggiati, tendenza a formare ematomi durante lesioni e caratterizzate da una violazione della prima fase della coagulazione del sangue a causa di una carenza di fattori VIII o IX.

Eparina– un fattore anticoagulante naturale del sangue, sintetizzato dai mastociti, che inibisce la conversione della protrombina in trombina, del fibrinogeno in fibrina e riduce l’attività della trombina; I preparati di G. sono usati come medicinali.

Iperadrenalina- eccesso di adrenalina nel sangue.

Iperglicemia – contenuto aumentato glucosio nel sangue. G. nutrizionale – G. che si verifica dopo aver mangiato un pasto ricco di carboidrati.

Ipercapnia- una condizione del corpo causata da un aumento della pressione parziale dell'anidride carbonica nel sangue.

Iperossiemia– aumento del contenuto di ossigeno nel sangue.

Soluzione ipertonica– una soluzione la cui pressione osmotica è superiore alla pressione osmotica del plasma sanguigno.

Ipercromasia(sin. Ipercromia) - aumento della colorazione dei globuli rossi a causa dell'aumento del contenuto di emoglobina in essi contenuto; caratterizzato da un aumento dell'indice di colore (superiore a 1,05).

Ipoglicemia – contenuto ridotto glucosio nel sangue.

Ipocapnia– diminuzione della pressione parziale dell’anidride carbonica nel sangue.

Ipossiemia- diminuzione del contenuto e della pressione parziale dell'ossigeno nel sangue.

Ipoproteinemia– contenuto ridotto di proteine ​​totali nel siero del sangue.

Soluzione ipotonica– una soluzione la cui pressione osmotica è inferiore alla normale pressione osmotica del plasma sanguigno.

Hirudin- un anticoagulante diretto isolato dai tessuti di alcuni animali succhiatori di sangue, comprese le sanguisughe medicinali.

Globin– la parte proteica della molecola di emoglobina.

Camera di conteggio di Goryaeva– un dispositivo per il conteggio delle cellule del sangue, realizzato come una camera di conteggio di Bürker e dotato di una griglia di Goryaev.

Granulociti- leucociti, nel cui citoplasma, quando colorato, si rivela la granularità, ma non azurofila, che è presente in piccole quantità negli agranulociti - monociti e linfociti.

Gruppi sanguigni– un insieme di caratteristiche che caratterizzano la struttura antigenica degli eritrociti e la specificità degli anticorpi anti-eritrociti, che vengono prese in considerazione quando si seleziona il sangue per le trasfusioni.

Pressione oncotica- parte della pressione osmotica creata dai composti ad alto peso molecolare nelle soluzioni. Nei sistemi biologici (plasma sanguigno), la pressione oncotica è creata principalmente dalle proteine ​​(ad esempio l'albumina).

Pressione osmotica- la pressione esercitata da una sostanza in soluzione. Nasce come risultato della tendenza della concentrazione di una soluzione a diminuire al contatto con un solvente puro a causa della controdiffusione delle molecole di soluto e solvente. La pressione osmotica è definita come l'eccesso di pressione idrostatica su una soluzione separata dal solvente da una membrana semipermeabile, sufficiente a fermare la diffusione del solvente attraverso la membrana.

Deossiemoglobina- una forma di emoglobina in cui è in grado di legare ossigeno o altri composti, come acqua, monossido di carbonio.

Deposito di sangue- un organo o tessuto che ha la capacità di trattenere nei suoi vasi parte del volume del sangue circolante, che, se necessario, può essere utilizzato dall'organismo. Il ruolo principale del deposito del sangue è svolto dalla milza, dal fegato, dai vasi intestinali, dai polmoni e dalla pelle, poiché i vasi di questi organi sono in grado di trattenere una grande quantità di sangue di riserva aggiuntivo, utilizzato in caso di urgente necessità da altri organi e tessuti.

Soluzione isotonica– una soluzione la cui pressione osmotica è uguale a pressione osmotica plasma del sangue.

Immunità– la capacità dell’organismo di proteggersi da corpi e sostanze geneticamente estranei.

Carbossiemoglobina- un composto di emoglobina con monossido di carbonio, formato durante l'avvelenamento e incapace di partecipare al trasferimento di ossigeno.

