Quanti globuli rossi ci sono in 1 mm3. Globuli rossi: funzioni, norme quantitative nel sangue, cause di deviazioni

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Globuli rossi: cosa sono?

La formazione dei globuli rossi avviene nel midollo osseo rosso sotto l'influenza di uno speciale ormone renale chiamato eritropoietina. Se osservi un globulo rosso maturo che si muove nel sangue, puoi immediatamente notare che non contiene né organelli né nucleo. Le cellule del sangue mature non tendono a sintetizzare gli acidi nucleici e l'emoglobina. Poiché i globuli rossi hanno un tasso metabolico basso, questo dà loro la capacità di sopravvivere per almeno centoventi giorni. È questo periodo che è considerato il periodo di usura dei globuli rossi. Al termine di questo periodo si nota la sedimentazione di questi corpi, dopo di che subiscono una serie di distruzioni nella zona della milza e del fegato. Si formano costantemente nuovi globuli rossi, motivo per cui nella maggior parte dei casi il numero di globuli rossi nel sangue umano è costante.

I globuli rossi contengono una quantità abbastanza grande di emoglobina, una proteina speciale che contiene ferro. È grazie all'emoglobina che i globuli rossi riescono a fornire ossigeno ai tessuti e agli organi e anidride carbonica ai polmoni. L'emoglobina è caratterizzata da un colore rosso. Di conseguenza, anche i globuli rossi e il sangue sono dotati dello stesso colore.
La funzione principale dei globuli rossi è considerata il trasferimento dell'ossigeno dai polmoni ai tessuti e dell'anidride carbonica dai tessuti ai polmoni. Inoltre, aiutano a mantenere l’equilibrio acido-base nel sangue e proteggono e nutrono anche i tessuti e gli organi del corpo umano.

globuli rossi

Livello normale di globuli rossi nel sangue
Il livello dei globuli rossi nel sangue può essere determinato mediante un esame del sangue clinico. Nei rappresentanti del sesso più forte, il numero normale di globuli rossi dovrebbe essere compreso tra 4 e 5,1 milioni in un millimetro cubo di sangue. Per i rappresentanti del gentil sesso, questa cifra varia da 3,7 a 4,7 milioni in un millimetro cubo di sangue.

Il livello dei globuli rossi nel sangue di un bambino è determinato dalla sua età:

• Nel primo giorno di vita di un bambino – da 4,3 a 7,6 milioni in un millimetro cubo di sangue
• Nel primo mese di vita di un bambino – da 3,8 a 5,6 milioni in un millimetro cubo di sangue
• Nei primi sei mesi di vita di un bambino – da 3,5 a 4,8 milioni in un millimetro cubo di sangue
• Nel primo anno di vita di un bambino – da 3,6 a 4,9 milioni in un millimetro cubo di sangue
• Da uno a dodici anni: da 3,5 a 4,7 milioni in un millimetro cubo di sangue

Il fatto che il sangue di un neonato abbia il maggior numero di globuli rossi è molto semplice da spiegare. Il fatto è che nel grembo materno il bambino ha bisogno di un numero maggiore di globuli rossi, poiché solo in questo modo i suoi tessuti e organi possono ricevere la quantità di ossigeno di cui hanno bisogno. Non appena nasce il bambino, i globuli rossi iniziano immediatamente a disintegrarsi e ad essere sostituiti da nuovi. Se un neonato sviluppa l'ittero, significa che i globuli rossi si stanno distruggendo molto rapidamente nel suo corpo.

Livello di globuli rossi nel sangue delle donne in gravidanza
Il numero di globuli rossi a volte può diminuire durante la gravidanza. In linea di principio, questa è considerata una condizione normale, poiché durante la gravidanza quasi tutte le future mamme sperimentano una mancanza di ferro nel corpo. Inoltre, la diminuzione dei globuli rossi può anche essere dovuta alla diluizione del sangue dovuta alla ritenzione idrica nel corpo.

Cambiamenti nel livello dei globuli rossi nel sangue e loro spiegazione
Il numero di globuli rossi nel sangue può diminuire o aumentare rispetto alla norma.

Aumento del livello di globuli rossi nel sangue: cosa significa?
Viene chiamata una condizione accompagnata da un aumento del livello dei globuli rossi per unità di volume di sangue eritrocitosi. In linea di principio, questa condizione è osservata estremamente raramente. A volte le persone riscontrano un aumento fisiologico del numero dei globuli rossi a causa di uno sforzo fisico eccessivo, di frequenti situazioni stressanti, della vita in montagna o di un'eccessiva disidratazione. Un aumento del livello dei globuli rossi nel sangue è considerato una patologia se:

• Nell'uomo si verifica un aumento della formazione di globuli rossi nel midollo osseo rosso. Nella maggior parte dei casi, questa formazione eccessiva di globuli rossi è dovuta alla presenza di alcune malattie del sangue, tra cui eritremia. In presenza di questa patologia, una persona presenta una colorazione rosso vivo della pelle sia del viso che del collo.
• Un aumento del numero dei globuli rossi si è verificato a causa dell'eccessiva sintesi di eritropoietina nei reni, sullo sfondo di patologie del sistema cardiovascolare o delle vie respiratorie, a causa della mancanza di ossigeno nel sangue. Di norma, in tutti questi casi, un aumento del livello dei globuli rossi indica la presenza di patologie a lungo termine dei polmoni o del cuore.

Ci sono anche casi in cui il livello dei globuli rossi diminuisce a causa della mancanza di vitamina ALLE 12 o acido folico. In questi casi, oltre all'anemia, i pazienti presentano disturbi sia della sensibilità che dell'andatura.
Viene chiamato lo stato di maggiore distruzione dei globuli rossi emolisi. Questa condizione può insorgere sia a causa di patologie ereditarie sia a causa di una violazione della struttura della membrana dei globuli rossi, sullo sfondo emoglobinopatie O Malattia di Marchiafava-Miceli. È del tutto possibile che si possa sviluppare una maggiore distruzione dei globuli rossi a causa di danni meccanici o tossici alla loro membrana. Una diminuzione del livello di queste cellule del sangue è possibile anche in caso di eccessiva perdita di sangue. Il numero di globuli rossi può essere determinato da esame del sangue generale.

Globuli rossi nelle urine

A volte i globuli rossi si trovano nelle urine sotto forma di piccole impurità che non possono essere viste ad occhio nudo. Questo tipo di impurità può essere rilevato solo attraverso l'esame microscopico delle urine.
Quando ematuria macroscopica nelle urine del paziente si accumula un numero molto elevato di globuli rossi, visibili ad occhio nudo. Inoltre, l'urina in questi casi diventa rossa.

Le ragioni che contribuiscono allo sviluppo dei globuli rossi nelle urine includono:
Nella maggior parte dei casi

• Patologie renali: pielonefrite, glomerulonefrite ( in presenza di queste malattie, il paziente avverte non solo la presenza di globuli rossi nelle urine, ma anche dolore nella regione lombare, nonché un aumento della temperatura corporea).
• Malattia di urolitiasi ( in questo caso si verificano attacchi di colica renale, nonché episodi di macroematuria, rilevati al momento del passaggio di calcoli di grandi dimensioni).
• Patologie dell'uretra e della vescica: uretriti, cistiti ( oltre al sangue visibile nelle urine, il paziente avverte anche dolore al basso ventre, aumento della temperatura corporea e minzione dolorosa).
• Durante l'infanzia, i globuli rossi possono comparire nelle urine sullo sfondo di cistite, pielonefrite e glomerulonefrite.

• Patologie della prostata, ovvero adenoma prostatico, in presenza del quale, oltre alla presenza di globuli rossi nelle urine, il paziente avverte anche una prolungata e progressiva difficoltà ad urinare.
• Tumori renali ( in questo caso i globuli rossi possono essere presenti nelle urine del paziente per un periodo di tempo abbastanza lungo, senza farsi sentire in alcun modo).

Cosa significa VES (velocità di eritrosedimentazione)?

La VES nei bambini è determinata dalla loro età:

• nei bambini di un mese - 4-8 millimetri all'ora
• nei bambini di sei mesi - 4-10 millimetri all'ora
• nei bambini da uno a dodici anni - 4-12 millimetri all'ora
• Nelle donne in gravidanza, la VES dovrebbe essere di circa 45 millimetri all'ora.
, iperproteinemia, sindrome della coagulazione intravascolare disseminata e iperbilirubinemia.
Prima dell'uso, è necessario consultare uno specialista.

Sangueè un tipo di tessuto connettivo costituito da una sostanza intercellulare liquida di composizione complessa e cellule sospese in essa - cellule del sangue: eritrociti (globuli rossi), leucociti (globuli bianchi) e piastrine (piastrine del sangue) (Fig.). 1 mm 3 di sangue contiene 4,5-5 milioni di globuli rossi, 5-8mila leucociti, 200-400mila piastrine.

Quando le cellule del sangue precipitano in presenza di anticoagulanti, viene prodotto un surnatante chiamato plasma. Il plasma è un liquido opalescente contenente tutti i componenti extracellulari del sangue [spettacolo] .

La maggior parte del plasma contiene ioni sodio e cloruro, pertanto, in caso di consistenti perdite di sangue, viene iniettata nelle vene una soluzione isotonica contenente lo 0,85% di cloruro di sodio per mantenere la funzione cardiaca.

Il colore rosso del sangue è dato dai globuli rossi contenenti il ​​pigmento rosso respiratorio - l'emoglobina, che assorbe l'ossigeno nei polmoni e lo rilascia ai tessuti. Il sangue saturo di ossigeno è chiamato arterioso, mentre il sangue impoverito di ossigeno è chiamato venoso.

Il volume normale del sangue è in media di 5.200 ml negli uomini e di 3.900 ml nelle donne, ovvero il 7-8% del peso corporeo. Il plasma costituisce il 55% del volume sanguigno e gli elementi formati costituiscono il 44% del volume sanguigno totale, mentre le altre cellule rappresentano solo l'1% circa.

Se si lascia coagulare il sangue e poi il coagulo viene separato, si ottiene il siero del sangue. Il siero è lo stesso plasma, privo di fibrinogeno, che fa parte del coagulo di sangue.

Secondo le sue proprietà fisico-chimiche, il sangue è un liquido viscoso. La viscosità e la densità del sangue dipendono dal contenuto relativo di cellule del sangue e proteine ​​plasmatiche. Normalmente, la densità relativa del sangue intero è 1.050-1.064, plasma - 1.024-1.030, cellule - 1.080-1.097. La viscosità del sangue è 4-5 volte superiore alla viscosità dell'acqua. La viscosità è importante per mantenere la pressione sanguigna a un livello costante.

Il sangue, effettuando il trasporto di sostanze chimiche nel corpo, combina i processi biochimici che si verificano in diverse cellule e spazi intercellulari in un unico sistema. Una relazione così stretta tra il sangue e tutti i tessuti del corpo consente di mantenere una composizione chimica del sangue relativamente costante grazie a potenti meccanismi regolatori (SNC, sistema ormonale, ecc.) Che forniscono una chiara relazione nel lavoro di così importanti organi e tessuti come fegato, reni, polmoni e cuore-sistema vascolare. Tutte le fluttuazioni casuali nella composizione del sangue in un corpo sano si livellano rapidamente.

In molti processi patologici si osservano cambiamenti più o meno bruschi nella composizione chimica del sangue, che segnalano disturbi nello stato di salute umana, consentono di monitorare lo sviluppo del processo patologico e giudicare l'efficacia delle misure terapeutiche.

Eritrociti o globuli rossi, sono piccole cellule anucleate (7-8 micron di diametro), a forma di disco biconcavo. L'assenza di un nucleo consente al globulo rosso di accogliere una grande quantità di emoglobina e la sua forma contribuisce ad aumentare la sua superficie. In 1 mm3 di sangue ci sono 4-5 milioni di globuli rossi. Il numero di globuli rossi nel sangue non è costante. Aumenta con l'aumentare dell'altitudine, grandi perdite d'acqua, ecc.

Nel corso della vita di una persona, i globuli rossi si formano da cellule nucleate nel midollo osseo rosso dell'osso spugnoso. Durante il processo di maturazione perdono il nucleo ed entrano nel sangue. La durata della vita dei globuli rossi umani è di circa 120 giorni, poi vengono distrutti nel fegato e nella milza e il pigmento biliare si forma dall'emoglobina.

La funzione dei globuli rossi è quella di trasportare ossigeno e parzialmente anidride carbonica. I globuli rossi svolgono questa funzione grazie alla presenza di emoglobina al loro interno.

L'emoglobina è un pigmento rosso contenente ferro costituito da un gruppo porfirinico di ferro (eme) e da una proteina globinica. 100 ml di sangue umano contengono in media 14 g di emoglobina. Nei capillari polmonari, l'emoglobina, combinandosi con l'ossigeno, forma un composto fragile: l'emoglobina ossidata (ossiemoglobina) a causa del ferro eme bivalente. Nei capillari dei tessuti, l'emoglobina rinuncia al suo ossigeno e si trasforma in emoglobina ridotta di colore più scuro, quindi il sangue venoso che scorre dai tessuti è rosso scuro e il sangue arterioso, ricco di ossigeno, è scarlatto.

L’emoglobina trasporta l’anidride carbonica dai capillari dei tessuti ai polmoni [spettacolo] .

L'anidride carbonica formata nei tessuti entra nei globuli rossi e, interagendo con l'emoglobina, viene convertita in sali di acido carbonico - bicarbonati. Questa trasformazione avviene in più fasi. L'ossiemoglobina negli eritrociti del sangue arterioso si presenta sotto forma di sale di potassio - KHbO 2. Nei capillari dei tessuti, l'ossiemoglobina cede il suo ossigeno e perde le sue proprietà acide; Allo stesso tempo, l'anidride carbonica si diffonde nell'eritrocita dai tessuti attraverso il plasma sanguigno e, con l'aiuto dell'enzima ivi presente - l'anidrasi carbonica - si combina con l'acqua, formando acido carbonico - H 2 CO 3. Quest'ultima, essendo un acido più forte dell'emoglobina ridotta, reagisce con il suo sale di potassio, scambiando con esso cationi:

KHbO2 → KHb + O2; CO2 + H2O → H + · NSO - 3;
KHb + H + · НСО — 3 → Н · Нb + K + · НСО — 3 ;

Il bicarbonato di potassio formatosi a seguito della reazione si dissocia e il suo anione, a causa della sua elevata concentrazione nell'eritrocito e della permeabilità della membrana eritrocitaria ad esso, diffonde dalla cellula nel plasma. La conseguente mancanza di anioni negli eritrociti è compensata dagli ioni cloro, che si diffondono dal plasma negli eritrociti. In questo caso nel plasma si forma un sale sodico dissociato del bicarbonato, e nell'eritrocita si forma lo stesso sale dissociato di cloruro di potassio:

Si noti che la membrana eritrocitaria è impermeabile ai cationi K e Na e che la diffusione di HCO - 3 dall'eritrocita avviene solo fino a quando la sua concentrazione nell'eritrocita e nel plasma non viene equalizzata.

