Анализ лактатдегидрогеназа. Сдача лдг в анализе крови на биохимию и расшифровка результатов

Биохимический анализ крови как один из методов установления состояния организма применяется уже достаточно долго и показал свою эффективность. Анализ крови можно назвать практически самым информативным методом установления диагноза. Биохимический анализ крови, расшифровка могут показать практически любые изменения в состоянии пациента. Этот метод отличается высоким уровнем достоверности и точности. Более того, данный анализ крови не только показывает клиническую картину состояния определенного органа и качество его функционирования, но и позволяет выполнить определение того, каких витаминов, макро- и микроэлементов не хватает в организме. Даже если ничего не болит, а органы не беспокоят, любые химические изменения в организме могут быть последствиями уже начавшегося процесса, поэтому очень важно вовремя обращаться в больницу и проводить при необходимости биохимический анализ крови. Чаще всего этот метод используется в практике урологии, гинекологии, кардиологии, терапии, гастроэнтерологии и других направлений медицины.

Биохимический анализ крови: подготовка и процесс

Для того чтобы провести биохимический анализ крови, необходимо взять из вены на локте кровь в количестве 5-10 мл. В процессе исследования состава крови выявляются ее состав, количество и удельный вес всех составляющих элементов. Все результаты данного исследования и их расшифровка заносятся в специальные бланки, в которых перечисляются компоненты крови и их количественное содержание. Потом на основании полученных в анализе данных врач сможет поставить наиболее точный диагноз, т. к. сравниваются полученные результаты с установленными эталонами для относительно здоровых людей-доноров. Анализ крови, точнее полученные значения, может сильно отличаться у одного и того же человека в разном возрасте и при разном состоянии здоровья. Более того, не только возраст человека, но и половая принадлежность в значительной степени могут влиять на данные, которые показал биохимический анализ.

В большинстве случаев все показания и критерии при проведении анализов не могут иметь точных эталонных значений. Общепризнанные нормы колеблются в установленном диапазоне. Полученные данные уже сравниваются с ними: биохимический анализ показал норму, или, наоборот, могут ли проявляться изменения. Любая больница, медицинский центр используют разные аппараты и методики для определения анализов, поэтому каждое отдельное медицинское учреждение устанавливает свои нормы для каждого показателя. Биохимический анализ, проведенный приблизительно одновременно в разных структурах, может отличаться. Каждая клиника, которая занимается тем, что проводит биохимический анализ, устанавливает собственные требования и критерии. Поэтому один и тот же показатель анализов, его расшифровка, трактуются по-разному. Врач с опытом работы легко справится с задачей проведения аналитического этапа биохимии и сможет определить наиболее точный диагноз. Такой метод определения диагноза практикуется в любом медицинском учреждении города.

В первую очередь необходимо ознакомиться с самой процедурой (анализ крови), методом ее осуществления и причиной назначения. Нужно подготовиться к сдаче анализов. Запрещается что-либо употреблять в пищу и пить. Необходимо сдавать анализ крови натощак, что дополнительно повысит уровень точности результатов. Чаще всего на осуществление проверки всех компонентов крови уходит не более одного дня. Однако проведение операции могут ускорить. Анализ крови таким методом предполагает изучение таких важных составляющих крови, как белки, ферменты, пигменты, витамины, углеводы, азотистые вещества и неорганические элементы.

Что такое фермент?

Анализ крови часто включает в себя определение различных ферментов, их активность. Они представляют собой молекулы белка, которые влияют на развитие биохимических реакций в организме человека с целью их ускорения. Другими словами, фермент называют еще энзимом. Научное направление, которое проводит изучение данных активных белковых молекул, называется энзимологией.

Структура фермента достаточно сложна. В его состав входят две части: активный основной центр и белковый элемент. Белковую часть называют апоферментом, а главный активирующий центр — коферментом. Все вместе, т. е. апофермент и кофермент называются голоферментом. Это и есть целостная структура энзима. Кофермент могут представлять различные органические соединения: витамины группы В, гем, флавин и другие. Именно эта составляющая отвечает за ускорение процессов и реакций в организме. А апофермент может быть только белком с третичной структурой. Это означает, что он потом сможет преобразоваться в структуру более сложную, чем эта.

Фермент проводит реакцию на определенное вещество, которое до реакции называется субстратом. После того как энзим на него воздействовал, полученный элемент называется продуктом. Чаще всего наименование ферментов образуется, если прибавить окончание «-аза» к названию вещества, которое расщепляет энзим. Например, субстрат — это сукцинат, а вот фермент называется сукцинатдегидрогеназа. В зависимости от того, как проходят реакции, ферменты делятся на несколько разновидностей. Например, некоторые из них могут проводить окислительные или восстановительные процессы, а некоторые направляют свое действие на расщепление связей между химическими элементами.

Все ферменты занимаются только одним процессом, в этом и заключается их узконаправленное действие. Более того, они могут работать только в определенных сложившихся условиях: при необходимой температуре, при определенном давлении, уровне кислотности. Фермент имеет своеобразные «родственные связи» с веществом, на которое необходимо воздействовать. Если представить процесс, то апофермент ищет и прикрепляется к субстрату, а кофермент начинает процесс ускорения взаимодействия. Эту связь называют лиганд-рецепторной либо принципом замка и ключа.

