Analisi della lattato deidrogenasi. Consegna di LDH in un esame del sangue per la biochimica e l'interpretazione dei risultati

L'analisi biochimica del sangue come uno dei metodi per determinare lo stato del corpo è stata utilizzata per molto tempo e ha dimostrato la sua efficacia. Un esame del sangue può essere definito quasi il metodo più informativo per stabilire una diagnosi. Un esame del sangue biochimico, la decodifica può mostrare quasi tutti i cambiamenti nelle condizioni del paziente. Questo metodo ha un alto livello di affidabilità e precisione. Inoltre, questo esame del sangue non solo mostra il quadro clinico dello stato di un determinato organo e la qualità del suo funzionamento, ma consente anche di determinare quali vitamine, macro e microelementi mancano nel corpo. Anche se nulla fa male e gli organi non danno fastidio, eventuali cambiamenti chimici nel corpo possono essere le conseguenze di un processo che è già iniziato, quindi è molto importante andare in ospedale in tempo e, se necessario, condurre un esame biochimico esame del sangue. Molto spesso, questo metodo viene utilizzato nella pratica di urologia, ginecologia, cardiologia, terapia, gastroenterologia e altre aree della medicina.

Esame del sangue biochimico: preparazione e processo

Per condurre un esame del sangue biochimico, è necessario prelevare sangue da una vena sul gomito in una quantità di 5-10 ml. Nel processo di studio della composizione del sangue, vengono rivelate la sua composizione, quantità e peso specifico di tutti gli elementi costitutivi. Tutti i risultati di questo studio e la loro interpretazione sono registrati in moduli speciali che elencano i componenti del sangue e il loro contenuto quantitativo. Quindi, sulla base dei dati ottenuti nell'analisi, il medico sarà in grado di effettuare la diagnosi più accurata, poiché i risultati ottenuti vengono confrontati con gli standard stabiliti per donatori umani relativamente sani. Un esame del sangue, o meglio i valori ottenuti, possono variare molto nella stessa persona a diverse età e con diverse condizioni di salute. Inoltre, non solo l'età di una persona, ma anche il genere può influenzare ampiamente i dati mostrati dall'analisi biochimica.

Nella maggior parte dei casi, tutte le indicazioni ei criteri dell'analisi non possono avere valori di riferimento accurati. Le norme generalmente accettate oscillano all'interno dell'intervallo stabilito. I dati ottenuti sono già stati confrontati con loro: un'analisi biochimica ha mostrato la norma o, al contrario, se possono verificarsi cambiamenti. Qualsiasi ospedale, centro medico utilizza dispositivi e metodi diversi per determinare i test, quindi ogni singola istituzione medica stabilisce i propri standard per ciascun indicatore. L'analisi biochimica eseguita approssimativamente contemporaneamente in diverse strutture può differire. Ogni clinica che conduce analisi biochimiche stabilisce i propri requisiti e criteri. Pertanto, lo stesso indicatore di analisi, la sua decodifica, vengono interpretati in modo diverso. Un medico con esperienza affronterà facilmente il compito di condurre la fase analitica della biochimica e sarà in grado di determinare la diagnosi più accurata. Questo metodo per determinare la diagnosi è praticato in qualsiasi istituzione medica della città.

Prima di tutto è necessario familiarizzare con la procedura stessa (esame del sangue), il metodo della sua attuazione e il motivo dell'appuntamento. Devi prepararti per il test. È vietato mangiare o bere qualsiasi cosa. È necessario eseguire un esame del sangue a stomaco vuoto, che aumenterà ulteriormente il livello di accuratezza dei risultati. Molto spesso, non è necessario più di un giorno per controllare tutti i componenti del sangue. Tuttavia, l'operazione può essere accelerata. Un esame del sangue che utilizza questo metodo comporta lo studio di componenti del sangue così importanti come proteine, enzimi, pigmenti, vitamine, carboidrati, sostanze azotate ed elementi inorganici.

Cos'è un enzima?

Un esame del sangue include spesso la determinazione di vari enzimi, la loro attività. Sono molecole proteiche che influenzano lo sviluppo delle reazioni biochimiche nel corpo umano per accelerarle. In altre parole, un enzima è anche chiamato enzima. La direzione scientifica che studia queste molecole proteiche attive si chiama enzimologia.

La struttura dell'enzima è piuttosto complessa. Consiste di due parti: il centro principale attivo e l'elemento proteico. La parte proteica è chiamata apoenzima e il principale centro di attivazione è chiamato coenzima. Tutti insieme, cioè apoenzima e coenzima sono chiamati oloenzima. Questa è l'intera struttura dell'enzima. Il coenzima può essere rappresentato da vari composti organici: vitamine del gruppo B, eme, flavina e altri. È questo componente che è responsabile dell'accelerazione dei processi e delle reazioni nel corpo. E un apoenzima può essere solo una proteina con una struttura terziaria. Ciò significa che può poi essere trasformato in una struttura più complessa di questa.

Un enzima effettua una reazione su una sostanza specifica, che prima della reazione viene chiamata substrato. Dopo che l'enzima ha agito su di esso, l'elemento risultante viene chiamato prodotto. Molto spesso, il nome degli enzimi si forma aggiungendo la desinenza "-aza" al nome della sostanza che scompone l'enzima. Ad esempio, il substrato è succinato, ma l'enzima è chiamato succinato deidrogenasi. A seconda di come procedono le reazioni, gli enzimi sono suddivisi in diverse varietà. Ad esempio, alcuni di essi possono svolgere processi ossidativi o di riduzione e alcuni dirigono la loro azione alla scissione dei legami tra elementi chimici.