Nei capillari polmonari questi processi vanno nella direzione opposta:

H Hb + O 2 → H Hb0 2 ;
H HbO 2 + K HCO 3 → H HCO 3 + K HbO 2.

L'acido carbonico risultante viene scomposto dallo stesso enzima in H 2 O e CO 2, ma quando il contenuto di HCO 3 nell'eritrocita diminuisce, questi anioni dal plasma si diffondono in esso e la quantità corrispondente di anioni Cl lascia l'eritrocita nell'eritrocita. il plasma. Di conseguenza, l'ossigeno nel sangue è legato all'emoglobina e l'anidride carbonica esiste sotto forma di sali di bicarbonato.

100 ml di sangue arterioso contengono 20 ml di ossigeno e 40-50 ml di anidride carbonica, il sangue venoso contiene 12 ml di ossigeno e 45-55 ml di anidride carbonica. Solo una piccola parte di questi gas viene disciolta direttamente nel plasma sanguigno. La maggior parte dei gas nel sangue, come si può vedere da quanto sopra, sono in forma chimicamente legata. Con un numero ridotto di globuli rossi nel sangue o di emoglobina nei globuli rossi, una persona sviluppa anemia: il sangue è scarsamente saturo di ossigeno, quindi organi e tessuti ne ricevono quantità insufficienti (ipossia).

Leucociti o globuli bianchi, - globuli incolori con un diametro di 8-30 micron, di forma variabile, dotati di nucleo; Il numero normale di leucociti nel sangue è 6-8 mila per 1 mm3. I leucociti si formano nel midollo osseo rosso, nel fegato, nella milza, nei linfonodi; la loro durata di vita può variare da diverse ore (neutrofili) a 100-200 o più giorni (linfociti). Vengono distrutti anche nella milza.

In base alla loro struttura, i leucociti si dividono in più [il link è disponibile per gli utenti registrati che hanno 15 messaggi sul forum], ognuno dei quali svolge funzioni specifiche. La percentuale di questi gruppi di leucociti nel sangue è chiamata formula dei leucociti.

La funzione principale dei leucociti è proteggere il corpo da batteri, proteine ​​e corpi estranei. [spettacolo] .

Secondo le visioni moderne, la difesa del corpo, ad es. la sua immunità a vari fattori che trasportano informazioni geneticamente estranee è assicurata dall'immunità, rappresentata da una varietà di cellule: leucociti, linfociti, macrofagi, ecc., grazie alle quali cellule estranee o sostanze organiche complesse che entrano nell'organismo, diverse dalle cellule e sostanze del corpo, vengono distrutte ed eliminate.

L'immunità mantiene la costanza genetica dell'organismo nell'ontogenesi. Quando le cellule si dividono a causa di mutazioni nel corpo, spesso si formano cellule con un genoma alterato. Per garantire che queste cellule mutanti non causino disturbi nello sviluppo di organi e tessuti, vengono distrutte dal sistema immunitario del corpo. sistemi. Inoltre, l'immunità si manifesta nell'immunità del corpo agli organi e ai tessuti trapiantati da altri organismi.

La prima spiegazione scientifica della natura dell'immunità fu data da I. I. Mechnikov, che giunse alla conclusione che l'immunità è fornita grazie alle proprietà fagocitiche dei leucociti. Successivamente si è scoperto che, oltre alla fagocitosi (immunità cellulare), la capacità dei leucociti di produrre sostanze protettive - anticorpi, che sono sostanze proteiche solubili - immunoglobuline (immunità umorale), prodotte in risposta alla comparsa di proteine ​​​​estranee nel corpo , è di grande importanza per l'immunità. Nel plasma sanguigno, gli anticorpi incollano insieme le proteine ​​estranee o le scompongono. Gli anticorpi che neutralizzano i veleni microbici (tossine) sono chiamati antitossine.

Tutti gli anticorpi sono specifici: sono attivi solo contro determinati microbi o le loro tossine. Se il corpo di una persona ha anticorpi specifici, diventa immune a determinate malattie infettive.

Esistono immunità innata e acquisita. Il primo fornisce l'immunità a una particolare malattia infettiva dal momento della nascita ed è ereditato dai genitori, e gli organi immunitari possono penetrare attraverso la placenta dai vasi del corpo materno nei vasi dell'embrione o i neonati riceverli con il latte materno.

L'immunità acquisita appare dopo aver subito una malattia infettiva, quando nel plasma sanguigno si formano anticorpi in risposta alle proteine ​​estranee di un dato microrganismo. In questo caso si verifica l'immunità naturale e acquisita.

L'immunità può essere sviluppata artificialmente introducendo nel corpo umano agenti patogeni indeboliti o uccisi di una malattia (ad esempio, la vaccinazione contro il vaiolo). Questa immunità non si verifica immediatamente. Per la sua manifestazione, è necessario del tempo affinché l'organismo produca anticorpi contro il microrganismo indebolito introdotto. Tale immunità di solito dura anni e si chiama attiva.

La prima vaccinazione al mondo contro il vaiolo è stata effettuata dal medico inglese E. Jenner.

L'immunità acquisita introducendo nel corpo il siero immunitario dal sangue degli animali o dell'uomo è chiamata passiva (ad esempio siero anti-morbillo). Appare immediatamente dopo la somministrazione del siero, persiste per 4-6 settimane, quindi gli anticorpi vengono gradualmente distrutti, l'immunità si indebolisce e per mantenerla è necessaria la somministrazione ripetuta del siero immunitario.

La capacità dei leucociti di muoversi autonomamente con l'aiuto di pseudopodi consente loro, eseguendo movimenti ameboidi, di penetrare attraverso le pareti dei capillari negli spazi intercellulari. Sono sensibili alla composizione chimica delle sostanze secrete dai microbi o dalle cellule decomposte del corpo e si muovono verso queste sostanze o cellule decomposte. Entrati in contatto con loro, i leucociti li avvolgono con i loro pseudopodi e li trascinano nella cellula, dove vengono scomposti con la partecipazione di enzimi (digestione intracellulare). Nel processo di interazione con corpi estranei, molti leucociti muoiono. In questo caso, attorno al corpo estraneo si accumulano prodotti di decomposizione e si forma il pus.

Questo fenomeno è stato scoperto da I.I. I. I. Mechnikov chiamò fagociti i leucociti che catturano vari microrganismi e li digeriscono, e il fenomeno stesso dell'assorbimento e della digestione fu chiamato fagocitosi. La fagocitosi è una reazione protettiva del corpo.

La capacità fagocitaria dei leucociti è estremamente importante perché protegge il corpo dalle infezioni. Ma in alcuni casi questa proprietà dei globuli bianchi può essere dannosa, ad esempio durante il trapianto di organi. I leucociti reagiscono agli organi trapiantati allo stesso modo dei microrganismi patogeni: li fagocitano e li distruggono. Per evitare una reazione indesiderata dei leucociti, la fagocitosi viene inibita con sostanze speciali.

Piastrine o piastrine del sangue, - cellule incolori di 2-4 micron, il cui numero è 200-400 mila in 1 mm 3 di sangue. Si formano nel midollo osseo. Le piastrine sono molto fragili e vengono facilmente distrutte quando i vasi sanguigni vengono danneggiati o quando il sangue entra in contatto con l'aria. Allo stesso tempo, da loro viene rilasciata una sostanza speciale tromboplastina, che favorisce la coagulazione del sangue.

Proteine ​​del plasma sanguigno

Del 9-10% del residuo secco del plasma sanguigno, le proteine ​​rappresentano il 6,5-8,5%. Utilizzando il metodo della salatura con sali neutri, le proteine ​​del plasma sanguigno possono essere divise in tre gruppi: albumine, globuline, fibrinogeno. Il contenuto normale di albumina nel plasma sanguigno è 40-50 g/l, globulina - 20-30 g/l, fibrinogeno - 2-4 g/l. Il plasma sanguigno privo di fibrinogeno è chiamato siero.

La sintesi delle proteine ​​del plasma sanguigno avviene principalmente nelle cellule del fegato e del sistema reticoloendoteliale. Il ruolo fisiologico delle proteine ​​del plasma sanguigno è multiforme.

1. Le proteine ​​mantengono la pressione colloido-osmotica (oncotica) e quindi mantengono un volume sanguigno costante. Il contenuto proteico nel plasma è significativamente più alto che nel fluido tissutale. Le proteine, essendo colloidi, legano l'acqua e la trattengono, impedendole di lasciare il flusso sanguigno. Nonostante il fatto che la pressione oncotica costituisca solo una piccola parte (circa lo 0,5%) della pressione osmotica totale, determina la predominanza della pressione osmotica del sangue sulla pressione osmotica del fluido tissutale. È noto che nella parte arteriosa dei capillari, a causa della pressione idrostatica, il fluido sanguigno privo di proteine ​​penetra nello spazio tissutale. Ciò avviene fino ad un certo punto - il “punto di svolta”, quando la pressione idrostatica in caduta diventa uguale alla pressione colloido-osmotica. Dopo il momento di “svolta”, nella parte venosa dei capillari si verifica un flusso inverso di fluido dal tessuto, poiché ora la pressione idrostatica è inferiore alla pressione colloido-osmotica. In altre condizioni, a causa della pressione idrostatica nel sistema circolatorio, l'acqua penetrerebbe nei tessuti, causando gonfiore di vari organi e del tessuto sottocutaneo.
2. Le proteine ​​plasmatiche partecipano attivamente alla coagulazione del sangue. Numerose proteine ​​plasmatiche, compreso il fibrinogeno, sono i componenti principali del sistema di coagulazione del sangue.
3. Le proteine ​​plasmatiche determinano in una certa misura la viscosità del sangue, che, come già notato, è 4-5 volte superiore alla viscosità dell'acqua e svolge un ruolo importante nel mantenimento delle relazioni emodinamiche nel sistema circolatorio.
4. Le proteine ​​plasmatiche contribuiscono a mantenere costante il pH del sangue, poiché costituiscono uno dei sistemi tampone più importanti del sangue.
5. Importante è anche la funzione di trasporto delle proteine ​​del plasma sanguigno: combinandosi con una serie di sostanze (colesterolo, bilirubina, ecc.), nonché con i farmaci (penicillina, salicilati, ecc.), le trasportano nei tessuti.
6. Le proteine ​​del plasma sanguigno svolgono un ruolo importante nei processi immunitari (in particolare le immunoglobuline).
7. Come risultato della formazione di composti non dializzabili con proteine ​​plasmatiche, il livello dei cationi nel sangue viene mantenuto. Ad esempio, il 40-50% del calcio sierico è legato alle proteine ​​e anche una parte significativa di ferro, magnesio, rame e altri elementi è legata alle proteine ​​del siero di latte.
8. Infine, le proteine ​​del plasma sanguigno possono fungere da riserva di aminoacidi.

I moderni metodi di ricerca fisico-chimica hanno permesso di scoprire e descrivere circa 100 diversi componenti proteici del plasma sanguigno. Allo stesso tempo, la separazione elettroforetica delle proteine ​​del plasma sanguigno (siero) ha acquisito particolare importanza. [spettacolo] .

Nel siero sanguigno di una persona sana, l'elettroforesi su carta può rilevare cinque frazioni: albumina, α 1, α 2, β e γ-globuline (Fig. 125). Mediante l'elettroforesi nel gel di agar, vengono rilevate fino a 7-8 frazioni nel siero del sangue e mediante l'elettroforesi nel gel di amido o poliacrilammide - fino a 16-17 frazioni.

Va ricordato che la terminologia delle frazioni proteiche ottenute mediante vari tipi di elettroforesi non è stata ancora completamente stabilita. Quando si modificano le condizioni dell'elettroforesi, nonché durante l'elettroforesi in diversi mezzi (ad esempio, nell'amido o nel gel di poliacrilammide), la velocità di migrazione e, di conseguenza, l'ordine delle zone proteiche può cambiare.

Un numero ancora maggiore di frazioni proteiche (circa 30) può essere ottenuto utilizzando il metodo dell'immunoelettroforesi. L'immunoelettroforesi è una combinazione unica di metodi elettroforetici e immunologici per l'analisi delle proteine. In altre parole, il termine “immunoelettroforesi” significa eseguire l’elettroforesi e le reazioni di precipitazione nello stesso mezzo, cioè direttamente sul blocco di gel. Con questo metodo, utilizzando una reazione di precipitazione sierologica, si ottiene un aumento significativo della sensibilità analitica del metodo elettroforetico. Nella fig. 126 mostra un tipico immunoelettroferogramma delle proteine ​​del siero umano.

Caratteristiche delle principali frazioni proteiche

• Albumina [spettacolo] .

  L'albumina rappresenta più della metà (55-60%) delle proteine ​​del plasma sanguigno umano. Il peso molecolare dell'albumina è di circa 70.000. L'albumina sierica si rinnova in tempi relativamente brevi (l'emivita dell'albumina umana è di 7 giorni).

  A causa della loro elevata idrofilia, soprattutto a causa delle dimensioni relativamente piccole delle molecole e della significativa concentrazione nel siero, le albumine svolgono un ruolo importante nel mantenimento della pressione colloido-osmotica del sangue. È noto che concentrazioni di albumina sierica inferiori a 30 g/l causano cambiamenti significativi nella pressione oncotica del sangue, che portano all'edema. Le albumine svolgono un'importante funzione nel trasporto di molte sostanze biologicamente attive (in particolare gli ormoni). Sono in grado di legarsi al colesterolo e ai pigmenti biliari. Una parte significativa del calcio sierico è legata anche all’albumina.

  Durante l'elettroforesi nel gel di amido, la frazione dell'albumina in alcune persone viene talvolta divisa in due (albumina A e albumina B), cioè tali persone hanno due loci genetici indipendenti che controllano la sintesi dell'albumina. La frazione aggiuntiva (albumina B) differisce dalla normale albumina sierica in quanto le molecole di questa proteina contengono due o più residui di amminoacidi dicarbossilici che sostituiscono i residui di tirosina o cistina nella catena polipeptidica dell'albumina normale. Esistono altre rare varianti dell'albumina (albumina di lettura, albumina di Gent, albumina di Maki). L'ereditarietà del polimorfismo dell'albumina avviene in modo autosomico codominante e si osserva nell'arco di diverse generazioni.