Capacità di ossigeno nel sangue- la quantità di ossigeno che può essere vincolata dal sangue fino alla completa saturazione dell'emoglobina. La normale capacità di ossigeno del sangue è di 0,19 ml di ossigeno in 1 ml di sangue (con un contenuto di emoglobina di 8,7 mmol / lo 14 g%) ad una temperatura di 0 C e una pressione barometrica di 760 mm. Hg st (101,3 kPa). La capacità di ossigeno del sangue è determinata dal contenuto di emoglobina; Pertanto, 1 g di emoglobina lega 1,36-1,34 ml di ossigeno e 0,003 ml di ossigeno vengono sciolti in 1 ml di plasma.

Coagulologia- una sezione di ematologia dedicata allo studio della biochimica, della fisiologia e della patologia del sistema di coagulazione del sangue.

Midollo osseo– contenuto delle cavità ossee; distinguere "rosso" Midollo osseo, dove avviene il processo di emopoiesi (negli adulti si trova nella sostanza spugnosa delle ossa - nell'epifisi ossa tubolari e ossa piatte; nei neonati occupa sia la diafisi) che il midollo osseo grasso (diafisi delle ossa tubolari), che si trasforma in emopoietico solo con un forte aumento dell'ematopoiesi.

Fattore Natale (IXfattore)– un proenzima sintetizzato nel fegato (sintesi vitamina K-dipendente) insieme alle lamine del fattore 3, VIII attivo e Ca++ attiva il fattore X nel sistema interno.

Leucopenia– il contenuto di leucociti nel sangue periferico è inferiore a 4000 in 1 μl

Leucopoiesi– processo di formazione dei leucociti

Leucociti – elemento sagomato sangue, avente un nucleo, che non forma emoglobina

Formula dei leucociti– rapporto quantitativo (percentuale) dei singoli tipi di leucociti nel sangue periferico

Leucocitosi– aumento del contenuto di leucociti per unità di volume sangue periferico

Cibo per leucocitosi– reazione fisiologica normale sistema immunitario il corpo all'assunzione di cibo, che consiste nella ridistribuzione dei leucociti e nella prevenzione della penetrazione del materiale alimentare nell'ambiente interno del corpo.

Linfocita– leucocita (agranulocita) di piccole dimensioni (6-13 µm) con nucleo compatto, rotondo, grumoso con piccole chiare e citoplasma basofilo; prende parte alle reazioni immunologiche. I linfociti sono divisi in tre gruppi principali: linfociti T, B e 0.

I linfociti T sono divisi in T-killer, che effettuano la lisi delle cellule bersaglio, T-T helper, che migliorano l'immunità cellulare, T-B helper, che facilitano il decorso dell'immunità umorale, T-amplificatori - migliorano le funzioni di T- e B- linfociti, soppressori T-T, sopprimono l'immunità cellulare, soppressori T-B, inibiscono l'immunità umorale, differenziazione T, regolano la funzione delle cellule staminali, controsoppressori T, interferiscono con l'azione dei soppressori T, cellule T della memoria immunitaria

I linfociti B diventano plasmacellule, che producono anticorpi, fornendo l’immunità umorale e le cellule B della memoria immunitaria

I linfociti O sono i precursori delle cellule T e B, killer naturali.

Macrofagi– cellule di origine trofica di supporto, di dimensioni variabili da 20 a 60 micron con un piccolo nucleo arrotondato (a volte due o tre nuclei) e citoplasma contenente inclusioni sotto forma di frammenti, nuclei danneggiati, lipidi, batteri e meno spesso cellule intere . I macrofagi hanno una pronunciata attività fagocitica, secernono lisozima, interferone, proteasi neutre, idrolasi acide, componenti del sistema del complemento, inibitori enzimatici (inibitore del plasminogeno), lipidi bioattivi (metaboliti dell'arachidont, prostaglandina E2, trombossano), fattori che attivano le piastrine, fattori che stimolano proteine ​​di sintesi in altre cellule, pirogeni endogeni, interleuchina I, fattori che inibiscono la riproduzione.

Metaemoglobina- un derivato dell'emoglobina, privato della capacità di trasportare ossigeno a causa del fatto che il ferro eme è in forma trivalente, si forma in quantità maggiore in alcune emoglobinopatie e nell'avvelenamento da nitrati e sulfamidici.

Microfago– leucociti neutrofili.

Mioglobina– un pigmento rosso contenuto nelle cellule muscolari striate e nei cardiomiociti; è costituito da una parte proteica - globina e un gruppo non proteico - eme, identico all'eme dell'emoglobina; agisce come trasportatore di ossigeno e garantisce la deposizione di ossigeno nei tessuti.