Tutti gli enzimi sono impegnati in un solo processo, e questa è la loro azione strettamente focalizzata. Inoltre, possono funzionare solo in determinate condizioni prevalenti: alla temperatura richiesta, a una certa pressione, livello di acidità. L'enzima ha una sorta di "relazione familiare" con la sostanza che deve essere influenzata. Se immaginiamo il processo, allora l'apoenzima cerca e si attacca al substrato, e il coenzima inizia il processo di accelerazione dell'interazione. Questa connessione è chiamata ligando-recettore o principio della serratura e della chiave.

Enzima speciale lattato deidrogenasi

Nel fluido sanguigno e in alcuni tessuti è presente un enzima speciale: lattato deidrogenasi (LDH). Questo componente include 5 tipi di isoenzimi. La massima attività dell'enzima si manifesta nei reni e nel fegato, nei muscoli del cuore e dello scheletro, pertanto, nel sangue, la decodifica LDH viene utilizzata più spesso per scoprire come funzionano correttamente e accuratamente gli organi e i muscoli elencati . Questo indicatore è abbastanza difficile da stabilire, viene utilizzato raramente, quindi non tutte le istituzioni mediche sono autorizzate a effettuare tale analisi. Richiede la massima precisione. Inoltre, se viene eseguita la decrittazione, potrebbero esserci deviazioni dalla norma. Le capacità professionali del personale medico e la qualità delle apparecchiature sono di grande importanza per eseguire le analisi con la massima accuratezza.

È necessaria un'analisi per la lattato deidrogenasi se vi è un certo sospetto di qualsiasi malattia. I principali casi d'uso per l'analisi LDH:

• determinazione dello sviluppo dell'anemia (l'indicatore sarà aumentato);
• diagnostica del corpo per lo sviluppo di neoplasie, compresi i tumori;
• se c'è stato un infarto del miocardio - per diagnosi, osservazione e controllo;
• malattie che colpiscono il complesso epatobiliare;
• varie malattie, il cui processo di sviluppo è associato all'emolisi.

Il sangue viene analizzato per LDH utilizzando una tecnica speciale chiamata test UV. L'analisi verrà effettuata solo se indicata nell'invio. Questo test non si limita a calcolare e fornire il risultato se viene eseguita la decrittazione. Fa una piccola descrizione medica dello stato del corpo secondo l'attività di questo LDH. L'esame del sangue stesso non richiede più di un giorno e i risultati vengono emessi il secondo giorno. È severamente vietato falsificare i dati, poiché ciò potrebbe influire negativamente sul corso del trattamento del paziente.

LDH dipende dal criterio dell'età. Per un adulto, questo indicatore non dovrebbe essere inferiore a 240 e superiore a 480 UI / l. Per i bambini di età diverse, il criterio avrà differenze molto forti. Quindi, in un neonato il primo giorno dopo la nascita, LDH sarà superiore a 1327 UI / L. Nei primi 5 giorni di vita, l'indicatore scenderà a 1732 UI / l. Dal sesto giorno al sesto mese l'indicatore scenderà a 975 UI/l. Fino a 1 anno, non dovrebbe essere superiore a 1100 UI / l. In un bambino di età inferiore a 3 anni, LDH non dovrebbe superare la norma di 850 UI / l, e all'età di 4-6 anni questa cifra dovrebbe scendere a circa 620 UI / l. In futuro (fino a 12 anni), LDH scende a 580 UI / l, ea 17 anni - a 450 UI / l.

Indicatori normali e deviazioni dalla norma LDH

Il livello di lattato deidrogenasi può aumentare sia per ragioni fisiologiche che per anomalie patologiche, alle quali vale la pena prestare attenzione. Per i soliti motivi non pericolosi, l'attività dell'enzima aumenta durante la gravidanza, nei neonati, nelle persone che praticano attivamente sport.

Il livello complessivo di lattato deidrogenasi può aumentare in caso di infarto del miocardio. In questo caso, l'aumento dell'enzima stesso sarà osservato 8-11 ore dopo l'infarto. Dopo 40-73 ore, l'attività dell'enzima raggiunge il suo massimo. L'indicatore aumenta di 2-5 volte. Questo livello critico persiste per altri 10 giorni, ma il periodo può variare a seconda delle dimensioni dell'area del muscolo cardiaco che è stata danneggiata. Tutto l'aumento dell'attività si verifica a causa di parametri come LDH2 e LDP. Se una persona ha l'angina pectoris, questo enzima non mostrerà un aumento dell'attività.

Un livello moderato di aumento dell'attività LDH può essere con miocardio, insufficienza cardiaca, manifestazioni acute di insufficienza coronarica, ma un infarto non si manifesterà. Inoltre, si osserva un aumento dell'attività quando si verificano congestione e problemi nel fegato. Se una persona ha un'aritmia cardiaca, l'LDH può essere normale, ma dopo la terapia con impulsi elettrici, l'indicatore può aumentare.

La fonte dell'aumento dei parametri enzimatici può essere malattie come:

• insufficienza polmonare, infarto polmonare;
• miopatia dovuta a danno muscolare durante lesioni, processi infiammatori;
• epatite virale acuta;
• ittero (solo i primi stadi della malattia);
• tumori al fegato;
• cirrosi epatica.

L'esecuzione di test per LDH aiuta a identificare molte malattie del cuore, del fegato, dei reni e dei muscoli nel tempo, ma l'analisi richiede la massima precisione.

La norma LDH è un importante indicatore del sangue che può avvertire della presenza di patologie nel corpo di un bambino o di un adulto. LDH si riferisce alla lattato deidrogenasi. Questo è un enzima situato all'interno delle cellule con un contenuto di zinco. Con il suo aiuto, procede il processo di ossidazione dell'acido lattico. LDH è presente in quasi tutti i sistemi, tuttavia, è più frequente nella muscolatura dello scheletro, nei muscoli del cuore, nei reni, ecc.