  Oltre al polimorfismo ereditario dell'albumina, si verifica una bisalbuminemia transitoria, che in alcuni casi può essere confusa con quella congenita. È stata descritta la comparsa di una componente rapida dell'albumina in pazienti che ricevevano grandi dosi di penicillina. Dopo la sospensione della penicillina, questo componente rapido dell'albumina scomparve presto dal sangue. Si presume che l'aumento della mobilità elettroforetica della frazione albumina-antibiotico sia associato ad un aumento della carica negativa del complesso dovuto ai gruppi COOH della penicillina.

• Globuline [spettacolo] .

  Quando salate con sali neutri, le globuline sieriche possono essere divise in due frazioni: euglobuline e pseudoglobuline. Si ritiene che la frazione euglobulina sia costituita principalmente da γ-globuline e la frazione pseudoglobulina includa α-, β- e γ-globuline.

  Le α-, β- e γ-globuline sono frazioni eterogenee che, durante l'elettroforesi, soprattutto nei gel di amido o poliacrilammide, possono essere separate in numerose sottofrazioni. È noto che le frazioni α e β-globulina contengono lipoproteine ​​e glicoproteine. Tra i componenti delle α- e β-globuline ci sono anche le proteine ​​legate ai metalli. La maggior parte degli anticorpi contenuti nel siero appartengono alla frazione γ-globulina. Una diminuzione del contenuto proteico di questa frazione riduce drasticamente le difese dell'organismo.

Nella pratica clinica, esistono condizioni caratterizzate da cambiamenti sia nella quantità totale di proteine ​​plasmatiche che nella percentuale delle singole frazioni proteiche.

Come notato, le frazioni α e β-globuline delle proteine ​​sieriche contengono lipoproteine ​​e glicoproteine. La parte carboidratica delle glicoproteine ​​del sangue comprende principalmente i seguenti monosaccaridi e loro derivati: galattosio, mannosio, fucosio, ramnosio, glucosamina, galattosamina, acido neuraminico e suoi derivati ​​(acidi sialici). Il rapporto di questi componenti di carboidrati nelle singole glicoproteine ​​sieriche è diverso.

Molto spesso, l'acido aspartico (il suo carbossile) e la glucosamina prendono parte alla connessione tra le parti proteiche e carboidratiche della molecola glicoproteica. Un po' meno comune è la connessione tra l'ossidrile della treonina o della serina e le esosamine o esosi.

L'acido neuramico e i suoi derivati ​​(acidi sialici) sono i componenti più labili e attivi delle glicoproteine. Occupano la posizione finale nella catena dei carboidrati della molecola glicoproteica e determinano in gran parte le proprietà di questa glicoproteina.

Le glicoproteine ​​​​sono presenti in quasi tutte le frazioni proteiche del siero sanguigno. Durante l'elettroforesi su carta, le glicoproteine ​​vengono rilevate in quantità maggiori nelle frazioni α 1 e α 2 delle globuline. Le glicoproteine ​​associate alle frazioni α-globuline contengono poco fucosio; allo stesso tempo, le glicoproteine ​​rilevate nelle frazioni β- e soprattutto γ-globulina contengono quantità significative di fucosio.

Un aumento del contenuto di glicoproteine ​​​​nel plasma o nel siero si osserva nella tubercolosi, nella pleurite, nella polmonite, nei reumatismi acuti, nella glomerulonefrite, nella sindrome nefrosica, nel diabete, nell'infarto del miocardio, nella gotta, nonché nella leucemia acuta e cronica, nel mieloma, nel linfosarcoma e in alcune altre malattie. Nei pazienti affetti da reumatismi, un aumento del contenuto di glicoproteine ​​nel siero corrisponde alla gravità della malattia. Ciò è spiegato, secondo alcuni ricercatori, dalla depolimerizzazione della sostanza principale del tessuto connettivo durante i reumatismi, che porta all'ingresso delle glicoproteine ​​nel sangue.

Lipoproteine ​​plasmatiche- si tratta di composti complessi complessi con una struttura caratteristica: all'interno della particella lipoproteica è presente una goccia di grasso (nucleo) contenente lipidi non polari (trigliceridi, colesterolo esterificato). La gocciolina di grasso è circondata da una membrana che contiene fosfolipidi, proteine ​​e colesterolo libero. La funzione principale delle lipoproteine ​​plasmatiche è il trasporto dei lipidi nel corpo.

Nel plasma sanguigno umano sono state trovate diverse classi di lipoproteine.

• α-lipoproteine ​​o lipoproteine ​​ad alta densità (HDL). Durante l'elettroforesi su carta migrano insieme alle α-globuline. L'HDL è ricco di proteine ​​e fosfolipidi e si trova costantemente nel plasma sanguigno di persone sane in una concentrazione di 1,25-4,25 g/l negli uomini e 2,5-6,5 g/l nelle donne.
• β-lipoproteine ​​o lipoproteine ​​a bassa densità (LDL). Corrispondono nella mobilità elettroforetica alle β-globuline. Sono la classe di lipoproteine ​​più ricca di colesterolo. Il livello di LDL nel plasma sanguigno di persone sane è pari a 3,0-4,5 g/l.
• pre-β-lipoproteine ​​o lipoproteine ​​a densità molto bassa (VLDL). Situati sul lipoproteinogramma tra le lipoproteine ​​α e β (elettroforesi su carta), fungono da principale forma di trasporto dei trigliceridi endogeni.
• Chilomicroni (CM). Durante l'elettroforesi non si spostano né verso il catodo né verso l'anodo e rimangono all'inizio (il punto in cui viene applicato il campione di plasma o siero da testare). Si formano nella parete intestinale durante l'assorbimento dei trigliceridi e del colesterolo esogeni. Innanzitutto, le sostanze chimiche entrano nel dotto linfatico toracico e da esso nel flusso sanguigno. I ChM sono la principale forma di trasporto dei trigliceridi esogeni. Il plasma sanguigno di persone sane che non hanno mangiato per 12-14 ore non contiene CM.

Si ritiene che il luogo principale di formazione delle pre-β-lipoproteine ​​plasmatiche e delle α-lipoproteine ​​sia il fegato e che le β-lipoproteine ​​siano formate da pre-β-lipoproteine ​​nel plasma sanguigno sotto l'azione della lipoproteina lipasi.

Va notato che l'elettroforesi delle lipoproteine ​​può essere effettuata sia su carta che su agar, gel di amido e poliacrilammide, acetato di cellulosa. Quando si sceglie un metodo di elettroforesi, il criterio principale è ottenere chiaramente quattro tipi di lipoproteine. L'elettroforesi delle lipoproteine ​​nel gel di poliacrilammide è attualmente la più promettente. In questo caso la frazione di pre-β-lipoproteine ​​viene rilevata tra CM e β-lipoproteine.

In numerose malattie, lo spettro lipoproteico del siero sanguigno può cambiare.

Secondo la classificazione esistente dell'iperlipoproteinemia, sono stati stabiliti i seguenti cinque tipi di deviazione dello spettro lipoproteico dalla norma [spettacolo] .

• Tipo I: iperchilomicronemia. I principali cambiamenti nel lipoproteinogramma sono i seguenti: alto contenuto di CM, contenuto normale o leggermente aumentato di pre-β-lipoproteine. Un forte aumento dei livelli di trigliceridi sierici. Clinicamente, questa condizione si manifesta come xantomatosi.
• Tipo II: iper-β-lipoproteinemia. Questa tipologia si divide in due sottotipi:
  • IIa, caratterizzato da un elevato livello di lipoproteine ​​p (LDL) nel sangue,
  • IIb, caratterizzato da un elevato contenuto di due classi di lipoproteine ​​contemporaneamente: β-lipoproteine ​​(LDL) e pre-β-lipoproteine ​​(VLDL).

  Nel tipo II, il contenuto di colesterolo nel plasma sanguigno è elevato, e in alcuni casi molto elevato. Il contenuto di trigliceridi nel sangue può essere normale (tipo IIa) o elevato (tipo IIb). Il tipo II si manifesta clinicamente con disturbi aterosclerotici e spesso si sviluppa una malattia coronarica.

• Tipo III: iperlipoproteinemia “fluttuante” o dis-β-lipoproteinemia. Nel siero del sangue compaiono lipoproteine ​​​​con un contenuto di colesterolo insolitamente alto e un'elevata mobilità elettroforetica (β-lipoproteine ​​​​"patologiche" o "fluttuanti"). Si accumulano nel sangue a causa di una violazione della conversione delle pre-β-lipoproteine ​​in β-lipoproteine. Questo tipo di iperlipoproteinemia è spesso combinato con varie manifestazioni di aterosclerosi, tra cui la malattia coronarica e il danno ai vasi sanguigni delle gambe.
• Tipo IV: iperpre-β-lipoproteinemia. Livelli aumentati di pre-β-lipoproteine, livelli normali di β-lipoproteine, assenza di CM. Aumento dei livelli di trigliceridi con livelli di colesterolo normali o leggermente elevati. Clinicamente, questo tipo è combinato con diabete, obesità e malattia coronarica.
• Tipo V: iperpre-β-lipoproteinemia e chilomicronemia. C'è un aumento del livello di pre-β-lipoproteine ​​e della presenza di CM. Clinicamente si manifesta con xantomatosi, talvolta associata a diabete latente. Con questo tipo di iperlipoproteinemia non si osserva malattia coronarica.

Alcune delle proteine ​​plasmatiche più studiate e clinicamente interessanti

• Aptoglobina [spettacolo] .

  Aptoglobina fa parte della frazione α2-globulina. Questa proteina ha la capacità di legarsi all'emoglobina. Il complesso aptoglobina-emoglobina risultante può essere assorbito dal sistema reticoloendoteliale, prevenendo così la perdita di ferro, che fa parte dell'emoglobina, sia durante il rilascio fisiologico che patologico dagli eritrociti.

  L'elettroforesi ha rivelato tre gruppi di aptoglobine, designate come Hp 1-1, Hp 2-1 e Hp 2-2. È stato stabilito che esiste una connessione tra l'ereditarietà dei tipi di aptoglobina e gli anticorpi Rh.

• Inibitori della tripsina [spettacolo] .

  È noto che durante l'elettroforesi delle proteine ​​del plasma sanguigno, le proteine ​​capaci di inibire la tripsina e altri enzimi proteolitici si muovono nella zona delle globuline α 1 e α 2. Normalmente, il contenuto di queste proteine ​​è di 2,0-2,5 g/l, ma durante i processi infiammatori nel corpo, durante la gravidanza e in una serie di altre condizioni, aumenta il contenuto delle proteine ​​- inibitori degli enzimi proteolitici.

• Transferrina [spettacolo] .

  Transferrina appartiene alle β-globuline e ha la capacità di combinarsi con il ferro. Il suo complesso con il ferro è arancione. Nel complesso della transferrina del ferro, il ferro è nella forma trivalente. La concentrazione di transferrina nel siero sanguigno è di circa 2,9 g/l. Normalmente solo 1/3 della transferrina è saturata di ferro. Di conseguenza esiste una certa riserva di transferrina capace di legare il ferro. La transferrina può essere di tipo diverso in persone diverse. Sono stati identificati 19 tipi di transferrina, che differiscono per la carica della molecola proteica, la sua composizione aminoacidica e il numero di molecole di acido sialico associate alla proteina. Il rilevamento di diversi tipi di transferrine è associato all'ereditarietà.

• Ceruloplasmina [spettacolo] .

  Questa proteina ha un colore bluastro dovuto alla presenza dello 0,32% di rame nella sua composizione. La ceruloplasmina è un'ossidasi dell'acido ascorbico, dell'adrenalina, della diossifenilalanina e di alcuni altri composti. Nella degenerazione epatolenticolare (malattia di Wilson-Konovalov), il contenuto di ceruloplasmina nel siero del sangue è significativamente ridotto, che è un importante test diagnostico.

  Utilizzando l'elettroforesi enzimatica, è stata stabilita la presenza di quattro isoenzimi della ceruloplasmina. Normalmente nel siero sanguigno degli adulti si trovano due isoenzimi che differiscono notevolmente nella loro mobilità durante l'elettroforesi in tampone acetato a pH 5,5. Due frazioni sono state trovate anche nel siero dei neonati, ma queste frazioni hanno una mobilità elettroforetica maggiore rispetto agli isoenzimi della ceruloplasmina dell'adulto. Va notato che in termini di mobilità elettroforetica, lo spettro isoenzimatico della ceruloplasmina nel siero sanguigno nella malattia di Wilson-Konovalov è simile allo spettro isoenzimatico dei neonati.

• proteina C-reattiva [spettacolo] .

  Questa proteina ha preso il nome dalla sua capacità di subire una reazione di precipitazione con il polisaccaride C dei pneumococchi. La proteina C-reattiva è assente nel siero sanguigno di un corpo sano, ma si trova in molte condizioni patologiche accompagnate da infiammazione e necrosi dei tessuti.

  La proteina C-reattiva compare durante il periodo acuto della malattia, per questo a volte viene chiamata proteina della “fase acuta”. Con il passaggio alla fase cronica della malattia, la proteina C-reattiva scompare dal sangue e ricompare quando il processo peggiora. Durante l'elettroforesi, la proteina si muove insieme alle α 2 globuline.

• Crioglobulina [spettacolo] .

  Crioglobulinaè assente anche nel siero sanguigno di persone sane e vi compare in condizioni patologiche. Una proprietà distintiva di questa proteina è la capacità di precipitare o gelificare quando la temperatura scende sotto i 37°C. Durante l'elettroforesi, la crioglobulina si muove molto spesso insieme alle γ-globuline. La crioglobulina può essere rilevata nel siero del sangue in caso di mieloma, nefrosi, cirrosi epatica, reumatismi, linfosarcoma, leucemia e altre malattie.

• Interferone [spettacolo] .

  Interferone- una proteina specifica sintetizzata nelle cellule del corpo a seguito dell'esposizione ai virus. A sua volta, questa proteina ha la capacità di inibire la riproduzione del virus nelle cellule, ma non distrugge le particelle virali esistenti. L'interferone formato nelle cellule entra facilmente nel flusso sanguigno e da lì rientra nei tessuti e nelle cellule. L'interferone è specie-specifico, anche se non assoluto. Ad esempio, l’interferone delle scimmie inibisce la riproduzione del virus nella coltura cellulare umana. L'effetto protettivo dell'interferone dipende in gran parte dal rapporto tra la velocità di diffusione del virus e dell'interferone nel sangue e nei tessuti.

• Immunoglobuline [spettacolo] .

  Fino a poco tempo fa erano note quattro classi principali di immunoglobuline incluse nella frazione γ-globulina: IgG, IgM, IgA e IgD. Negli ultimi anni è stata scoperta una quinta classe di immunoglobuline, le IgE. Le immunoglobuline hanno praticamente un unico piano strutturale; sono costituiti da due catene polipeptidiche pesanti H (peso molecolare ~ 50.000-75.000) e due catene leggere L (peso molecolare ~ 23.000), collegate da tre ponti disolfuro. In questo caso, le immunoglobuline umane possono contenere due tipi di catene L (K o λ). Inoltre, ciascuna classe di immunoglobuline ha il proprio tipo di catena pesante H: IgG - catena γ, IgA - catena α, IgM - catena μ, IgD - catena σ e IgE - catena ε, che differiscono in gruppi amminici composizione acida. IgA e IgM sono oligomeri, cioè la struttura a quattro catene in essi si ripete più volte.