Monociti– un leucocita maturo con un diametro di 12-20 micron con un nucleo polimorfico a forma di fagiolo avente una rete cromatinica irregolare e ad anello del nucleo. Il citoplasma è uniforme, ha caratteristiche di struttura cellulare e talvolta contiene scarsa granularità azzurrofila. È un fagocita estremamente attivo, riconosce l'antigene e lo converte in una forma immunogenica, forma monochine che agiscono sui linfociti, partecipa alla formazione di anti. -immunità infettiva e antitumorale, sintetizza i singoli componenti del sistema del complemento e i fattori coinvolti nell'emostasi.

Neutrofilo- ha attività fagocitaria, contiene enzimi che distruggono i batteri, è in grado di adsorbire anticorpi e trasferirli nel sito di infiammazione, è coinvolto nel fornire l'immunità, le sostanze da esso secrete migliorano l'attività mitotica delle cellule, accelerano i processi di riparazione, stimolano l'emopoiesi e dissoluzione del coagulo di fibrina.

Normociti– eritrocariociti fasi diverse maturazione.

Ossiemoglobina- una combinazione di emoglobina e ossigeno, garantendo il trasferimento di quest'ultimo attraverso il sangue dai polmoni ai tessuti.

Ossigenometria– misurazione della saturazione di ossigeno dell’emoglobina nel sangue. Viene effettuato utilizzando il metodo fotometrico: metodo diretto (con sangue) (in celle a flusso) e metodo indiretto senza sangue (utilizzando sensori nell'orecchio, sulla fronte, sulle dita).

Normalmente, quando si respira aria, la saturazione di ossigeno dell'emoglobina nel sangue è di circa il 97%

Osmosi– diffusione unidirezionale di un solvente attraverso una membrana semipermeabile che separa la soluzione da un solvente puro o da una soluzione a concentrazione inferiore. L'osmosi è sempre diretta da un solvente puro a una soluzione o da una soluzione diluita (osmotica) a una concentrata.

Resistenza osmotica– la capacità delle cellule di sopportare (senza collassare) una diminuzione della pressione osmotica dell’ambiente.

Pancitopenia– una diminuzione nel sangue periferico degli elementi di tutti e tre i germi ematopoietici: eritrociti, leucociti, piastrine.

Plasma- la parte liquida del sangue rimasta dopo la rimozione degli elementi formati.

Precursore plasmatico della tromboplastina(Fattore Rosenthal) insieme al Ca++ attiva il fattore IX.

Plasmina– un enzima proteolitico che lisa i filamenti di fibrina insolubili, convertendoli in prodotti solubili.

Poichilocitosi– la presenza di diversi eritrociti nel sangue periferico forma insolita(sferociti rotondi, eritrociti falciformi).

Policitemia, ( sin. eritremia) - un aumento del contenuto di globuli rossi nel sangue, un aumento del volume dei globuli rossi circolanti.

Proaccelerina - betaglobulina solubile formata nel fegato, che si lega alla membrana piastrinica; forma attiva(Accelerina) funge da componente dell'attivatore della protrombina.

Proconvertina– il proenzima sintetizzato nel fegato in forma attiva, insieme a III e Ca, attiva il fattore X nel sistema esterno.

Proteinemia– livelli normali di proteine ​​(albumina e globuline) nel sangue.

Anticoagulante sistema sanguigno è un componente essenziale del sistema di coagulazione del sangue, poiché impedisce la formazione di un coagulo di sangue o lo scioglie.

Protrombina- un proenzima del plasma sanguigno prodotto nel fegato, che è un precursore della trombina.

Tempo di protrombina(sin. Quicka time) - un metodo per studiare il meccanismo esterno della formazione dell'attività della trombina, in cui sono coinvolti i fattori plasmatici VII, X, V e II; determinato dalla durata (in secondi) della formazione di coaguli nel plasma sanguigno del test in presenza di tromboplastina e sali di calcio

Fattore Rh– un sistema di sei isoantigeni di eritrociti umani, che ne determina le differenze fenotipiche.

Reticolociti- un eritrocita policromatofilo immaturo contenente una sostanza basofila, che precipita sotto forma di granuli e fili con una speciale colorazione intravitale, in particolare blu cresilico brillante.

Retrazione del coagulo– contrazione di un coagulo di sangue o plasma, accompagnata dal rilascio di siero (lo stadio finale della formazione del trombo).