LDH nel sangue può essere suddiviso in cinque sottospecie, le cui differenze sono associate alla struttura a livello molecolare e alla posizione. Da cui LDH è maggiore, verrà selezionato il metodo di ossidazione del glucosio. Ci sono due opzioni: aerobica o anaerobica. Nel primo caso il risultato sarà anidride carbonica con acqua, nel secondo acido lattico.

LDH 1 e 2 sono presenti principalmente nel muscolo cardiaco. Il terzo numero si riferisce ai polmoni e il quarto e il quinto si osservano nei muscoli dello scheletro.

Nelle malattie che danneggiano i tessuti o distruggono le cellule nel corpo di donne e uomini, l'LDH diventa elevato. Ecco perché l'LDH nel sangue funge da indicatore importante, i cui cambiamenti sono associati a danni ai tessuti.

Va notato che un aumento di LDH nell'analisi non è un segno di una malattia specifica, la sua biochimica aiuta quando si lavora con infarti polmonari, distrofia muscolare e anemia di natura emolitica. Allo stesso tempo, la lattato deidrogenasi è aumentata nelle donne in gravidanza, nei bambini e negli adulti dopo attività sportive intense per motivi fisiologici.

Decifrare quando è stata ottenuta l'analisi biochimica non è difficile. I valori normali dipendono dall'età del paziente. Quindi nell'analisi dei neonati nei primi quattro giorni di vita, l'indicatore LDH dovrebbe essere almeno 750 U / l. Per il periodo dal quarto al decimo giorno di vita, almeno 2000 U/l.

A partire dal decimo giorno inizia la discesa dell'indicatore. In particolare, nell'analisi di un bambino fino a due anni, LDH dovrebbe essere a un livello di almeno 420 U / l. La prossima categoria di età sono i bambini dai due ai 12 anni. La loro biochimica dovrebbe mostrare almeno 295 U/L. Per i bambini di età superiore ai 12 anni, la norma è al livello di 250 U / l. Gli stessi risultati si troveranno nell'analisi negli adulti. A partire dall'età di 12 anni, gli indicatori di norma rimangono invariati.

Quando è necessaria una biochimica così dettagliata? Molto spesso, l'analisi viene prescritta quando si sospetta una violazione dell'integrità dei tessuti, indipendentemente dalla natura cronica o acuta. Questo è un componente dell'esame del paziente nel complesso. Anche il dolore toracico acuto richiede un tale esame. Spesso le cause del dolore acuto risiedono in:

• infarto miocardico;
• angina;
• infarto polmonare.

Le malattie associate all'emolisi degli eritrociti possono anche essere la ragione dell'appuntamento per l'analisi. Nella terapia volta a combattere l'oncologia, questa analisi è inclusa anche nell'elenco degli obbligatori. Gli studi sulle patologie epatiche, renali e sulle lesioni muscolari sono tutti motivi per andare in analisi.

Deviazioni dalla norma

A volte la decodifica dell'analisi mostra che il livello di LDH è abbassato. A proposito, questo è molto meno comune di un aumento. Se l'LDH è basso, le ragioni potrebbero risiedere nella scomposizione attiva del glucosio da parte dell'organismo. Ad esempio, questo indicatore può essere abbassato a causa di seri esercizi fisici. Il corpo ha un disperato bisogno di energia, motivo per cui il glucosio viene scomposto troppo rapidamente.

Tuttavia, ci sono anche ragioni meno innocue. In particolare, stiamo parlando di due tipi di mutazioni a livello genetico, per cui la decodifica dell'analisi mostrerà sempre una diminuzione.

In particolare, con il primo tipo di mutazione, le persone sono molto spesso soggette a stanchezza e debolezza muscolare. Nel secondo tipo, di solito non ci sono sintomi pronunciati. Il livello di LDH nell'analisi può essere influenzato dall'uso eccessivo di acido ascorbico.

Molto spesso nell'analisi è possibile vedere un aumento di questo indicatore. Decifrare questo fenomeno è un po' più complicato, poiché ci sono più ragioni per l'aumento. Molto spesso ciò è dovuto alla sconfitta del corpo da parte di malattie che portano alla distruzione di tessuti e cellule.

Questo aumento si verifica quando:

• infarto miocardico;
• varie epatiti;
• ittero;
• cirrosi epatica;

• leucemia acuta;
• pancreatite nella sua forma acuta;
• patologie renali;
• danno muscolare scheletrico;
• l'uso di varie droghe e caffeina.

Un leggero aumento di LDH può indicare la presenza nel corpo del paziente di insufficienza coronarica acuta, miocardite, patologie cardiache croniche o congestione epatica.

Spesso, nelle persone che hanno un'aritmia cardiaca, l'enzima non perde la sua attività e mostra la norma. Tuttavia, se utilizzi la terapia degli impulsi di tipo elettrico, noterai che gli indicatori sono leggermente più alti del necessario. Succede che nei neonati si verifichi un aumento di LDH a causa di caratteristiche fisiologiche che non possono essere considerate una deviazione dalla norma.

È possibile notare un aumento dell'attività enzimatica durante l'esacerbazione di varie patologie croniche nei reni. A volte, la concentrazione di questo enzima mostra un indicatore normale ea volte, dopo l'organizzazione dell'emodialisi, l'enzima aumenta.

Determinando il sottotipo LDH, la patologia può essere localizzata. Cioè, determina immediatamente in quale sistema ci sono violazioni in una persona.

Informazioni importanti sull'analisi

Vale la pena notare che qualsiasi studio di laboratorio può dimostrare falsi indicatori. Molto spesso ciò è dovuto alla mancanza di conoscenza degli esaminatori su come prepararsi adeguatamente per tali test.

In particolare, l'emolisi degli eritrociti in un campione di sangue può aumentare il risultato dell'analisi. Ciò è dovuto all'elevata attività di LDH nelle cellule del sangue. Se il paziente ha eseguito esercizi fisici intensi poco prima dello studio, anche il rischio di ottenere un risultato errato è elevato.