  
  

  Ogni tipo di immunoglobulina può interagire specificamente con un antigene specifico. Con il termine "immunoglobuline" si intendono non solo le classi normali di anticorpi, ma anche un numero maggiore di cosiddette proteine ​​patologiche, ad esempio le proteine ​​del mieloma, la cui maggiore sintesi avviene nel mieloma multiplo. Come già notato, nel sangue di questa malattia, le proteine ​​del mieloma si accumulano in concentrazioni relativamente elevate e la proteina di Bence-Jones si trova nelle urine. Si è scoperto che la proteina di Bence-Jones è costituita da catene L, che apparentemente vengono sintetizzate nel corpo del paziente in quantità eccessive rispetto alle catene H e quindi vengono escrete nelle urine. La metà C-terminale della catena polipeptidica delle molecole proteiche di Bence-Jones (in realtà catene L) in tutti i pazienti con mieloma multiplo ha la stessa sequenza, e la metà N-terminale (107 residui aminoacidici) delle catene L ha una diversa struttura primaria. Anche uno studio sulle catene N delle proteine ​​del plasma sanguigno del mieloma ha rivelato un modello importante: i frammenti N-terminali di queste catene in diversi pazienti hanno strutture primarie diverse, mentre il resto della catena rimane invariato. Si è concluso che le regioni variabili delle catene L e H delle immunoglobuline sono il sito di legame specifico degli antigeni.

  In molti processi patologici, il contenuto delle immunoglobuline nel siero del sangue cambia in modo significativo. Pertanto, nell'epatite cronica aggressiva si osserva un aumento delle IgG, nella cirrosi alcolica - IgA e nella cirrosi biliare primaria - IgM. È stato dimostrato che la concentrazione di IgE nel siero del sangue aumenta nell'asma bronchiale, nell'eczema non specifico, nell'ascariasi e in alcune altre malattie. È importante notare che i bambini che presentano un deficit di IgA hanno maggiori probabilità di sviluppare malattie infettive. Si può presumere che ciò sia una conseguenza della sintesi insufficiente di una certa parte degli anticorpi.

  Sistema di complemento

  Il sistema del complemento del siero del sangue umano comprende 11 proteine ​​con un peso molecolare da 79.000 a 400.000. Il meccanismo a cascata della loro attivazione viene innescato durante la reazione (interazione) di un antigene con un anticorpo:

  

  Come risultato dell'azione del complemento si osserva la distruzione delle cellule attraverso la loro lisi, nonché l'attivazione dei leucociti e il loro assorbimento di cellule estranee a seguito della fagocitosi.

  Secondo la sequenza di funzionamento, le proteine ​​del sistema del complemento del siero umano possono essere divise in tre gruppi:

  1. “gruppo di riconoscimento”, che comprende tre proteine ​​e lega l'anticorpo sulla superficie della cellula bersaglio (questo processo è accompagnato dal rilascio di due peptidi);
  2. entrambi i peptidi su un'altra parte della superficie della cellula bersaglio interagiscono con tre proteine ​​del “gruppo attivante” del sistema del complemento e si formano anche due peptidi;
  3. i peptidi appena isolati contribuiscono alla formazione di un gruppo di proteine ​​“di attacco di membrana”, costituito da 5 proteine ​​del sistema del complemento, che interagiscono cooperativamente tra loro sulla terza area della superficie della cellula bersaglio. Il legame delle proteine ​​che attaccano la membrana alla superficie cellulare la distrugge formando canali end-to-end nella membrana.

  Enzimi del plasma sanguigno (siero).

  Gli enzimi che si trovano normalmente nel plasma o nel siero possono, anche se in modo un po' arbitrario, essere suddivisi in tre gruppi:

  • Secretori: sintetizzati nel fegato, vengono normalmente rilasciati nel plasma sanguigno, dove svolgono un certo ruolo fisiologico. Rappresentanti tipici di questo gruppo sono gli enzimi coinvolti nel processo di coagulazione del sangue (vedi p. 639). Allo stesso gruppo appartiene la colinesterasi sierica.
  • Gli enzimi indicatori (cellulari) svolgono determinate funzioni intracellulari nei tessuti. Alcuni di essi sono concentrati principalmente nel citoplasma della cellula (lattato deidrogenasi, aldolasi), altri - nei mitocondri (glutammato deidrogenasi), altri - nei lisosomi (β-glucuronidasi, fosfatasi acida), ecc. La maggior parte degli enzimi indicatori nel sangue il siero viene determinato solo in tracce. Quando alcuni tessuti sono danneggiati, l'attività di molti enzimi indicatori aumenta notevolmente nel siero del sangue.
  • Gli enzimi escretori sono sintetizzati principalmente nel fegato (leucina aminopeptidasi, fosfatasi alcalina, ecc.). In condizioni fisiologiche, questi enzimi vengono escreti principalmente nella bile. I meccanismi che regolano l’ingresso di questi enzimi nei capillari biliari non sono stati ancora del tutto chiariti. In molti processi patologici, il rilascio di questi enzimi con la bile viene interrotto e aumenta l'attività degli enzimi escretori nel plasma sanguigno.

  Di particolare interesse clinico è lo studio dell'attività degli enzimi indicatori nel siero del sangue, poiché la comparsa di un numero di enzimi tissutali in quantità insolite nel plasma o nel siero può indicare lo stato funzionale e la malattia di vari organi (ad esempio fegato, cuore e muscoli scheletrici).

  Pertanto, dal punto di vista del valore diagnostico, gli studi sull'attività enzimatica nel siero sanguigno durante l'infarto miocardico acuto possono essere confrontati con il metodo diagnostico elettrocardiografico introdotto diversi decenni fa. La determinazione dell'attività enzimatica durante l'infarto miocardico è consigliabile nei casi in cui il decorso della malattia e i dati elettrocardiografici sono atipici. Nell'infarto miocardico acuto, è particolarmente importante studiare l'attività della creatina chinasi, dell'aspartato aminotransferasi, della lattato deidrogenasi e dell'idrossibutirrato deidrogenasi.

  Nelle malattie del fegato, in particolare nell'epatite virale (malattia di Botkin), l'attività dell'alanina e dell'aspartato aminotransferasi, della sorbitolo deidrogenasi, della glutammato deidrogenasi e di alcuni altri enzimi nel siero del sangue cambia significativamente e appare l'attività dell'istidasi e dell'urocaninasi. La maggior parte degli enzimi contenuti nel fegato sono presenti anche in altri organi e tessuti. Tuttavia, esistono enzimi più o meno specifici per il tessuto epatico. Gli enzimi organo-specifici per il fegato sono: istidasi, urocaninasi, chetosio-1-fosfato aldolasi, sorbitolo deidrogenasi; ornitina carbamoiltransferasi e, in misura leggermente minore, glutammato deidrogenasi. I cambiamenti nell'attività di questi enzimi nel siero del sangue indicano un danno al tessuto epatico.

  Nell'ultimo decennio, lo studio dell'attività degli isoenzimi nel siero sanguigno, in particolare degli isoenzimi della lattato deidrogenasi, è diventato un test di laboratorio particolarmente importante.

  È noto che nel muscolo cardiaco gli isoenzimi LDH 1 e LDH 2 sono più attivi e nel tessuto epatico - LDH 4 e LDH 5. È stato stabilito che nei pazienti con infarto miocardico acuto l'attività degli isoenzimi LDH 1 e in parte LDH 2 aumenta bruscamente nel siero del sangue. Lo spettro isoenzimatico della lattato deidrogenasi nel siero sanguigno durante l'infarto miocardico ricorda lo spettro isoenzimatico del muscolo cardiaco. Al contrario, con l'epatite parenchimale nel siero sanguigno l'attività degli isoenzimi LDH 5 e LDH 4 aumenta significativamente e l'attività di LDH 1 e LDH 2 diminuisce.

  Di importanza diagnostica è anche lo studio dell'attività degli isoenzimi della creatina chinasi nel siero del sangue. Esistono almeno tre isoenzimi della creatina chinasi: BB, MM e MB. L'isoenzima BB è presente principalmente nel tessuto cerebrale e la forma MM è presente nei muscoli scheletrici. Il cuore contiene prevalentemente la forma MM, oltre alla forma MV.

  Gli isoenzimi della creatina chinasi sono particolarmente importanti da studiare nell'infarto miocardico acuto, poiché la forma MB si trova in quantità significative quasi solo nel muscolo cardiaco. Pertanto, un aumento dell'attività della forma MB nel siero del sangue indica un danno al muscolo cardiaco. Apparentemente, l'aumento dell'attività enzimatica nel siero del sangue in molti processi patologici è spiegato da almeno due ragioni: 1) il rilascio di enzimi nel flusso sanguigno da aree danneggiate di organi o tessuti sullo sfondo della loro biosintesi in corso nei tessuti danneggiati e 2) un forte aumento simultaneo dell'attività catalitica degli enzimi tissutali che passano nel sangue.

  È possibile che un forte aumento dell'attività enzimatica quando i meccanismi di regolazione intracellulare del metabolismo si interrompano sia associato alla cessazione dell'azione dei corrispondenti inibitori enzimatici, un cambiamento sotto l'influenza di vari fattori nelle strutture secondaria, terziaria e quaternaria di macromolecole enzimatiche, che ne determinano l’attività catalitica.

  Componenti azotati non proteici del sangue

  Il contenuto di azoto non proteico nel sangue intero e nel plasma è quasi lo stesso ed è pari a 15-25 mmol/l nel sangue. L'azoto non proteico nel sangue comprende azoto ureico (50% della quantità totale di azoto non proteico), aminoacidi (25%), ergotioneina - un composto presente nei globuli rossi (8%), acido urico (4% ), creatina (5%), creatinina (2,5%), ammoniaca e indicano (0,5%) ed altre sostanze non proteiche contenenti azoto (polipeptidi, nucleotidi, nucleosidi, glutatione, bilirubina, colina, istamina, ecc.). Pertanto, la composizione dell'azoto non proteico nel sangue è costituita principalmente da azoto proveniente dai prodotti finali del metabolismo delle proteine ​​semplici e complesse.

  L'azoto non proteico nel sangue è anche chiamato azoto residuo, cioè rimane nel filtrato dopo la precipitazione delle proteine. In una persona sana, le fluttuazioni del contenuto di azoto nel sangue non proteico, o residuo, sono insignificanti e dipendono principalmente dalla quantità di proteine ​​ingerite dal cibo. In una serie di condizioni patologiche, aumenta il livello di azoto non proteico nel sangue. Questa condizione è chiamata azotemia. L'azotemia, a seconda dei motivi che l'hanno provocata, si divide in ritenzione e produzione. Azotemia da ritenzione si verifica a causa di un'escrezione insufficiente di prodotti contenenti azoto nelle urine durante il loro normale ingresso nel flusso sanguigno. A sua volta può essere renale o extrarenale.

  Con l'azotemia da ritenzione renale, la concentrazione di azoto residuo nel sangue aumenta a causa dell'indebolimento della funzione depurativa (escretoria) dei reni. Un forte aumento del contenuto di azoto residuo durante la ritenzione dell'azotemia renale si verifica principalmente a causa dell'urea. In questi casi, l’azoto ureico rappresenta il 90% dell’azoto non proteico nel sangue invece del 50% normalmente. L'azotemia da ritenzione extrarenale può derivare da grave insufficienza circolatoria, diminuzione della pressione sanguigna e diminuzione del flusso sanguigno renale. Spesso l'azotemia da ritenzione extrarenale è la conseguenza di un'ostruzione al deflusso dell'urina dopo la sua formazione nel rene.

  Tabella 46. Contenuto di aminoacidi liberi nel plasma sanguigno umano
  Aminoacidi	Contenuto, µmol/l
  Alanina	360-630
  Arginina	92-172
  Asparagina	50-150
  Acido aspartico	150-400
  Valin	188-274
  Acido glutammico	54-175
  Glutammina	514-568
  Glicina	100-400
  Istidina	110-135
  Isoleucina	122-153
  Leucina	130-252
  Lisina	144-363
  Metionina	20-34
  Ornitina	30-100
  Prolina	50-200
  Serin	110
  Treonina	160-176
  Triptofano	49
  Tirosina	78-83
  Fenilalanina	85-115
  Citrullina	10-50
  Cistina	84-125

  Azotemia produttiva osservato quando vi è un'assunzione eccessiva di prodotti contenenti azoto nel sangue, a causa di una maggiore degradazione delle proteine ​​dei tessuti. Spesso si osserva azotemia mista.

  Come già notato, in termini di quantità, il principale prodotto finale del metabolismo proteico nel corpo è l'urea. È generalmente accettato che l'urea sia 18 volte meno tossica di altre sostanze azotate. Nell'insufficienza renale acuta, la concentrazione di urea nel sangue raggiunge 50-83 mmol/l (normale 3,3-6,6 mmol/l). Un aumento del contenuto di urea nel sangue a 16,6-20,0 mmol/l (calcolato sull'azoto ureico [Il valore del contenuto di azoto ureico è circa 2 volte, o più precisamente 2,14 volte inferiore al numero che esprime la concentrazione di urea.] ) è un segno di disfunzione renale di moderata gravità, fino a 33,3 mmol/l - grave e oltre 50 mmol/l - compromissione molto grave con prognosi sfavorevole. A volte viene determinato un coefficiente speciale o, più precisamente, il rapporto tra l'azoto ureico nel sangue e l'azoto residuo nel sangue, espresso in percentuale: (Azoto ureico / Azoto residuo) X 100

  Normalmente il rapporto è inferiore al 48%. Con l'insufficienza renale, questa cifra aumenta e può raggiungere il 90%, e se la funzione epatica di formazione dell'urea è compromessa, il coefficiente diminuisce (inferiore al 45%).

  L'acido urico è anche un'importante sostanza azotata priva di proteine ​​nel sangue. Ricordiamo che nell'uomo l'acido urico è il prodotto finale del metabolismo delle basi puriniche. Normalmente, la concentrazione di acido urico nel sangue intero è 0,18-0,24 mmol/l (nel siero - circa 0,29 mmol/l). Un aumento dell'acido urico nel sangue (iperuricemia) è il sintomo principale della gotta. Con la gotta, il livello di acido urico nel siero del sangue aumenta fino a 0,47-0,89 mmol/le anche fino a 1,1 mmol/l; L'azoto residuo comprende anche l'azoto proveniente da amminoacidi e polipeptidi.