La soluzione di Ringer una soluzione acquosa isotonica rispetto al sangue, utilizzata, ad esempio, come sostituto del sangue negli esperimenti su animali a sangue freddo. Composizione per 1 litro di acqua: NaCl - 6 g, KCl - 0,01 g, CaCl2 - 0,02 g, NaHCO3 - 0,01 g.

Ringer Locke soluzione – una soluzione acquosa isotonica rispetto al sangue, utilizzata, ad esempio, come sostituto del sangue negli esperimenti su animali a sangue caldo. Composizione per 1 litro di acqua NaCl - 9 g, KCl - 0,3 g, Ca Cl 2 - 0,2 g, NaHCO 3 - 0,2, glucosio - 10 g.

Coagulazione del sangue- un meccanismo che garantisce la formazione di un coagulo di sangue.

Sistema di coagulazione del sangue- un sistema complesso che arresta il sanguinamento formando coaguli di fibrina, mantenendo l'integrità dei vasi sanguigni e lo stato liquido del sangue.

Coagulo– un prodotto della coagulazione del sangue, che è una formazione elastica, rosso scuro con una superficie liscia; è costituito da fili di fibrina ed elementi cellulari del sangue.

Velocità di sedimentazione eritrocitaria- un indicatore che riflette i cambiamenti nelle proprietà fisico-chimiche del sangue e misurato dalla dimensione della colonna di plasma rilasciata dagli eritrociti mentre si depositano dalla miscela di citrato in una pipetta speciale (di solito entro 1 ora)

Fattore Stewart-Prower(X Factor) - proenzima sintetizzato nel fegato (sintesi vitamina K-dipendente) - proenzima, serve come componente dell'attivatore della protrombina.

Siero sanguigno- fluido che si separa da un coagulo di sangue dopo che questo è stato retratto.

Trombina– un enzima proteolitico formato nel sangue dalla protrombina; converte il fibrinogeno solubile in fibrina insolubile.

Trombopenia (trombocitopenia)– contenuto piastrinico ridotto (meno di 15010 9 /l) nel sangue periferico.

Tromboplastina tessuto – una fosfolipoproteina contenuta nei tessuti del corpo e coinvolta nel processo di coagulazione del sangue come catalizzatore per la conversione della protrombina in trombina.

Tromboplastina nel sangue– un fosfolipide sintetizzato nelle piastrine, coinvolto nella conversione della protombina in trombina.

Trombopoietine– sostanze che stimolano la trombocitopoiesi.

Piastrina– un elemento formato coinvolto nella coagulazione del sangue, necessario per mantenerne l’integrità parete vascolare, ha attività fagocitaria.

Trombocitopoiesi– processo di formazione delle piastrine.

Fattore di Hageman(XII) - proenzima sensibile al contatto, attivato dalla callicreina.

Fagocita - nome comune cellule del corpo in grado di catturare e digerire cellule distrutte e particelle estranee.

Fagocitosi– il processo di cattura attiva e assorbimento di microrganismi, cellule distrutte e particelle estranee da parte di organismi unicellulari o fagociti.

Fibrina– una proteina insolubile in acqua formata dal fattore I (fibrinogeno) sotto l’influenza della trombina durante la coagulazione del sangue.

Fibrinogeno– (fattore sin. I) una proteina del plasma sanguigno formata nelle cellule del fegato, convertita in fibrina sotto l'influenza della trombina.

Fattore stabilizzante la fibrina– proenzima, provoca l'intreccio dei fili di fibrina

Salino- il nome generale per soluzioni acquose isotoniche che sono vicine al siero del sangue non solo nella pressione osmotica ma anche nella reazione attiva del mezzo e nelle proprietà tampone.

Fattore Fitzgerald– una proteina che promuove l’attivazione da contatto dei fattori XII e XI

Fattore Fletcher Il proenzima (precallicreina) viene attivato dall'attivo XI, la callicreina promuove l'attivazione dei fattori XII e XI

Indice di colore– indice che riflette il rapporto tra il livello di emoglobina e il numero di globuli rossi in 1 μl di sangue

Riserva sanguigna alcalina– indicatore delle capacità funzionali del sistema tampone del sangue; rappresenta la quantità di anidride carbonica (in ml) che può essere legata da 100 ml di plasma sanguigno, precedentemente portato in equilibrio con un ambiente gassoso in cui la pressione parziale dell'anidride carbonica è di 40 mm Hg. Arte..