I pazienti che utilizzano una valvola cardiaca protesica devono informare il proprio medico in quanto ciò potrebbe migliorare l'esito a causa del fatto che i lembi della valvola danneggiano le cellule del sangue. Poco prima dello studio, è necessario escludere la terapia con elettropulse, così come l'emodialisi.

Anche un gran numero di piastrine nel sangue umano non aiuta nella corretta determinazione dell'LDH, così come un certo numero di farmaci e malattie della pelle. È necessario escludere eventuali anestetici, farmaci contenenti aspirina, un numero di farmaci antibatterici e antinfiammatori.

Dovrebbe anche essere chiaro che questa analisi non è specifica. In base a ciò, l'interpretazione del risultato viene effettuata tenendo conto di una serie di indicatori forniti da altri studi in laboratorio.

Quando si tratta di determinare i processi in forma acuta associati a danno tissutale, è necessario calcolare la variazione dell'attività plasmatica di LDH entro un breve periodo di tempo dopo una riacutizzazione. Nel determinare l'infarto del miocardio, vale la pena evidenziare la troponina I, e non l'LDH, come indicatore principale.

Nel mondo di oggi, la scienza non si ferma. Le malattie vengono studiate attentamente e gli scienziati stanno cercando modi per combatterle. Ai medici viene spesso prescritto di sottoporsi a test che non sono affatto chiari alla gente comune, ma possono confermare o confutare le paure del medico. Quindi l'analisi per LDH, e in particolare per l'aumento della lattato deidrogenasi, la dice lunga. Che cos'è e quali sono le conseguenze, parleremo ulteriormente.

Cos'è LDH

La lattato deidrogenasi è uno degli enzimi che mostra la presenza di cellule danneggiate. Si trova sia nel sangue che nei tessuti in quantità variabili. Nel processo di respirazione, nelle cellule si forma il sale dell'acido lattico. La lattato deidrogenasi promuove la sua transizione a piruvico, che è coinvolto nel processo di ossidazione ad alta energia. Contribuisce al rapido rilascio di energia dal glucosio, necessario per la contrazione muscolare, il flusso dei processi biochimici. Il risultato sono prodotti che vengono facilmente rimossi dal corpo: anidride carbonica e acqua. Se viene fornito ossigeno insufficiente, l'enzima si accumula, sorgono patologie che accelerano il decadimento cellulare. Porteranno al fatto che la lattato deidrogenasi è aumentata. Questo indicatore è molto sensibile alla distruzione delle strutture cellulari.

La lattato deidrogenasi, se disposta in ordine decrescente di quantità, si trova nei seguenti organi e tessuti:

• Nei reni.
• Muscolo cardiaco.
• Muscoli scheletrici.
• pancreas.
• Milza.
• Il laboratorio chimico del nostro corpo è il fegato.
• Polmoni.
• nel siero del sangue.

Tipi di LDH

L'enzima lattato deidrogenasi ha diverse forme che differiscono l'una dall'altra per isoenzimi e si trovano in diversi tessuti. A seconda della maggiore concentrazione dell'isoenzima in un particolare organo, ci sono tipi di questo enzima:

• LDH-1 - prevalentemente nel cuore e nelle cellule del sangue.
• 2 - nei leucociti.
• 3 - nel tessuto polmonare.
• LDH - 4 - soprattutto nei reni, nella placenta, nel pancreas.
• 5 - trovato nel fegato e nel tessuto muscolare striato.

Grazie a ciò, è possibile trarre una conclusione, grazie alla quale l'isoenzima aumenta il livello di LDH e determinare la malattia.

Quando viene ordinato questo test?

Esistono diverse condizioni in cui è necessario controllare il livello di LDH:

• Per malattie
• dopo infarto miocardico.
• Quando si rilevano vari tumori.
• Se necessario, determinare il tipo di anemia.
• Nelle malattie con aumento dell'emolisi.
• Con dolori acuti nella zona del torace.
• Se ci sono danni al fegato o ai reni.
• Per esaminare tessuti e muscoli dopo lesioni o malattie.

Influenza dei fattori sul risultato dell'analisi

Se il medico sospetta che tu abbia un livello elevato di lattato deidrogenasi, solo un'analisi può confutarlo o confermarlo.

Un esame del sangue per LDH viene eseguito al mattino a stomaco vuoto. Il sangue viene prelevato da una vena. Non è richiesta una dieta speciale prima del viaggio. È solo necessario sapere che ci sono fattori che possono distorcere il risultato. Cosa può influenzare l'accuratezza del risultato dell'analisi:

1. L'assunzione di vitamina C può abbassare i livelli ematici di LDH.
2. L'uso della terapia dell'elettropulso alla vigilia del test.
3. Problemi di pelle.
4. Il contenuto di alcol nel sangue.
5. Trombocitosi.
6. L'uso dell'emodialisi.
7. Alcuni farmaci, come l'aspirina, la mitramicina, gli anestetici, i fluoruri, possono aumentare il livello dell'enzima.
8. Eccessiva attività fisica.

Questi fattori possono influenzare il risultato, ma ciò non significa che ci siano processi patologici nel corpo.

Prima di scoprire il contenuto dell'enzima nel sangue, dovresti consultare il tuo medico su quali farmaci dovrebbero essere interrotti prima di andare in laboratorio.

È molto importante trasportare e conservare correttamente il sangue raccolto, poiché il mancato rispetto delle regole può comportare e di conseguenza un aumento della lattato deidrogenasi.