  Il sangue contiene sempre una certa quantità di aminoacidi liberi. Alcuni di essi sono di origine esogena, cioè entrano nel sangue dal tratto gastrointestinale, mentre l'altra parte degli aminoacidi si forma a seguito della scomposizione delle proteine ​​​​dei tessuti. Quasi un quinto degli aminoacidi contenuti nel plasma sono acido glutammico e glutammina (Tabella 46). Naturalmente il sangue contiene acido aspartico, asparagina, cisteina e molti altri aminoacidi che fanno parte delle proteine ​​naturali. Il contenuto di aminoacidi liberi nel siero e nel plasma sanguigno è quasi lo stesso, ma differisce dal loro livello negli eritrociti. Normalmente, il rapporto tra la concentrazione di azoto aminoacidico negli eritrociti e il contenuto di azoto aminoacidico nel plasma varia da 1,52 a 1,82. Questo rapporto (coefficiente) è caratterizzato da una grande costanza e solo in alcune malattie si osserva la sua deviazione dalla norma.

  La determinazione totale del livello di polipeptidi nel sangue viene eseguita relativamente raramente. Tuttavia, va ricordato che molti dei polipeptidi del sangue sono composti biologicamente attivi e la loro determinazione è di grande interesse clinico. Tali composti, in particolare, includono le chinine.

  Kinine e sistema delle chinine del sangue

  I chinini sono talvolta chiamati ormoni chininici o ormoni locali. Non vengono prodotti in specifiche ghiandole endocrine, ma vengono rilasciati da precursori inattivi che sono costantemente presenti nel liquido interstiziale di alcuni tessuti e nel plasma sanguigno. Le chinine sono caratterizzate da un'ampia gamma di effetti biologici. Questa azione è rivolta principalmente alla muscolatura liscia dei vasi sanguigni e alla membrana capillare; l'effetto ipotensivo è una delle principali manifestazioni dell'attività biologica delle chinine.

  

  Le chinine plasmatiche più importanti sono la bradichinina, la kallidina e la metionil-lisil-bradichinina. Formano infatti un sistema chinina, che garantisce la regolazione del flusso sanguigno locale e generale e la permeabilità della parete vascolare.

  La struttura di questi chinini è stata completamente stabilita. La bradichinina è un polipeptide di 9 aminoacidi, la kallidina (lisil-bradichinina) è un polipeptide di 10 aminoacidi.

  Nel plasma sanguigno, il contenuto di chinine è solitamente molto basso (ad esempio, bradichinina 1-18 nmol/l). Il substrato da cui vengono rilasciate le chinine è chiamato chininogeno. Ci sono diversi chininogeni (almeno tre) nel plasma sanguigno. I chininogeni sono proteine ​​associate nel plasma sanguigno alla frazione α2-globulina. Il sito della sintesi del chininogeno è il fegato.

  La formazione (scissione) delle chinine dai chininogeni avviene con la partecipazione di enzimi specifici: le chininogenasi, chiamate callicreine (vedi diagramma). Le callicreine sono proteinasi di tipo trypsin; rompono i legami peptidici nella cui formazione sono coinvolti i gruppi NOOS dell'arginina o della lisina; La proteolisi delle proteine ​​in senso lato non è caratteristica di questi enzimi.

  Esistono callicreine plasmatiche e callicreine tissutali. Uno degli inibitori della callicreina è un inibitore polivalente isolato dai polmoni e dalla ghiandola salivare di un bovino, noto come trasylol. È anche un inibitore della tripsina e viene utilizzato terapeuticamente per la pancreatite acuta.

  Parte della bradichinina può essere formata dalla callidina a seguito della scissione della lisina con la partecipazione delle aminopeptidasi.

  Nel plasma sanguigno e nei tessuti le callicreine si trovano principalmente sotto forma dei loro precursori: i callicreinogeni. È stato dimostrato che l'attivatore diretto del callicreinogeno nel plasma sanguigno è il fattore Hageman (vedi pag. 641).

  Le Kinine hanno un effetto a breve termine nel corpo; vengono rapidamente inattivate. Ciò è spiegato dall'elevata attività delle chininasi, enzimi che inattivano le chinine. Le chininasi si trovano nel plasma sanguigno e in quasi tutti i tessuti. È l'elevata attività delle chininasi nel plasma sanguigno e nei tessuti che determina la natura locale dell'azione delle chinine.

  Come già notato, il ruolo fisiologico del sistema chinina si riduce principalmente alla regolazione dell'emodinamica. La bradichinina è il vasodilatatore più potente. Le chinine agiscono direttamente sulla muscolatura liscia vascolare, provocandone il rilassamento. Inoltre influenzano attivamente la permeabilità capillare. La bradichinina a questo proposito è 10-15 volte più attiva dell'istamina.

  Esistono prove che la bradichinina, aumentando la permeabilità vascolare, promuove lo sviluppo dell'aterosclerosi. È stata stabilita una stretta connessione tra il sistema delle chinine e la patogenesi dell'infiammazione. È possibile che il sistema chinina svolga un ruolo importante nella patogenesi dei reumatismi e l'effetto terapeutico dei salicilati sia spiegato dall'inibizione della formazione di bradichinina. Anche le anomalie vascolari caratteristiche dello shock sono probabilmente associate a cambiamenti nel sistema dei chinina. È noto anche il coinvolgimento delle chinine nella patogenesi della pancreatite acuta.

  Una caratteristica interessante dei chinine è il loro effetto broncocostrittore. È stato dimostrato che l'attività delle chininasi nel sangue dei malati di asma è drasticamente ridotta, il che crea condizioni favorevoli per la manifestazione dell'azione della bradichinina. Non c’è dubbio che la ricerca sul ruolo del sistema delle chinine nell’asma bronchiale sia molto promettente.

  Componenti organici del sangue senza azoto

  Il gruppo di sostanze organiche prive di azoto nel sangue comprende carboidrati, grassi, lipidi, acidi organici e alcune altre sostanze. Tutti questi composti sono prodotti del metabolismo intermedio di carboidrati e grassi o svolgono il ruolo di nutrienti. I dati di base che caratterizzano il contenuto di varie sostanze organiche prive di azoto nel sangue sono presentati nella tabella. 43. In clinica, grande importanza è attribuita alla determinazione quantitativa di questi componenti nel sangue.

  Composizione elettrolitica del plasma sanguigno

  È noto che il contenuto totale di acqua nel corpo umano è pari al 60-65% del peso corporeo, ovvero circa 40-45 l (se il peso corporeo è di 70 kg); 2/3 della quantità totale di acqua sono liquidi intracellulari, 1/3 è liquidi extracellulari. Una parte dell'acqua extracellulare si trova nel letto vascolare (5% del peso corporeo), mentre la maggior parte si trova all'esterno del letto vascolare: si tratta di fluido interstiziale o tissutale (15% del peso corporeo). Inoltre si distingue tra “acqua libera”, che costituisce la base dei fluidi intra ed extracellulari, e acqua associata ai colloidi (“acqua legata”).

  La distribuzione degli elettroliti nei fluidi corporei è molto specifica nella sua composizione quantitativa e qualitativa.

  Tra i cationi plasmatici, il sodio occupa il primo posto e costituisce il 93% della loro quantità totale. Tra gli anioni va distinto per primo il cloro, seguito dal bicarbonato. La somma di anioni e cationi è quasi la stessa, cioè l'intero sistema è elettricamente neutro.

  Tab. 47. Rapporti tra concentrazioni di idrogeno e ioni idrossile e valori di pH (secondo Mitchell, 1975)
  H+	valore del ph	OH-
  10 0 o 1.0	0,0	10 -14 o 0,00000000000001
  10 -1 o 0,1	1,0	10 -13 o 0,0000000000001
  10 -2 o 0,01	2,0	10 -12 o 0,000000000001
  10 -3 o 0,001	3,0	10 -11 o 0,00000000001
  10 -4 o 0,0001	4,0	10 -10 o 0,0000000001
  10 -5 o 0,00001	5,0	10 -9 o 0,000000001
  10 -6 o 0,000001	6,0	10 -8 o 0,00000001
  10 -7 o 0,0000001	7,0	10 -7 o 0,0000001
  10 -8 o 0,00000001	8,0	10 -6 o 0,000001
  10 -9 o 0,000000001	9,0	10 -5 o 0,00001
  10 -10 o 0,0000000001	10,0	10 -4 o 0,0001
  10 -11 o 0,00000000001	11,0	10 -3 o 0,001
  10 -12 o 0,000000000001	12,0	10 -2 o 0,01
  10 -13 o 0,0000000000001	13,0	10 -1 o 0,1
  10 -14 o 0,00000000000001	14,0	10 0 o 1.0

  • Sodio [spettacolo] .

    Il sodio è il principale ione osmoticamente attivo nello spazio extracellulare. Nel plasma sanguigno, la concentrazione di Na+ è circa 8 volte superiore (132-150 mmol/l) rispetto agli eritrociti (17-20 mmol/l).

    Con l'ipernatriemia, di regola, si sviluppa una sindrome associata all'iperidratazione del corpo. L'accumulo di sodio nel plasma sanguigno è osservato in una malattia renale speciale, la cosiddetta nefrite parenchimale, in pazienti con insufficienza cardiaca congenita, nell'iperaldosteronismo primario e secondario.

    L'iponatriemia è accompagnata dalla disidratazione del corpo. La correzione del metabolismo del sodio viene effettuata introducendo soluzioni di cloruro di sodio con il calcolo della sua carenza nello spazio extracellulare e nella cellula.

  • Potassio [spettacolo] .

    La concentrazione plasmatica di K+ varia da 3,8 a 5,4 mmol/L; negli eritrociti è circa 20 volte maggiore (fino a 115 mmol/l). Il livello di potassio nelle cellule è molto più alto che nello spazio extracellulare, pertanto, nelle malattie accompagnate da un aumento della disgregazione cellulare o dell'emolisi, aumenta il contenuto di potassio nel siero del sangue.

    L'iperkaliemia si osserva nell'insufficienza renale acuta e nell'ipofunzione della corteccia surrenale. La mancanza di aldosterone porta ad un aumento dell'escrezione urinaria di sodio e acqua e alla ritenzione di potassio nel corpo.

    Al contrario, con l'aumento della produzione di aldosterone da parte della corteccia surrenale, si verifica ipokaliemia. Allo stesso tempo aumenta l'escrezione di potassio nelle urine, che si combina con la ritenzione di sodio nei tessuti. Lo sviluppo di ipokaliemia provoca gravi disturbi nel funzionamento del cuore, come evidenziato dai dati ECG. Talvolta si osserva una diminuzione del potassio sierico quando vengono somministrate grandi dosi di ormoni surrenalici a scopo terapeutico.

  • Calcio [spettacolo] .

    Tracce di calcio si trovano negli eritrociti, mentre nel plasma il suo contenuto è di 2,25-2,80 mmol/l.

    Esistono diverse frazioni di calcio: calcio ionizzato, calcio non ionizzato, ma capace di dialisi, e calcio legato alle proteine ​​non dializzabile (non diffusivo).

    Il calcio prende parte attiva ai processi di eccitabilità neuromuscolare come antagonista del K +, contrazione muscolare, coagulazione del sangue, costituisce la base strutturale dello scheletro osseo, influenza la permeabilità delle membrane cellulari, ecc.

    Un netto aumento del livello di calcio nel plasma sanguigno si osserva con lo sviluppo di tumori nelle ossa, iperplasia o adenoma delle ghiandole paratiroidi. In questi casi, il calcio entra nel plasma dalle ossa, che diventano fragili.

    La determinazione del calcio nell'ipocalcemia è di grande importanza diagnostica. Lo stato di ipocalcemia si osserva nell'ipoparatiroidismo. La perdita della funzione delle ghiandole paratiroidi porta ad una forte diminuzione del contenuto di calcio ionizzato nel sangue, che può essere accompagnata da attacchi convulsivi (tetania). Una diminuzione della concentrazione plasmatica di calcio si nota anche nel rachitismo, nella sprue, nell'ittero ostruttivo, nella nefrosi e nella glomerulonefrite.

  • Magnesio [spettacolo] .

    Si tratta principalmente di uno ione bivalente intracellulare contenuto nell'organismo in quantità di 15 mmol per 1 kg di peso corporeo; la concentrazione di magnesio nel plasma è 0,8-1,5 mmol/l, negli eritrociti 2,4-2,8 mmol/l. C'è 10 volte più magnesio nel tessuto muscolare che nel plasma sanguigno. Il livello di magnesio nel plasma, anche con perdite significative, può rimanere stabile per lungo tempo, reintegrato dal deposito muscolare.

  • Fosforo [spettacolo] .

    In clinica, durante l'analisi del sangue, si distinguono le seguenti frazioni di fosforo: fosfato totale, fosfato acidosolubile, fosfato lipoide e fosfato inorganico. Per scopi clinici, viene spesso utilizzata la determinazione del fosfato inorganico nel plasma sanguigno (siero).

    L'ipofosfatemia (diminuzione dei livelli di fosforo nel plasma) è particolarmente caratteristica del rachitismo. È molto importante che si osservi una diminuzione del livello di fosfato inorganico nel plasma sanguigno nelle prime fasi dello sviluppo del rachitismo, quando i sintomi clinici non sono sufficientemente pronunciati. L'ipofosfatemia si osserva anche con la somministrazione di insulina, iperparatiroidismo, osteomalacia, sprue e alcune altre malattie.

  • Ferro [spettacolo] .

    Nel sangue intero, il ferro è contenuto principalmente negli eritrociti (- 18,5 mmol/l), nel plasma la sua concentrazione media è di 0,02 mmol/l. Ogni giorno, durante la scomposizione dell'emoglobina negli eritrociti della milza e del fegato, vengono rilasciati circa 25 mg di ferro e la stessa quantità viene consumata durante la sintesi dell'emoglobina nelle cellule dei tessuti emopoietici. Il midollo osseo (il principale tessuto eritropoietico dell'uomo) contiene un apporto labile di ferro che supera 5 volte il fabbisogno giornaliero di ferro. L’apporto di ferro nel fegato e nella milza è notevolmente maggiore (circa 1000 mg, ovvero una fornitura per 40 giorni). Un aumento del contenuto di ferro nel plasma sanguigno si osserva con una sintesi dell'emoglobina indebolita o una maggiore disgregazione dei globuli rossi.