Eosinofili– un leucocita, nel citoplasma la cui granularità si rivela quando colorato, ha attività fagocitaria, cattura l'istamina e la distrugge con l'aiuto dell'istaminasi, distrugge le tossine di origine proteica, proteine ​​​​estranee e complessi immunitari, ha un effetto citotossico nella lotta contro gli elminti, le loro uova e larve, fagocita e inattiva i prodotti secreti dai basofili, contiene proteine ​​cationiche che attivano componenti del sistema callicreina-chinina e influenzano la coagulazione del sangue.

Eosinofilia– aumento del numero di eosinofili nel sangue periferico.

Eritrone– il sistema sanguigno rosso, compreso il sangue periferico, gli organi dell’eritropoiesi e la distruzione degli eritrociti.

Eritropoiesi– il processo di formazione dei globuli rossi nel corpo

Eritrociti– un elemento del sangue privo di nucleo contenente emoglobina, che svolge funzioni di trasporto (respiratorie), protettive e regolatrici.

Trasporto dell'ossigeno effettuato principalmente dagli eritrociti. Del 19% in volume di ossigeno estratto dal sangue arterioso, solo lo 0,3% in volume è disciolto nel plasma, mentre il resto dell'O2 è contenuto nei globuli rossi ed è in un legame chimico con l'emoglobina. L'emoglobina (Hb) forma un composto fragile e facilmente dissociabile con l'ossigeno - ossiemoglobina (HbO02). Il legame dell'ossigeno da parte dell'emoglobina dipende dalla tensione dell'ossigeno ed è un processo facilmente reversibile. Quando la tensione dell'ossigeno diminuisce, l'ossiemoglobina rilascia ossigeno.

Il fatto che il legame dell'ossigeno con l'emoglobina produca una tale curva ha un importante significato fisiologico. Nella zona di pressione parziale dell'ossigeno relativamente alta, corrispondente alla sua pressione negli alveoli polmonari, la variazione della pressione dell'ossigeno è compresa tra 100 e 60 mm Hg. Arte. non ha quasi alcun effetto sull'andamento orizzontale della curva, cioè quasi non modifica la quantità di ossiemoglobina formata.

Dato su riso. 55 la curva A è ottenuta studiando soluzioni di emoglobina pura in acqua distillata. In condizioni naturali, il plasma sanguigno contiene sali vari e anidride carbonica, che modificano leggermente la curva di dissociazione dell'ossiemoglobina. Il lato sinistro della curva diventa curvo e l'intera curva assomiglia alla lettera S. Da riso. 55(curva B) è chiaro che la parte centrale della curva è diretta ripidamente verso il basso e quella inferiore si avvicina alla direzione orizzontale.

Si dovrebbe notare che Parte inferiore la curva caratterizza le proprietà dell'emoglobina nella zona bassa , che sono vicini a quelli presenti nei tessuti. La parte centrale della curva dà un'idea delle proprietà dell'emoglobina a quei valori di tensione di ossigeno presenti nel sangue arterioso e venoso

Una forte diminuzione della capacità dell'emoglobina di legare l'ossigeno in presenza di anidride carbonica si osserva ad una pressione parziale di ossigeno pari a 40 ml Hg. Art., cioè al voltaggio che è presente nel sangue venoso. Questa proprietà dell'emoglobina ha importante per il corpo. Nei capillari dei tessuti aumenta la tensione dell'anidride carbonica nel sangue e quindi diminuisce la capacità dell'emoglobina di legare l'ossigeno, il che facilita il rilascio di ossigeno ai tessuti. Negli alveoli dei polmoni, dove parte dell'anidride carbonica passa nell'aria alveolare, aumenta l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, il che facilita la formazione di ossiemoglobina.

Particolarmente un forte calo La capacità dell'emoglobina di legare l'ossigeno si nota nel sangue dei capillari muscolari durante un intenso lavoro muscolare, quando i prodotti metabolici acidi, in particolare l'acido lattico, entrano nel sangue. Ciò promuove l'impatto. grande quantità ossigeno ai muscoli.

Anche la capacità dell'emoglobina di legare e rilasciare ossigeno cambia a seconda della temperatura. L'ossiemoglobina, a parità di pressione parziale dell'ossigeno nell'ambiente, rilascia più ossigeno alla temperatura del corpo umano (37-38°) che ad una temperatura più bassa.