Indicatori di norma LDH per bambini e adulti

I livelli di lattato deidrogenasi cambiano con l'età. Più una persona invecchia, più è bassa. Quindi, la concentrazione di LDH:

• Neonati - fino a 28,9 microkat / l.
• Da 1 anno a 3 anni - fino a 14,2 microkat/l.
• Nei ragazzi dai 7 ai 12 anni - fino a 12,7 mkat / l.
• Ragazze dai 7 ai 12 anni - fino a 9,67 mkat / l.
• Uomini - fino a 11,4 microkat / l.
• Donne - fino a 7,27 microkat / l.

I livelli di LDH possono essere più alti o più bassi del normale.

Aumento della lattato deidrogenasi - cause

Tassi aumentati si osservano nelle donne in gravidanza e con uno sforzo fisico eccessivo.

Se, come risultato dell'analisi, la lattato deidrogenasi è aumentata. Le ragioni di ciò sono lo sviluppo delle seguenti condizioni:

• Infarto miocardico.
• Malattie virali del fegato.
• Cirrosi epatica.
• Oncologia.
• Pancreatite acuta.
• Malattie patologiche dei reni.
• Anemia.
• Leucemia.
• Condizioni in cui si verifica un'estesa disgregazione cellulare: shock, grave ipossia, ustioni di vaste aree.
• Traumi estesi.
• Malattie del sistema muscolare.

Tuttavia, non solo questa analisi conferma la presenza di patologia nel corpo. Sono necessarie ulteriori indagini. Studiando l'attività degli isoenzimi, uno specialista sarà in grado di determinare la localizzazione della malattia.

Il valore degli indicatori degli isoenzimi LDH

Se consideriamo più in dettaglio l'aumento della lattato deidrogenasi di un certo tipo, allora possiamo determinare i focolai di una possibile patologia in via di sviluppo.

Un aumento di LDH-1 o del rapporto di LDH-1 / LDH-2 è possibile nelle seguenti condizioni:

• Attacco cardiaco acuto.
• megaloblastico.
• Necrosi renale acuta.
• In presenza di tumori degli organi riproduttivi maschili e femminili.

Un aumento di LDH-5 è tipico per:

• Malattie del fegato.
• Cancro.
• Lesioni ai muscoli scheletrici.

Di solito si osserva un aumento di LDH-2 e LDH-3 con:

• Leucemia acuta.
• Granulocitosi cronica.

Un aumento di LDH-3, possibilmente parzialmente LDH-4 e LDH-5 si verifica più spesso se ci sono:

• Malattie renali.
• Embolia polmonare.
• Insufficienza cardiaca che si sviluppa con il coinvolgimento del tessuto polmonare.

Viene rilevato un aumento di LDH-4 LDH-5 se diagnosticato:

• Insufficienza circolatoria dovuta a funzione cardiaca debole.
• Danno al fegato.
• Lesione muscolare.

LDH nei bambini

Se il primo risultato è superiore al normale, è necessario ripetere l'analisi per assicurarsi che sia accurata. Se, tuttavia, la lattato deidrogenasi è elevata in un bambino, è necessario un esame completo. Questo indicatore da solo non dà il diritto di fare una diagnosi definitiva e prescrivere un trattamento.

Trattamento di malattie e cambiamenti in LDH

Se la lattato deidrogenasi è elevata, il trattamento della malattia può riportare gradualmente questo indicatore alla normalità.

Se all'inizio della malattia la lattato deidrogenasi è aumentata, allora con leucemia riuscita, malattie tumorali, l'attività LDH diminuisce.

Ecco un'analisi così non del tutto semplice, che la maggior parte di noi non conosce nemmeno. E lui, a quanto pare, può dire molto del medico curante.

In un esame del sangue biochimico, viene spesso utilizzata l'attività enzimatica. Cosa sono gli enzimi? Enzimaè una molecola proteica che accelera il corso delle reazioni biochimiche nel corpo umano. Il termine enzima è sinonimo di enzima. Attualmente, entrambi questi termini sono usati nello stesso senso di sinonimi. Tuttavia, viene chiamata la scienza che studia le proprietà, la struttura e le funzioni degli enzimi enzimologia.

Considera cos'è questa struttura complessa: un enzima. L'enzima è costituito da due parti: la parte proteica vera e propria e il centro attivo dell'enzima. La parte proteica è chiamata apoenzima, e il centro attivo coenzima. Viene chiamata l'intera molecola enzimatica, cioè l'apoenzima più il coenzima oloenzima. L'apoenzima è sempre rappresentato esclusivamente da una proteina di struttura terziaria. La struttura terziaria significa che una catena lineare di amminoacidi si trasforma in una struttura di configurazione spaziale complessa. Il coenzima può essere rappresentato da sostanze organiche (vitamina B6, B1, B12, flavina, eme, ecc.) o inorganiche (ioni metallici - Cu, Co, Zn, ecc.). In realtà, l'accelerazione della reazione biochimica è prodotta proprio dal coenzima.

Cos'è un enzima? Come funzionano gli enzimi?

Viene chiamata la sostanza su cui agisce l'enzima substrato, e viene chiamata la sostanza risultante dalla reazione Prodotto. Spesso i nomi degli enzimi si formano aggiungendo la desinenza - azza al nome del substrato. Ad esempio, succinato deidrogeno azza- scompone il succinato (acido succinico), la lattato deidrogenasi - scompone il lattato (acido lattico), ecc. Gli enzimi sono suddivisi in diversi tipi a seconda del tipo di reazione che accelerano. Ad esempio, le deidrogenasi effettuano l'ossidazione o la riduzione, le idrolasi effettuano la scissione dei legami chimici (tripsina, pepsina - enzimi digestivi), ecc.