    Con l'anemia di varia origine, la necessità di ferro e il suo assorbimento nell'intestino aumentano notevolmente. È noto che nell'intestino il ferro viene assorbito nel duodeno sotto forma di ferro ferroso (Fe 2+). Nelle cellule della mucosa intestinale il ferro si combina con la proteina apoferritina per formare ferritina. Si presume che la quantità di ferro che entra nel sangue dall'intestino dipenda dal contenuto di apoferritina nelle pareti intestinali. L'ulteriore trasporto del ferro dall'intestino agli organi emopoietici avviene sotto forma di un complesso con la transferrina proteica del plasma sanguigno. Il ferro in questo complesso è in forma trivalente. Nel midollo osseo, nel fegato e nella milza, il ferro si deposita sotto forma di ferritina, una sorta di riserva di ferro facilmente mobilitabile. Inoltre, il ferro in eccesso può depositarsi nei tessuti sotto forma di emosiderina metabolicamente inerte, ben nota ai morfologi.

    La mancanza di ferro nel corpo può causare l'interruzione dell'ultimo stadio della sintesi dell'eme: la conversione della protoporfirina IX in eme. Di conseguenza, si sviluppa anemia, accompagnata da un aumento del contenuto di porfirine, in particolare protoporfirina IX, negli eritrociti.

    Le sostanze minerali presenti nei tessuti, compreso il sangue, in quantità molto piccole (10 -6 -10 -12%) sono chiamate microelementi. Questi includono iodio, rame, zinco, cobalto, selenio, ecc. Si ritiene che la maggior parte degli oligoelementi nel sangue siano in uno stato legato alle proteine. Pertanto, il rame plasmatico fa parte della ceruloplasmina, lo zinco eritrocitario appartiene interamente all'anidrasi carbonica, il 65-76% dello iodio nel sangue è in forma organica - sotto forma di tiroxina. La tiroxina si trova nel sangue principalmente in forma legata alle proteine. Si complessa prevalentemente con la globulina che lo lega specificamente, che si trova durante l'elettroforesi delle proteine ​​sieriche tra due frazioni di α-globulina. Pertanto, la proteina legante la tiroxina è chiamata interalfaglobulina. Il cobalto presente nel sangue si trova anche in forma legata alle proteine ​​e solo parzialmente come componente strutturale della vitamina B12. Una parte significativa del selenio nel sangue fa parte del sito attivo dell'enzima glutatione perossidasi ed è anche associato ad altre proteine.

  Stato acido-base

  Lo stato acido-base è il rapporto tra le concentrazioni di idrogeno e ioni idrossile nei mezzi biologici.

  Considerando la difficoltà di utilizzare nei calcoli pratici valori dell'ordine di 0,0000001, che riflettono approssimativamente la concentrazione di ioni idrogeno, Zörenson (1909) propose l'uso di logaritmi decimali negativi della concentrazione di ioni idrogeno. Questo indicatore prende il nome pH dalle prime lettere delle parole latine puissance (potenz, potenza) hygrogen - "potenza dell'idrogeno". I rapporti tra le concentrazioni di ioni acidi e basici corrispondenti a diversi valori di pH sono riportati nella tabella. 47.

  È stato stabilito che allo stato normale corrisponde solo un certo intervallo di fluttuazioni del pH del sangue: da 7,37 a 7,44 con un valore medio di 7,40. (In altri fluidi biologici e nelle cellule, il pH può differire dal pH del sangue. Ad esempio, nei globuli rossi il pH è 7,19 ± 0,02, differendo dal pH del sangue di 0,2.)

  Non importa quanto piccoli ci sembrino i limiti delle fluttuazioni fisiologiche del pH, tuttavia, se espressi in millimoli per 1 litro (mmol/l), risulta che queste fluttuazioni sono relativamente significative - da 36 a 44 ppm millimoli per 1 litro , cioè costituiscono circa il 12% della concentrazione media. Cambiamenti più significativi nel pH del sangue verso l'aumento o la diminuzione della concentrazione di ioni idrogeno sono associati a condizioni patologiche.

  I sistemi regolatori che assicurano direttamente la costanza del pH del sangue sono i sistemi tampone del sangue e dei tessuti, l'attività dei polmoni e la funzione escretoria dei reni.

  Sistemi tampone del sangue

  Le proprietà tampone, cioè la capacità di contrastare le variazioni di pH quando si aggiungono acidi o basi al sistema, sono possedute dalle miscele costituite da un acido debole e il suo sale con una base forte o da una base debole con un sale di un acido forte.

  I più importanti sistemi tampone del sangue sono:

  • [spettacolo] .

    Sistema tampone al bicarbonato- un sistema potente e, forse, il più controllabile di fluido extracellulare e sangue. Il tampone bicarbonato rappresenta circa il 10% della capacità tampone totale del sangue. Il sistema bicarbonato è costituito da anidride carbonica (H 2 CO 3) e bicarbonati (NaHCO 3 - nei fluidi extracellulari e KHCO 3 - all'interno delle cellule). La concentrazione di ioni idrogeno in una soluzione può essere espressa attraverso la costante di dissociazione dell'acido carbonico e il logaritmo della concentrazione di molecole H 2 CO 3 non dissociate e ioni HCO 3 -. Questa formula è nota come equazione di Henderson-Hesselbach:

    

    Poiché la vera concentrazione di H 2 CO 3 è insignificante e dipende direttamente dalla concentrazione di CO 2 disciolta, è più conveniente utilizzare una versione dell'equazione di Henderson-Hesselbach contenente la costante di dissociazione "apparente" di H 2 CO 3 ( K 1), che tiene conto della concentrazione totale di CO 2 in soluzione. (La concentrazione molare di H 2 CO 3 rispetto alla concentrazione di CO 2 nel plasma sanguigno è molto bassa. A PCO 2 = 53,3 hPa (40 mm Hg), ci sono circa 500 molecole di CO 2 per 1 molecola di H 2 CO3.)

    Quindi, invece della concentrazione di H 2 CO 3, si può sostituire la concentrazione di CO 2:

    

    

    In altre parole, a pH 7,4, il rapporto tra l'anidride carbonica fisicamente disciolta nel plasma sanguigno e la quantità di anidride carbonica legata sotto forma di bicarbonato di sodio è 1:20.

    Il meccanismo dell'azione tampone di questo sistema è che quando grandi quantità di prodotti acidi vengono rilasciati nel sangue, gli ioni idrogeno si combinano con gli anioni bicarbonato, il che porta alla formazione di acido carbonico debolmente dissociante.

    Inoltre, l'anidride carbonica in eccesso si decompone immediatamente in acqua e anidride carbonica, che viene eliminata attraverso i polmoni a causa della loro iperventilazione. Pertanto, nonostante una leggera diminuzione della concentrazione di bicarbonato nel sangue, viene mantenuto il rapporto normale tra la concentrazione di H 2 CO 3 e quella di bicarbonato (1:20). Ciò garantisce che il pH del sangue sia mantenuto entro limiti normali.

    Se il numero di ioni basici nel sangue aumenta, questi si combinano con l’acido carbonico debole per formare anioni bicarbonato e acqua. Per mantenere il rapporto normale dei componenti principali del sistema tampone, in questo caso vengono attivati ​​meccanismi fisiologici per la regolazione dello stato acido-base: una certa quantità di CO 2 viene trattenuta nel plasma sanguigno a causa dell'ipoventilazione dei polmoni , e i reni iniziano a secernere sali basici in quantità maggiori del solito (ad esempio Na 2 HP0 4). Tutto ciò contribuisce a mantenere un rapporto normale tra la concentrazione di anidride carbonica libera e quella di bicarbonato nel sangue.

  • Sistema tampone fosfato [spettacolo] .

    Sistema tampone fosfato costituisce solo l’1% della capacità tampone del sangue. Tuttavia, nei tessuti questo sistema è uno dei principali. Il ruolo dell'acido in questo sistema è svolto dal fosfato monobasico (NaH 2 PO 4):

    NaH 2 PO 4 -> Na + + H 2 PO 4 - (H 2 PO 4 - -> H + + HPO 4 2-),

    
    e il ruolo del sale è il fosfato bibasico (Na 2 HP0 4):

    Na 2 HP0 4 -> 2Na + + HPO 4 2- (HPO 4 2- + H + -> H 2 PO 4 -).

    Per un sistema tampone fosfato vale la seguente equazione:

    

    A pH 7,4, il rapporto tra le concentrazioni molari dei fosfati monobasici e dibasici è 1:4.

    L'effetto tampone del sistema fosfato si basa sulla possibilità di legare gli ioni idrogeno con gli ioni HPO 4 2- per formare H 2 PO 4 - (H + + HPO 4 2- -> H 2 PO 4 -), nonché sulla l'interazione degli ioni OH - con gli ioni H 2 PO 4 - (OH - + H 4 PO 4 - -> HPO 4 2- + H 2 O).

    Il tampone fosfato nel sangue è in stretta connessione con il sistema tampone bicarbonato.

  • Sistema tampone proteico [spettacolo] .

    Sistema tampone proteico- un sistema tampone abbastanza potente di plasma sanguigno. Poiché le proteine ​​del plasma sanguigno contengono una quantità sufficiente di radicali acidi e basici, le proprietà tampone sono associate principalmente al contenuto di residui di aminoacidi attivamente ionizzati – acidi monoaminodicarbossilici e diamminomonocarbossilici – nelle catene polipeptidiche. Quando il pH passa al lato alcalino (ricordate il punto isoelettrico della proteina), la dissociazione dei gruppi basici viene inibita e la proteina si comporta come un acido (HPr). Legandosi con una base, questo acido produce un sale (NaPr). Per un dato sistema buffer, è possibile scrivere la seguente equazione:

    

    All’aumentare del pH, aumenta la quantità di proteine ​​sotto forma di sale, mentre quando il pH diminuisce, aumenta la quantità di proteine ​​plasmatiche sotto forma di acido.

  • [spettacolo] .

    Sistema tampone dell'emoglobina- il sistema sanguigno più potente. È 9 volte più potente del bicarbonato: rappresenta il 75% della capacità tampone totale del sangue. La partecipazione dell'emoglobina nella regolazione del pH del sangue è associata al suo ruolo nel trasporto di ossigeno e anidride carbonica. La costante di dissociazione dei gruppi acidi dell'emoglobina cambia a seconda della sua saturazione di ossigeno. Quando l'emoglobina è satura di ossigeno, diventa un acido più forte (HHbO 2) e aumenta il rilascio di ioni idrogeno nella soluzione. Se l'emoglobina cede l'ossigeno, diventa un acido organico molto debole (HHb). La dipendenza del pH del sangue dalle concentrazioni di HHb e KHb (o, rispettivamente, HHbO 2 e KHb0 2) può essere espressa dai seguenti confronti:

    I sistemi di emoglobina e ossiemoglobina sono sistemi interconvertibili ed esistono come un unico insieme. Le proprietà tampone dell'emoglobina sono principalmente dovute alla possibilità di interazione dei composti acido-reattivi con il sale di potassio dell'emoglobina per formare una quantità equivalente del corrispondente sale di potassio dell'emoglobina; l'emoglobina acida e libera:

    KHb + H2CO3 -> KHCO3 + HHb.

    È in questo modo che la conversione del sale potassico dell'emoglobina degli eritrociti in HHb libero con formazione di una quantità equivalente di bicarbonato garantisce che il pH del sangue si mantenga entro valori fisiologicamente accettabili, nonostante l'ingresso nel sangue venoso di un enormi quantità di anidride carbonica e altri prodotti metabolici acido-reattivi.

    Una volta nei capillari polmonari, l'emoglobina (HHb) viene convertita in ossiemoglobina (HHbO 2), che porta ad una certa acidificazione del sangue, allo spostamento di parte di H 2 CO 3 dai bicarbonati e ad una diminuzione della riserva alcalina del sangue.

    La riserva alcalina del sangue - la capacità del sangue di legare la CO 2 - viene studiata allo stesso modo della CO 2 totale, ma in condizioni di equilibrio del plasma sanguigno a PCO 2 = 53,3 hPa (40 mm Hg); determinare la quantità totale di CO 2 e la quantità di CO 2 fisicamente disciolta nel plasma da analizzare. Sottraendo la seconda dalla prima cifra, otteniamo un valore chiamato alcalinità di riserva del sangue. È espresso in volume percentuale di CO 2 (volume di CO 2 in millilitri per 100 ml di plasma). Normalmente, l'alcalinità di riserva di una persona è pari al 50-65 vol.% di CO 2.

  Pertanto, i sistemi tampone del sangue elencati svolgono un ruolo importante nella regolazione dello stato acido-base. Come già accennato, in questo processo, oltre ai sistemi tampone sanguigni, prendono parte attiva anche il sistema respiratorio e quello urinario.

  Disturbi acido-base

  In una condizione in cui i meccanismi compensatori del corpo non sono in grado di prevenire cambiamenti nella concentrazione degli ioni idrogeno, si verifica un disturbo dello stato acido-base. In questo caso si osservano due condizioni opposte: acidosi e alcalosi.

  L'acidosi è caratterizzata da una concentrazione di ioni idrogeno superiore ai limiti normali. In questo caso, naturalmente, il pH diminuisce. Una diminuzione del valore del pH inferiore a 6,8 provoca la morte.

  Nei casi in cui la concentrazione di ioni idrogeno diminuisce (di conseguenza, il pH aumenta), si verifica uno stato di alcalosi. Il limite di compatibilità con la vita è pH 8,0. Nelle cliniche non si trovano praticamente valori di pH come 6,8 e 8,0.

  A seconda del meccanismo, si distinguono lo sviluppo di disturbi acido-base, acidosi o alcalosi respiratoria (gas) e non respiratoria (metabolica).

  • acidosi [spettacolo] .

    Acidosi respiratoria (gas). può verificarsi a causa di una diminuzione del volume respiratorio minuto (ad esempio, con bronchite, asma bronchiale, enfisema, asfissia meccanica, ecc.). Tutte queste malattie portano all’ipoventilazione dei polmoni e all’ipercapnia, cioè all’aumento della PCO 2 nel sangue arterioso. Naturalmente lo sviluppo dell'acidosi viene impedito dai sistemi tampone del sangue, in particolare dal tampone bicarbonato. Aumenta il contenuto di bicarbonato, cioè aumenta la riserva alcalina del sangue. Allo stesso tempo, aumenta l'escrezione nelle urine di sali di ammonio acidi liberi e legati.

    Acidosi non respiratoria (metabolica). causato dall'accumulo di acidi organici nei tessuti e nel sangue. Questo tipo di acidosi è associato a disturbi metabolici. L'acidosi non respiratoria è possibile nel diabete (accumulo di corpi chetonici), nel digiuno, nella febbre e in altre malattie. L'eccessivo accumulo di ioni idrogeno in questi casi viene inizialmente compensato riducendo la riserva alcalina del sangue. Anche il contenuto di CO 2 nell'aria alveolare viene ridotto e la ventilazione polmonare viene accelerata. L'acidità delle urine e la concentrazione di ammoniaca nelle urine aumentano.

  • alcalosi [spettacolo] .

    Alcalosi respiratoria (gas). si verifica con un forte aumento della funzione respiratoria dei polmoni (iperventilazione). Ad esempio, quando si inala ossigeno puro, si può osservare mancanza di respiro compensatorio che accompagna una serie di malattie, quando ci si trova in un'atmosfera rarefatta e in altre condizioni, si può osservare l'alcalosi respiratoria.

    A causa della diminuzione del contenuto di acido carbonico nel sangue, si verifica uno spostamento nel sistema tampone del bicarbonato: parte dei bicarbonati viene convertita in acido carbonico, cioè l'alcalinità di riserva del sangue diminuisce. Va inoltre notato che la PCO 2 nell'aria alveolare è ridotta, la ventilazione polmonare è accelerata, l'urina ha una bassa acidità e il contenuto di ammoniaca nelle urine è ridotto.

    Alcalosi non respiratoria (metabolica). si sviluppa con la perdita di un gran numero di equivalenti acidi (ad esempio vomito incontrollabile, ecc.) e con l'assorbimento di equivalenti alcalini del succo intestinale, che non sono stati neutralizzati dal succo gastrico acido, nonché con l'accumulo di equivalenti alcalini nei tessuti (ad esempio con tetania) e in caso di correzione irragionevole dell'acidosi metabolica. Allo stesso tempo aumentano la riserva alcalina del sangue e la PCO 2 nell'aria avelveolare. La ventilazione polmonare viene rallentata, l'acidità delle urine e il contenuto di ammoniaca in esse diminuiscono (Tabella 48).

    Tabella 48. Gli indicatori più semplici per valutare lo stato acido-base
    Spostamenti (cambiamenti) nello stato acido-base	Urina, pH	Plasma, HCO 2 -, mmol/l	Plasma, HCO 2 -, mmol/l
    Norma	6-7	25	0,625
    Acidosi respiratoria	ridotto	è aumentato	è aumentato
    Alcalosi respiratoria	è aumentato	ridotto	ridotto
    Acidosi metabolica	ridotto	ridotto	ridotto
    Alcalosi metabolica	è aumentato	è aumentato	è aumentato

  In pratica, le forme isolate di disturbi respiratori o non respiratori sono estremamente rare. La determinazione di una serie di indicatori dello stato acido-base aiuta a chiarire la natura dei disturbi e il grado di compensazione. Negli ultimi decenni si sono diffusi elettrodi sensibili per la misurazione diretta del pH e della PCO 2 del sangue per studiare gli indicatori dello stato acido-base. In ambito clinico, è conveniente utilizzare dispositivi come "Astrup" o dispositivi domestici - AZIV, AKOR. Utilizzando questi strumenti e i corrispondenti nomogrammi, è possibile determinare i seguenti indicatori fondamentali dello stato acido-base:

  1. il pH effettivo del sangue è il logaritmo negativo della concentrazione di ioni idrogeno nel sangue in condizioni fisiologiche;
  2. PCO 2 effettiva del sangue intero - pressione parziale dell'anidride carbonica (H 2 CO 3 + CO 2) nel sangue in condizioni fisiologiche;
  3. bicarbonato effettivo (AB) - la concentrazione di bicarbonato nel plasma sanguigno in condizioni fisiologiche;
  4. bicarbonato plasmatico standard (SB) - la concentrazione di bicarbonato nel plasma sanguigno, bilanciata dall'aria alveolare e a piena saturazione di ossigeno;
  5. basi tampone di sangue intero o plasma (BB) - un indicatore della potenza dell'intero sistema tampone di sangue o plasma;
  6. basi tampone di sangue intero normali (NBB) - basi tampone di sangue intero a valori di pH fisiologico e PCO 2 dell'aria alveolare;
  7. l'eccesso di base (BE) è un indicatore di eccesso o mancanza di capacità tampone (BB - NBB).

  Funzioni del sangue Il sangue garantisce le funzioni vitali del corpo e svolge le seguenti importanti funzioni: respiratorio: fornisce ossigeno alle cellule dagli organi respiratori e rimuove da essi l'anidride carbonica (anidride carbonica); nutriente: trasporta nutrienti in tutto il corpo che, durante la digestione, entrano nei vasi sanguigni dall'intestino; escretore: rimuove dagli organi i prodotti di decadimento formati nelle cellule a seguito della loro attività vitale; regolatorio: trasporta gli ormoni che regolano il metabolismo e il funzionamento di vari organi, effettua la comunicazione umorale tra gli organi; protettivo: i microrganismi che entrano nel sangue vengono assorbiti e neutralizzati dai leucociti e i prodotti di scarto tossici dei microrganismi vengono neutralizzati con la partecipazione di speciali proteine ​​del sangue - anticorpi. Tutte queste funzioni sono spesso riunite sotto un nome comune: la funzione di trasporto del sangue. Inoltre, il sangue mantiene la costanza dell'ambiente interno del corpo: temperatura, composizione salina, reazione ambientale, ecc. I nutrienti provenienti dall'intestino, l'ossigeno dai polmoni e i prodotti metabolici dai tessuti entrano nel sangue. Tuttavia, il plasma sanguigno rimane relativamente costante nella composizione e nelle proprietà fisico-chimiche. La costanza dell'ambiente interno del corpo - l'omeostasi è mantenuta dal lavoro continuo degli organi digestivi, respiratori ed escretori. L'attività di questi organi è regolata dal sistema nervoso, che risponde ai cambiamenti nell'ambiente esterno e garantisce la compensazione di cambiamenti o disturbi nel corpo. Nei reni, il sangue viene liberato dai sali minerali in eccesso, dall'acqua e dai prodotti metabolici, nei polmoni dall'anidride carbonica. Se la concentrazione di qualsiasi sostanza nel sangue cambia, i meccanismi neuroormonali, regolando l'attività di un numero di sistemi, riducono o aumentano il suo rilascio dal corpo.

  Alcune proteine ​​del plasma sanguigno svolgono un ruolo importante nella coagulazione del sangue e nei sistemi anticoagulanti.

  Coagulazione del sangue- una reazione protettiva del corpo che lo protegge dalla perdita di sangue. Le persone il cui sangue non riesce a coagularsi soffrono di una grave malattia: l'emofilia.

  Il meccanismo della coagulazione del sangue è molto complesso. La sua essenza è la formazione di un coagulo di sangue, un trombo che ostruisce l'area della ferita e smette di sanguinare. Un coagulo di sangue si forma dalla proteina solubile fibrinogeno, che durante il processo di coagulazione del sangue si trasforma nella proteina insolubile fibrina. La conversione del fibrinogeno solubile in fibrina insolubile avviene sotto l'influenza della trombina, una proteina enzimatica attiva, nonché di una serie di sostanze, comprese quelle rilasciate durante la distruzione delle piastrine.

  Il meccanismo di coagulazione del sangue viene attivato da un taglio, una puntura o una lesione, che porta al danneggiamento della membrana piastrinica. Il processo si svolge in più fasi.

  Quando le piastrine vengono distrutte, si forma la proteina enzimatica tromboplastina che, quando combinata con gli ioni calcio presenti nel plasma sanguigno, converte l'enzima protrombina, proteina plasmatica inattiva, in trombina attiva.

  Oltre al calcio, nel processo di coagulazione del sangue prendono parte anche altri fattori, come la vitamina K, senza la quale la formazione della protrombina viene interrotta.

  Anche la trombina è un enzima. Completa la formazione della fibrina. Il fibrinogeno proteico solubile si trasforma in fibrina insolubile e precipita sotto forma di lunghi fili. Dalla rete di questi fili e delle cellule del sangue che indugiano nella rete si forma un coagulo insolubile: un trombo.

  Questi processi avvengono solo in presenza di sali di calcio. Pertanto, se il calcio viene rimosso dal sangue legandolo chimicamente (ad esempio con citrato di sodio), tale sangue perde la capacità di coagularsi. Questo metodo viene utilizzato per prevenire la coagulazione del sangue durante la conservazione e la trasfusione.

  Ambiente interno del corpo

  I capillari sanguigni non si avvicinano ad ogni cellula, quindi lo scambio di sostanze tra cellule e sangue, la comunicazione tra gli organi di digestione, respirazione, escrezione, ecc. effettuato attraverso l'ambiente interno del corpo, che consiste di sangue, fluido tissutale e linfa.

  Ambiente interno	Composto	Posizione	Fonte e luogo di formazione	Funzioni
  Sangue	Plasma (50-60% del volume sanguigno): acqua 90-92%, proteine ​​7%, grassi 0,8%, glucosio 0,12%, urea 0,05%, sali minerali 0,9%	Vasi sanguigni: arterie, vene, capillari	A causa dell'assorbimento di proteine, grassi e carboidrati, nonché di sali minerali di cibo e acqua	La relazione di tutti gli organi del corpo nel suo insieme con l'ambiente esterno; nutrizionale (consegna di nutrienti), escretore (rimozione dei prodotti di dissimilazione, CO 2 dal corpo); protettivo (immunità, coagulazione); normativo (umorale)
  	Elementi formati (40-50% del volume sanguigno): globuli rossi, leucociti, piastrine	Plasma del sangue	Midollo osseo rosso, milza, linfonodi, tessuto linfoide	Trasporto (respiratorio) - i globuli rossi trasportano O 2 e parzialmente CO 2; protettivo: i leucociti (fagociti) neutralizzano gli agenti patogeni; le piastrine forniscono la coagulazione del sangue
  Fluido tissutale	Acqua, sostanze nutritive organiche e inorganiche disciolte in essa, O 2, CO 2, prodotti di dissimilazione rilasciati dalle cellule	Gli spazi tra le cellule di tutti i tessuti. Volume 20 l (per un adulto)	A causa del plasma sanguigno e dei prodotti finali della dissimilazione	È un mezzo intermedio tra il sangue e le cellule del corpo. Trasferisce O2, sostanze nutritive, sali minerali e ormoni dal sangue alle cellule degli organi. Restituisce l'acqua e i prodotti della dissimilazione al flusso sanguigno attraverso la linfa. Trasferisce la CO2 rilasciata dalle cellule nel flusso sanguigno
  Linfa	Acqua, prodotti di decomposizione delle sostanze organiche in essa disciolte	Sistema linfatico, costituito da capillari linfatici che terminano in sacche e vasi che si fondono in due condotti che sfociano nella vena cava del sistema circolatorio nel collo	A causa del fluido tissutale assorbito attraverso le sacche alle estremità dei capillari linfatici	Ritorno del fluido tissutale nel flusso sanguigno. Filtrazione e disinfezione del fluido tissutale, che viene effettuata nei linfonodi dove vengono prodotti i linfociti

  La parte liquida del sangue - il plasma - passa attraverso le pareti dei vasi sanguigni più sottili - i capillari - e forma un fluido intercellulare o tissutale. Questo fluido lava tutte le cellule del corpo, fornisce loro sostanze nutritive e rimuove i prodotti metabolici. Nel corpo umano ci sono fino a 20 litri di liquido tissutale; costituisce l'ambiente interno del corpo. La maggior parte di questo fluido ritorna nei capillari sanguigni, e una parte minore, penetrando nei capillari linfatici chiusi ad un'estremità, forma la linfa.

  Il colore della linfa è giallo-paglierino. È composto per il 95% da acqua e contiene proteine, sali minerali, grassi, glucosio e linfociti (un tipo di globuli bianchi). La composizione della linfa assomiglia a quella del plasma, ma ci sono meno proteine ​​e ha caratteristiche proprie in diverse parti del corpo. Ad esempio, nell'intestino ci sono molte goccioline di grasso, che gli conferiscono un colore biancastro. La linfa viaggia attraverso i vasi linfatici fino al dotto toracico e attraverso di esso entra nel sangue.

  I nutrienti e l'ossigeno dei capillari, secondo le leggi della diffusione, entrano prima nel fluido tissutale e da esso vengono assorbiti dalle cellule. Ecco come avviene la connessione tra capillari e cellule. Anche l'anidride carbonica, l'acqua e altri prodotti metabolici formati nelle cellule vengono rilasciati prima dalle cellule nel fluido tissutale a causa della differenza di concentrazioni, quindi entrano nei capillari. Il sangue arterioso diventa venoso e trasporta i prodotti di scarto ai reni, ai polmoni e alla pelle, attraverso i quali vengono rimossi dal corpo.

MCV< 79 фл свидетельствует о микроцитозе, а MCV >100 fl - sulla macrocitosi.

MCH= (normale 25,4 - 34,6 pg (10 -15 kg)),

Dove Hb

R.B.C.- il numero di globuli rossi in 1 litro di sangue.

In base al valore MCH si distinguono le anemie ipo-, iper- e normocromiche.

MCHCON = (normalmente 30 – 38%),

Dove Hb – quantità di emoglobina nel sangue (g/l),

Hct– indicatore dell'ematocrito in %.

MCHC riflette la saturazione assoluta dei globuli rossi con l'emoglobina. Una diminuzione dell'MCHC indica una violazione della sintesi dell'emoglobina. Non vi è alcun aumento dell'indicatore.

RDW riflette le differenze nel volume dei globuli rossi, vale a dire grado di anisocitosi (normale 11,5-14,5%). Nelle moderne macchine ematologiche, l'RDW viene determinato automaticamente. Un RDW superiore al 15,0% indica la presenza di cellule di volume eterogeneo (micro, normo, macro e schizociti). Questo indicatore dovrebbe essere valutato solo parallelamente all'analisi della dimensione dei globuli rossi e all'esame morfologico dello striscio di sangue.

Eritropoiesi– il processo di maturazione dei globuli rossi nel midollo osseo a partire dal gambo (vedi appendice). La cellula madre morfologicamente distinguibile degli elementi del germe eritroide è l'eritroblasto (classe IV), che è formato da una cellula precursore sensibile all'eritropoietina appartenente alla classe delle cellule unipotenti (classe III). Maturando, l'eritroblasto si trasforma successivamente in normocita basofilo, policromatofilo, ossifilo, reticolocita e infine in eritrocita maturo. Man mano che il nucleo matura, diventa più denso e nella fase di transizione da un normocita ossifilo a un reticolocita, la cellula la perde, la concentrazione di emoglobina nel citoplasma aumenta, raggiungendo il massimo negli eritrociti maturi; Dopo la maturazione, i globuli rossi entrano nel letto vascolare, dove normalmente circolano per circa 90-120 giorni. Vengono poi distrutti nella milza: eritrodiaeresi. Uno squilibrio tra i processi di eritropoiesi ed eritrodiaeresi può portare a un cambiamento nel loro numero per unità di volume di sangue. Una diminuzione del numero di globuli rossi porta allo sviluppo di anemia (vedi lezione n. 2) e un aumento porta all'eritrocitosi.