Ogni enzima accelera solo una reazione specifica e funziona in determinate condizioni (temperatura, acidità del mezzo). L'enzima ha un'affinità per il suo substrato, cioè può funzionare solo con questa sostanza. Il riconoscimento del "proprio" substrato è fornito dall'apoenzima. Cioè, il processo dell'enzima può essere rappresentato come segue: l'apoenzima riconosce il substrato e il coenzima accelera la reazione della sostanza riconosciuta. Questo principio di interazione è stato chiamato ligando - recettore O interazione chiave-serratura Cioè, proprio come una singola chiave si adatta a una serratura, così un singolo substrato si adatta a un enzima.

Amilasi del sangue

Esistono diversi tipi di amilasi: α-amilasi, β-amilasi, γ-amilasi, di cui la determinazione dell'attività α-amilasi è più ampiamente utilizzata. È la concentrazione di questo tipo di amilasi che viene determinata nel sangue in laboratorio.

Il sangue umano contiene due tipi di α-amilasi: tipo P e tipo S. Nelle urine è presente il 65% del tipo P di α-amilasi e nel sangue fino al 60% è il tipo S. Il tipo p dell'α-amilasi urinaria è chiamato diastasi negli studi biochimici per evitare confusione.

L'attività dell'α-amilasi nelle urine è 10 volte superiore all'attività dell'α-amilasi nel sangue. La determinazione dell'attività dell'α-amilasi e della diastasi viene utilizzata per diagnosticare la pancreatite e alcune altre malattie del pancreas. Nella pancreatite cronica e subacuta viene utilizzata la determinazione dell'attività dell'α-amilasi nel succo duodenale.

Tasso di amilasi nel sangue

Aumento dell'amilasi nel sangue

Un aumento dell'amilasi nel sangue viene rilevato nelle seguenti condizioni:

• all'inizio della pancreatite acuta, il massimo viene raggiunto dopo 4 ore dall'inizio dell'attacco e diminuisce alla normalità nei giorni 2-6 dall'inizio dell'attacco (è possibile un aumento dell'attività dell'α-amilasi di 8 volte)
• con esacerbazione della pancreatite cronica (in questo caso, l'attività dell'α-amilasi aumenta di 3-5 volte)
• in presenza di tumori o calcoli nel pancreas
• infezione virale acuta - parotite
• intossicazione da alcol
• gravidanza extrauterina

• nella pancreatite acuta, c'è un aumento dell'attività della diastasi di 10-30 volte
• con esacerbazione della pancreatite cronica, l'attività della diastasi aumenta di 3-5 volte
• con malattie infiammatorie del fegato si osserva un moderato aumento dell'attività della diastasi di 1,5-2 volte
• appendicite acuta
• blocco intestinale
• intossicazione da alcol
• sanguinamento da ulcere gastrointestinali
• nel trattamento di sulfamidici, morfina, diuretici e contraccettivi orali

Diminuzione dell'amilasi del sangue e delle urine

Nel sangue diminuzione dell'attività dell'α-amilasi possibile dopo un attacco di pancreatite acuta, con necrosi pancreatica, nonché con fibrosi cistica.

Sebbene l'α-amilasi sia presente nei reni, nel fegato e nel pancreas, la determinazione della sua attività viene utilizzata principalmente nella diagnosi delle malattie pancreatiche.

Come fare un test dell'amilasi?

Lipasi

Struttura, tipi e funzioni della lipasi

Il più grande valore diagnostico è la lipasi, che è sintetizzata nel pancreas. Pertanto, la determinazione dell'attività della lipasi viene utilizzata principalmente nella diagnosi delle malattie del pancreas.

La norma della lipasi del sangue

Nelle urine di una persona sana, la lipasi è assente!

Quando la lipasi nel sangue è elevata?

• pancreatite acuta
• vari tumori e formazioni tumorali del pancreas
• colestasi
• perforazione dell'ulcera
• malattie metaboliche - diabete, gotta, obesità
• farmaci (eparina, antidolorifici narcotici, ipnotici barbiturici, indometacina)

Quando il livello di lipasi nel sangue è basso?

Come mi preparo per un test della lipasi?

Lattato deidrogenasi (LDH)

Norma del sangue di lattato deidrogenasi (LDH).

Per la diagnosi di varie malattie, la determinazione dell'attività delle isoforme LDH è più informativa. Ad esempio, nell'infarto del miocardio, c'è un aumento significativo di LDH1. Per la conferma di laboratorio dell'infarto miocardico, viene determinato il rapporto LDH1 / LDH2 e, se questo rapporto è maggiore di 1, la persona ha avuto un infarto miocardico. Tuttavia, tali test non sono ampiamente utilizzati a causa del loro costo elevato e della loro complessità. Di solito viene determinata l'attività totale di LDH, che è la somma dell'attività totale di tutte le isoforme di LDH.

LDH nella diagnosi di infarto del miocardio
Considera il valore diagnostico di determinare l'attività totale di LDH. La determinazione dell'attività LDH viene utilizzata per la diagnosi tardiva dell'infarto del miocardio, poiché un aumento della sua attività si sviluppa 12-24 ore dopo un attacco e può rimanere a un livello elevato fino a 10-12 giorni. Questa è una circostanza molto importante quando si esaminano i pazienti ricoverati in un istituto medico dopo un attacco. Se l'aumento dell'attività LDH è insignificante, allora abbiamo a che fare con un piccolo infarto focale, se, al contrario, l'aumento dell'attività è prolungato, allora stiamo parlando di un attacco cardiaco esteso Nei pazienti con angina pectoris, LDH l'attività è aumentata nei 2-3 primi giorni dopo un attacco.

LDH nella diagnosi di epatite
L'attività di LDH totale può aumentare nell'epatite acuta (a causa di un aumento dell'attività di LDH4 e LDH5). Allo stesso tempo, l'attività di LDH nel siero del sangue aumenta nelle prime settimane del periodo itterico, cioè nei primi 10 giorni.

Norma LDH nelle persone sane:

Può aumentare l'attività di LDH in individui sani ( fisiologico) dopo uno sforzo fisico, durante la gravidanza e dopo aver bevuto alcolici. Anche la caffeina, l'insulina, l'aspirina, l'acebutololo, le cefalosporine, l'eparina, l'interferone, la penicillina, i sulfonamidi causano un aumento dell'attività LDH. Pertanto, quando si assumono questi farmaci, è necessario tenere conto della possibilità di un aumento dell'attività LDH, che non indica la presenza di processi patologici nel corpo.

Cause di aumento di LDH nel sangue

• infarto miocardico
• epatite acuta (virale, tossica)
• tumori cancerosi di varia localizzazione (teratomi, disgerminomi ovarici)
• lesioni muscolari (rotture, fratture, ecc.)
• pancreatite acuta
• patologia renale (pielonefrite, glomerulonefrite)
• anemia emolitica, carenza di vitamina B12 e anemia da carenza di folati

Come fare un'analisi per LDH?

Alanina aminotransferasi (ALT, ALT)

Norma del sangue di alanina aminotransferasi (ALT / ALT).

Aumento dell'attività dell'ALT nelle persone sane ( fisiologico) può essere causato dall'assunzione di alcuni farmaci (antibiotici, barbiturici, droghe, farmaci antitumorali, contraccettivi orali, farmaci antinfiammatori non steroidei, dicumarine, echinacea, valeriana), forte sforzo fisico, lesioni. Inoltre, si osserva un'elevata attività dell'ALT negli adolescenti durante un periodo di crescita intensiva.

ALT nella diagnosi delle malattie del fegato
Quando si diagnosticano condizioni patologiche del corpo, un aumento dell'attività dell'ALT è un segno specifico di malattia epatica acuta. Un aumento dell'attività dell'ALT nel sangue viene rilevato 1-4 settimane prima della comparsa dei sintomi della malattia e 7-10 giorni prima della comparsa del livello massimo di bilirubina nel sangue. L'aumento dell'attività dell'ALT nella malattia epatica acuta è di 5-10 volte. L'aumento dell'attività dell'ALT per lungo tempo o il suo aumento nelle ultime fasi della malattia indica l'insorgenza di una massiccia necrosi epatica.

Cause di alta ALT (ALAT)

• epatite acuta
• ittero ostruttivo
• somministrazione di farmaci epatotossici (p. es., alcuni antibiotici, avvelenamento da piombo)
• collasso di un grosso tumore
• cancro al fegato o metastasi epatiche
• infarto miocardico esteso
• lesione muscolare traumatica

Nelle gravi malattie del fegato (cirrosi grave, necrosi epatica), quando il numero di cellule epatiche attive è ridotto, così come con una carenza vitamina A B6, osservato nel sangue diminuzione dell'attività dell'ALT.

Come fare un'analisi per ALT (AlAT)?

Aspartato aminotransferasi (AST, ASAT)

AST - la struttura e la funzione dell'enzima

Norma dell'aspartato aminotransferasi (AST / AST).

Con la necrosi o il danno alle cellule del fegato, aumenta anche l'attività dell'AST. Inoltre, maggiore è l'attività dell'enzima, maggiore è il grado di danno.

Perché l'aspartato aminotransferasi (AST, AST) è aumentata?

• epatite
• necrosi epatica
• cirrosi
• cancro al fegato e metastasi epatiche
• infarto miocardico
• malattie ereditarie e autoimmuni del sistema muscolare (miodistrofia di Duchenne)
• epatosi
• colestasi

Bassa attività AST osservato con una carenza di vitamina B6 e la presenza di danni epatici estesi (necrosi, cirrosi).

Tuttavia, la clinica utilizza la determinazione dell'attività AST principalmente per diagnosticare danni al cuore e al fegato. In altre condizioni patologiche cambia anche l'attività dell'enzima, ma il suo cambiamento non è specifico, quindi non ha un alto valore diagnostico.

Coefficiente di De Ritis. Come distinguere un infarto da un danno epatico

Per la diagnosi differenziale del danno al fegato o al cuore, viene utilizzato il coefficiente di de Ritis. Il coefficiente di de Ritis è il rapporto tra l'attività AST/ALT, che normalmente è 1,3. Un aumento del coefficiente de Ritis superiore a 1,3 è caratteristico dell'infarto del miocardio e una diminuzione inferiore a 1,3 viene rilevata nelle malattie del fegato.

Fosfatasi alcalina (AP)

Fosfatasi alcalina del sangue normale

Fosfatasi alcalina nella diagnosi delle malattie del fegato e delle vie biliari
La determinazione dell'attività dell'ALP in caso di sospetta malattia epatica ha un'elevata specificità e valore diagnostico. Con l'ittero ostruttivo, vi è un aumento dell'attività della fosfatasi alcalina nel sangue di 10 volte rispetto alla norma. La definizione di questo indicatore viene utilizzata per la conferma di laboratorio di questa particolare forma di ittero. In misura minore, si verifica un aumento dell'attività della fosfatasi alcalina nell'epatite, colangite, colite ulcerosa Oltre all'elevata attività della fosfatasi alcalina nel sangue, ci sono condizioni in cui l'attività dell'enzima è ridotta. tutto, questo fenomeno si sviluppa con una carenza di zinco, magnesio, vitamine B12 o C (scorbuto) nella nutrizione dietetica. La bassa attività della fosfatasi alcalina nel sangue accompagna anche le seguenti condizioni patologiche del corpo umano: anemia, insufficienza della formazione della placenta in gravidanza, ipertiroidismo e disturbi della crescita e della formazione ossea.

Come eseguire un test della fosfatasi alcalina?

Quindi, abbiamo esaminato i principali enzimi, la cui attività è determinata in un esame del sangue biochimico. Va ricordato che la diagnosi non può essere basata solo su dati di laboratorio, è necessario tenere conto dell'anamnesi, della clinica e dei dati di altri esami. Pertanto, si consiglia di utilizzare i dati forniti per la consultazione, ma se vengono rilevate deviazioni dalla norma, è necessario consultare un medico.