ERITROCITOSI

Eritrocitosi - si tratta di un aumento del contenuto di globuli rossi per unità di volume di sangue (più di 5,1  10 12 / l). La causa dell'eritrocitosi può essere l'aumento dell'eritropoiesi ( eritrocitosi assoluta) o ispessimento del sangue ( relativa eritrocitosi). La causa più comune dello sviluppo dell'eritrocitosi assoluta è la mancanza di ossigeno nel corpo (eritrocitosi nei residenti di alta montagna, alpinisti, in pazienti con malattie croniche dei polmoni e del sistema cardiovascolare). Un ruolo importante nel suo sviluppo appartiene alle eritropoietine, ormoni renali di natura glicoproteica che stimolano l'eritropoiesi. Un aumento della sintesi e del rilascio di eritropoietina si verifica con una diminuzione del contenuto di ossigeno nel tessuto renale. La sovrapproduzione di eritropoietina, osservata in alcuni casi di carcinoma a cellule renali ed epatoma, porta allo sviluppo di eritrocitosi. Si presume che numerosi ormoni (tiroxina, corticotropina, glucocorticoidi) stimolino l'eritropoiesi attraverso le eritropoietine.

Si osserva eritrocitosi assoluta policitemia vera(eritremia, Malattia di Vaquez), quando la mielopoiesi va incontro a degenerazione maligna e iperplasia. Il numero di globuli rossi in questa malattia può aumentare fino a 10  10 12 /l e la quantità di emoglobina fino a 180-200 g/l. L'indice del colore è basso, poiché la formazione dei globuli rossi è accelerata e la quantità di emoglobina in essi contenuta non ha il tempo di raggiungere valori normali. Il volume del sangue circolante aumenta, l'ematocrito aumenta (ipervolemia policitemica), il numero di leucociti e piastrine aumenta, la pressione sanguigna aumenta e si sviluppa l'ipertrofia ventricolare sinistra. Si nota epato-splenomegalia a causa dell'aumento dell'afflusso di sangue agli organi interni e della metaplasia mieloide. A causa della trombocitosi e del deterioramento delle proprietà reologiche del sangue, c'è la tendenza a formare coaguli di sangue.

Eritrocitosi relativa può essere una conseguenza della perdita di liquidi dal corpo a causa di ustioni, febbre, vomito, diarrea, aumento della sudorazione e mancanza di liquidi, ad es. quando disidratato.

L'eritrocitosi porta ad un deterioramento delle proprietà reologiche del sangue (aumento della viscosità del sangue, aumento dell'aggregazione degli elementi formati), che interrompe la microcircolazione nei tessuti del corpo e il verificarsi di cambiamenti distrofici in essi.

Lavoro pratico.

Lavoro 1. Determinazione dell'ematocrito in un animale con perdita di sangue sperimentale.

Progresso: in un coniglio al 2° giorno dopo una perdita di sangue del 20%, si prelevano 2 ml di sangue dalla vena marginale dell'orecchio in provette graduate imbevute di eparina (50 ED/ml). Il sangue raccolto viene centrifugato per 5 minuti a 3000 giri/min. Calcoliamo l'indicatore dell'ematocrito, ad es. il rapporto tra il volume degli elementi formati (sedimenti) e il volume del sangue da analizzare (2 ml), secondo la formula:

, Dove

HCT– ematocrito in %;

V bozza– volume del sedimento (ml);

V esame del sangue– volume di sangue analizzato (2 ml).

Analizziamo i risultati ottenuti e traiamo conclusioni.

Pagina 1

Elementi formati che determinano la possibilità di svolgere la funzione più importante del sangue - respiratorio, degli eritrociti (globuli rossi). Il numero di globuli rossi nel sangue di un adulto è di 4,5-5,0 milioni per 1 mm3 di sangue.

Se mettessimo tutti i globuli rossi umani in una fila, otterremmo una catena lunga circa 150mila km; se si mettessero i globuli rossi uno sopra l'altro si formerebbe una colonna con un'altezza superiore alla lunghezza dell'equatore del globo (50-60mila km). Il numero di globuli rossi non è strettamente costante. Può aumentare notevolmente in caso di carenza di ossigeno in alta quota e durante il lavoro muscolare. Le persone che vivono in alta montagna hanno circa il 30% in più di globuli rossi rispetto ai residenti della costa marittima. Quando ci si sposta dalle zone di pianura a quelle di altopiano, il numero di globuli rossi nel sangue aumenta. Quando diminuisce il bisogno di ossigeno, diminuisce il numero di globuli rossi nel sangue.

La funzione respiratoria dei globuli rossi è associata alla presenza in essi di una sostanza speciale: l'emoglobina, che è un trasportatore di ossigeno. L'emoglobina contiene ferro bivalente che, combinato con l'ossigeno, forma il fragile composto ossiemoglobina. Nei capillari, tale ossiemoglobina si scompone facilmente in emoglobina e ossigeno, che viene assorbito dalle cellule. Lì, nei capillari dei tessuti, l'emoglobina si combina con l'anidride carbonica. Questo composto si decompone nei polmoni, l'anidride carbonica viene rilasciata nell'aria.

Il contenuto di emoglobina nel sangue viene misurato in valori assoluti o in percentuale. La presenza di 16,7 g di emoglobina in 100 ml di sangue viene assunta pari al 100%. Il sangue di un adulto contiene solitamente il 60-80% di emoglobina. Il contenuto di emoglobina dipende dal numero di globuli rossi nel sangue, dall'alimentazione, in cui è importante la presenza del ferro necessario per il funzionamento dell'emoglobina, dall'esposizione all'aria fresca e da altri motivi.

Il contenuto di globuli rossi in 1 mm3 di sangue cambia con l'età. Nel sangue dei neonati, il numero di globuli rossi può superare i 7 milioni per 1 mm3, il sangue dei neonati è caratterizzato da un elevato contenuto di emoglobina (oltre il 100%). Entro il 5-6o giorno di vita, questi indicatori diminuiscono. Poi, entro 3-4 anni, il numero di emoglobina e di globuli rossi aumenta leggermente; a 6-7 anni si osserva un rallentamento dell'aumento del numero di globuli rossi e del contenuto di emoglobina a partire dagli 8 anni; il numero di globuli rossi e la quantità di emoglobina aumentano nuovamente.

Una diminuzione del numero di globuli rossi inferiore a 3 milioni e la quantità di emoglobina inferiore al 60% indica la presenza di una condizione anemica (anemia).

Velocità di sedimentazione eritrocitaria.

Se il sangue viene protetto dalla coagulazione e lasciato per diverse ore nei tubi capillari, i globuli rossi iniziano a depositarsi per gravità. Essi

regolarsi ad una certa velocità: per gli uomini 1-10 mm/h, per le donne 2-15 mm/h. Con l’età, la velocità di sedimentazione degli eritrociti cambia. La velocità di eritrosedimentazione (VES) è ampiamente utilizzata come importante indicatore diagnostico che indica la presenza di processi infiammatori e altre condizioni patologiche. Pertanto, è importante la conoscenza degli indicatori normativi della VES nei bambini di età diverse.

Nei neonati, la velocità di sedimentazione degli eritrociti è bassa (da 1 a 2 mm/h). Nei bambini sotto i 3 anni il valore della VES varia da 2 a 17 mm/h. All'età di 7-12 anni, il valore della VES non supera i 12 mm/h.

Gruppi sanguigni e trasfusione di sangue.

Quando si trasfonde sangue da una persona a un'altra, è necessario tenere conto dei gruppi sanguigni. Ciò è dovuto al fatto che gli elementi formati del sangue - gli eritrociti - contengono sostanze speciali - antigeni o agglutinogeni, e le proteine ​​plasmatiche contengono agglutinine con una certa combinazione di queste sostanze, gli eritrociti si uniscono - agglutinazione; La classificazione dei gruppi si basa sulla presenza di alcune agglutinine e agglutinogeni nel sangue. Negli eritrociti esistono due tipi di agglutinogeni, designati dalle lettere dell'alfabeto latino A, B. Negli eritrociti possono essere presenti uno alla volta, insieme o assenti. Nel plasma sono presenti anche due agglutinine (che incollano i globuli rossi), designate con le lettere greche a e p. Il sangue di persone diverse contiene una, due o nessuna agglutinina. L'agglutinazione avviene se gli agglutinogeni del donatore incontrano le agglutinine omonime del ricevente (la persona che riceve la trasfusione di sangue): A con a, B con (3 o AB con ap. È chiaro che nel sangue di ogni persona le agglutinine e gli agglutinogeni sono con nomi diversi. B Se l'agglutinina A interagisce con l'agglutinina A o l'agglutinina B con l'agglutinina B, si verifica l'agglutinazione, che minaccia la morte del corpo Le persone hanno 4 combinazioni di agglutinogeni e agglutinine e, di conseguenza, ci sono 4 gruppi sanguigni: Gruppo I -. il plasma contiene agglutinine a e p, gli eritrociti non contengono agglutinogeni, il gruppo II contiene agglutinine p, e gli eritrociti contengono agglutinogeni A, il gruppo III contiene agglutinogeni A e B; .

MCV< 79 фл свидетельствует о микроцитозе, а MCV >100 fl - sulla macrocitosi.

MCH= (normale 25,4 - 34,6 pg (10 -15 kg)),

Dove Hb

R.B.C.- il numero di globuli rossi in 1 litro di sangue.

In base al valore MCH si distinguono le anemie ipo-, iper- e normocromiche.

MCHCON = (normalmente 30 – 38%),

Dove Hb – quantità di emoglobina nel sangue (g/l),

Hct– indicatore dell'ematocrito in %.

MCHC riflette la saturazione assoluta dei globuli rossi con l'emoglobina. Una diminuzione dell'MCHC indica una violazione della sintesi dell'emoglobina. Non vi è alcun aumento dell'indicatore.

RDW riflette le differenze nel volume dei globuli rossi, vale a dire grado di anisocitosi (normale 11,5-14,5%). Nelle moderne macchine ematologiche, l'RDW viene determinato automaticamente. Un RDW superiore al 15,0% indica la presenza di cellule di volume eterogeneo (micro, normo, macro e schizociti). Questo indicatore dovrebbe essere valutato solo parallelamente all'analisi della dimensione dei globuli rossi e all'esame morfologico dello striscio di sangue.

Eritropoiesi– il processo di maturazione dei globuli rossi nel midollo osseo a partire dal gambo (vedi appendice). La cellula madre morfologicamente distinguibile degli elementi del germe eritroide è l'eritroblasto (classe IV), che è formato da una cellula precursore sensibile all'eritropoietina appartenente alla classe delle cellule unipotenti (classe III). Maturando, l'eritroblasto si trasforma successivamente in normocita basofilo, policromatofilo, ossifilo, reticolocita e infine in eritrocita maturo. Man mano che il nucleo matura, diventa più denso e nella fase di transizione da un normocita ossifilo a un reticolocita, la cellula la perde, la concentrazione di emoglobina nel citoplasma aumenta, raggiungendo il massimo negli eritrociti maturi; Dopo la maturazione, i globuli rossi entrano nel letto vascolare, dove normalmente circolano per circa 90-120 giorni. Vengono poi distrutti nella milza: eritrodiaeresi. Uno squilibrio tra i processi di eritropoiesi ed eritrodiaeresi può portare a un cambiamento nel loro numero per unità di volume di sangue. Una diminuzione del numero di globuli rossi porta allo sviluppo di anemia (vedi lezione n. 2) e un aumento porta all'eritrocitosi.

ERITROCITOSI

Eritrocitosi - si tratta di un aumento del contenuto di globuli rossi per unità di volume di sangue (più di 5,1  10 12 / l). La causa dell'eritrocitosi può essere l'aumento dell'eritropoiesi ( eritrocitosi assoluta) o ispessimento del sangue ( relativa eritrocitosi). La causa più comune dello sviluppo dell'eritrocitosi assoluta è la mancanza di ossigeno nel corpo (eritrocitosi nei residenti di alta montagna, alpinisti, in pazienti con malattie croniche dei polmoni e del sistema cardiovascolare). Un ruolo importante nel suo sviluppo appartiene alle eritropoietine, ormoni renali di natura glicoproteica che stimolano l'eritropoiesi. Un aumento della sintesi e del rilascio di eritropoietina si verifica con una diminuzione del contenuto di ossigeno nel tessuto renale. La sovrapproduzione di eritropoietina, osservata in alcuni casi di carcinoma a cellule renali ed epatoma, porta allo sviluppo di eritrocitosi. Si presume che numerosi ormoni (tiroxina, corticotropina, glucocorticoidi) stimolino l'eritropoiesi attraverso le eritropoietine.

Si osserva eritrocitosi assoluta policitemia vera(eritremia, Malattia di Vaquez), quando la mielopoiesi va incontro a degenerazione maligna e iperplasia. Il numero di globuli rossi in questa malattia può aumentare fino a 10  10 12 /l e la quantità di emoglobina fino a 180-200 g/l. L'indice del colore è basso, poiché la formazione dei globuli rossi è accelerata e la quantità di emoglobina in essi contenuta non ha il tempo di raggiungere valori normali. Il volume del sangue circolante aumenta, l'ematocrito aumenta (ipervolemia policitemica), il numero di leucociti e piastrine aumenta, la pressione sanguigna aumenta e si sviluppa l'ipertrofia ventricolare sinistra. Si nota epato-splenomegalia a causa dell'aumento dell'afflusso di sangue agli organi interni e della metaplasia mieloide. A causa della trombocitosi e del deterioramento delle proprietà reologiche del sangue, c'è la tendenza a formare coaguli di sangue.

Eritrocitosi relativa può essere una conseguenza della perdita di liquidi dal corpo a causa di ustioni, febbre, vomito, diarrea, aumento della sudorazione e mancanza di liquidi, ad es. quando disidratato.

L'eritrocitosi porta ad un deterioramento delle proprietà reologiche del sangue (aumento della viscosità del sangue, aumento dell'aggregazione degli elementi formati), che interrompe la microcircolazione nei tessuti del corpo e il verificarsi di cambiamenti distrofici in essi.

Lavoro pratico.

Lavoro 1. Determinazione dell'ematocrito in un animale con perdita di sangue sperimentale.

Progresso: in un coniglio al 2° giorno dopo una perdita di sangue del 20%, si prelevano 2 ml di sangue dalla vena marginale dell'orecchio in provette graduate imbevute di eparina (50 ED/ml). Il sangue raccolto viene centrifugato per 5 minuti a 3000 giri/min. Calcoliamo l'indicatore dell'ematocrito, ad es. il rapporto tra il volume degli elementi formati (sedimenti) e il volume del sangue da analizzare (2 ml), secondo la formula:

, Dove

HCT– ematocrito in %;

V bozza– volume del sedimento (ml);

V esame del sangue– volume di sangue analizzato (2 ml).

Analizziamo i risultati ottenuti e traiamo conclusioni.