La lattato deidrogenasi è un enzima coinvolto nel metabolismo del glucosio. Come sapete, il glucosio è la principale fonte di energia per mantenere l'attività vitale del corpo. In presenza di ossigeno nella cellula, il glucosio viene scomposto, liberando energia con la formazione di acqua e anidride carbonica. Ma se per qualche motivo c'è ossigeno netto nella cellula, può anche usare una molecola di glucosio per il suo lavoro. È vero, in questo caso la quantità di energia rilasciata è circa 18 volte inferiore e al posto dell'anidride carbonica e dell'acqua si forma acido lattico. Ciò accade se, ad esempio, c'è una sovrapposizione del vaso che fornisce sangue alla cellula. Potrebbe resistere ancora per un po', ma solo se la lattato deidrogenasi l'aiuta.

Ecco perché è presente in tutte le cellule del corpo, come versione "fuoco" di riserva della cellula senza la partecipazione di ossigeno. La lattato deidrogenasi è concentrata principalmente all'interno delle cellule e solo una piccola parte di essa è presente nel siero del sangue.

Quando, a causa di malattie o altri motivi, le cellule iniziano a rompersi, la concentrazione di lattato deidrogenasi nel sangue aumenta. Pertanto, quando si esegue un esame del sangue, questo enzima è un importante marker di distruzione dei tessuti. Sebbene un aumento dell'LDH sierico non indichi di per sé alcuna malattia, svolge il ruolo di fattore ausiliario nella diagnosi di varie malattie, ad esempio nell'infarto polmonare, nell'anemia emolitica o nell'infarto del miocardio. Tuttavia, in quest'ultimo caso, il test della concentrazione ematica di troponina è ora sempre più utilizzato, che è un indicatore più informativo e specifico. Tuttavia, il test per il livello di lattato deidrogenasi aiuta a distinguere tra dolore dietro lo sterno e al petto.

La norma della lattato deidrogenasi nel sangue. Interpretazione dei risultati (tabella)

Poiché il livello di lattato deidrogenasi nel siero del sangue aumenta con il danno ai tessuti e alle cellule, questo test viene prescritto durante esami complessi per identificare possibili processi patologici, nonché per scoprire le cause del dolore toracico acuto. Un esame del sangue per la lattato deidrogenasi può essere prescritto per diagnosticare malattie che causano la morte dei globuli rossi, nonché per monitorare i progressi del trattamento del cancro. Inoltre, questo test deve essere eseguito per valutare il grado di danno al tessuto muscolare nella distrofia o nello studio del grado di danno alle cellule epatiche e renali nelle malattie rilevanti.

Il prelievo di sangue viene effettuato da una vena rigorosamente a stomaco vuoto - si raccomanda di non mangiare 12 ore prima del test.

La norma della lattato deidrogenasi nel sangue della gente comune e delle donne incinte:

Se la lattato deidrogenasi è elevata, cosa significa?

Ci sono molte malattie che causano un aumento del livello di lattato deidrogenasi nel siero del sangue. Ecco un esempio di elenco di loro:

• infarto polmonare,
• infarto miocardico,
• miocardite,
• insufficienza cardiaca congestizia,
• infarto intestinale,
• embolia polmonare,
• malattie che causano la distruzione dei globuli rossi - anemia falciforme, anemia megaloblastica, anemia emolitica e altri tipi, eritremia,
• leucemia,
• malattie del fegato con la distruzione delle sue cellule - epatite, cirrosi, danni da alcol,
• formazioni tumorali di natura maligna - cancro al fegato, cancro ai testicoli, cancro alle ovaie, linfomi, metastasi, ecc.
• malattie renali con la distruzione delle loro cellule,
• distrofia muscolare e altre patologie muscolari,
• fratture ossee,
• ipotiroidismo,
• colpo,
• eclampsia,
• trombocitosi,
• alcune altre malattie.

Tutte queste malattie hanno una cosa in comune: procedono con la distruzione e la morte delle cellule. Durante la gravidanza, un aumento della concentrazione di lattato deidrogenasi è un sintomo piuttosto pericoloso che può indicare un distacco prematuro della placenta e la morte del feto. Un'attività estremamente elevata di LDH è stata associata a tumori polmonari e addominali e al morbo di Hodgkin. Nella leucemia, l'aumento del livello di lattato deidrogenasi è molto piccolo.

Ma ci sono altri motivi per cui il tasso di lattato deidrogenasi nel sangue aumenta. Ad esempio, si osserva un aumento del livello di lattato deidrogenasi nei pazienti con valvola cardiaca artificiale, a causa della distruzione dei globuli rossi da parte dei volantini di questo dispositivo. Un'intensa attività fisica poco prima della donazione del sangue o l'assunzione di determinati farmaci, in particolare anestetici, steroidi anabolizzanti, codeina, isotretionina, acido valproico, vasopressina e molti altri, porta allo stesso risultato. Pertanto, prima di eseguire l'analisi, non dimenticare di avvertire il medico di tutti i medicinali che hai assunto di recente.

Se la lattato deidrogenasi è bassa, cosa significa?

Una diminuzione del livello di lattato deidrogenasi, in contrasto con il suo aumento, non indica alcuna malattia e di solito non viene utilizzata per la diagnosi. Molto spesso, questo fenomeno può essere causato da un aumento del livello di urea o ossalati, che neutralizzano le manifestazioni della lattato deidrogenasi. Inoltre, il livello di LDH nel siero del sangue può essere ridotto a seguito dell'assunzione di alcuni farmaci, in particolare acido ascorbico - vitamina C, metronidazolo, idrossiurea amikacina, cefotaxime e così via.