Специальный фермент лактатдегидрогеназа

В кровяной жидкости и некоторых тканях находится специальный фермент — лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Данный компонент включает в себя 5 видов изоферментов. Наибольшая активность энзима проявляется в почках и печени, в мышцах сердца и скелета, поэтому в крови ЛДГ расшифровка используется чаще, для того чтобы узнать, насколько перечисленные органы и мышцы работают правильно и точно. Этот показатель достаточно сложно установить, он задействуется нечасто, поэтому не в каждом медицинском учреждении позволено сделать такой анализ. Он требует максимальной точности. К тому же если произведена расшифровка, то могут быть отклонения от нормы. Большое значение в проведении анализа с максимальной точностью имеют профессиональные навыки медицинского персонала и качество оборудования.

Проведение анализа на лактатдегидрогеназу требуется при возникновении определенных подозрений на какие-либо заболевания. Основные случаи использования анализа на ЛДГ:

  • определение развития анемии (показатель будет повышенным);
  • проведение диагностики организма на развитие новообразований, в том числе и опухолей;
  • если был инфаркт миокарда — для диагноза, наблюдения и контроля;
  • болезни, поражающие гепатобиларный комплекс;
  • различные заболевания, процесс развития которых связан с гемолизом.

Кровь анализируется на ЛДГ по специальной методике, которая называется UV-тест. Анализ будет проводиться только в том случае, если в направлении он указан. Данный тест не просто производит расчет и выдает результат, если проведена расшифровка. Он делает небольшое медицинское описание состояние организма по активности данного ЛДГ. Сам анализ крови занимает не более одного дня, а результаты выдаются на второй день. Категорически запрещено подделывать данные, т. к. это может негативно сказаться на ходе лечения пациента.

ЛДГ зависит от возрастного критерия. Для взрослого человека данный показатель не должен быть меньше 240 и больше 480 МЕ/л. Для детей различного возраста критерий будет иметь очень сильные различия. Так, у новорожденного младенца в первый день после рождения ЛДГ будет больше чем 1327 МЕ/л. В первые 5 дней жизни показатель уменьшится до 1732 МЕ/л. С шестого дня по шестой месяц показатель будет уменьшаться до 975 МЕ/л. До 1 года он должен быть не больше чем 1100 МЕ/л. У ребенка до 3 лет ЛДГ не должен превышать норму в 850 МЕ/л, а в возрасте от 4 до 6 лет этот показатель должен снизиться приблизительно 620 МЕ/л. В дальнейшем (до 12 лет) ЛДГ снижается до 580 МЕ/л, а в 17 лет — до 450 МЕ/л.

Нормальные показатели и отклонения от нормы ЛДГ

Повышаться уровень лактатдегидрогеназы может как при физиологических причинах, так и при патологических отклонениях, на которые стоит обратить внимание. При обычных неопасных причинах активность фермента повышается в период беременности, у новорожденных младенцев, у людей, которые активно занимаются спортом.

Общий уровень лактатдегидрогеназы может повышаться, в случае если был инфаркт миокарда. При этом само повышение фермента будет наблюдаться через 8-11 часов после инфаркта. Через 40-73 часа активность энзима достигает своего максимума. Показатель увеличивается в 2-5 раз. Такой критический уровень сохраняется еще 10 дней, но срок может колебаться в зависимости от размера участка сердечных мышц, который был поврежден. Все увеличение активности происходит за счет таких параметров, как ЛДГ2 и ЛДП. Если человек болеет стенокардией, то данный фермент не покажет повышения активности.

Умеренный уровень повышения активности ЛДГ может быть при миокарде, сердечной недостаточности, острых проявлениях коронарной недостаточности, но при этом инфаркт не будет проявляться. Помимо этого, повышение активности наблюдается при возникновении застойных явлений и проблем в печени. Если у человека есть заболевание аритмии сердца, то ЛДГ может быть в норме, но после проведения электроимпульсной терапии показатель может увеличиться.

Источником повышения параметров фермента могут быть такие заболевания, как:

  • легочная недостаточность, инфаркт легких;
  • миопатия вследствие повреждения мышц при травмах, воспалительных процессах;
  • вирусный гепатит в острой форме;
  • желтуха (только первые этапы заболевания);
  • раковые образования в печени;
  • цирроз печени.

Проведение анализов на ЛДГ помогает вовремя выявить многие заболевания сердца, печени, почек и мышц, однако анализ требует максимальной точности.

Норма ЛДГ – важный показатель крови, который может предупредить о наличии в организме ребенка или взрослого патологий. Под ЛДГ понимается лактатдегидрогеназ. Это фермент располагающийся внутри клеток с содержанием цинка. С его помощью протекает процесс окисления молочной кислоты. ЛДГ присутствует почти во всех системах, однако чаще всего проявляется в рамках мускулатуры скелета, мышцы сердца, почках и т.д.

ЛДГ в крови можно разделить на пять подвидов, отличия которых связаны со структурой на молекулярном уровне и местонахождением. От того, какого ЛДГ больше, будет выбран способ глюкозного окисления. Варианта есть два – аэробный или анаэробный. В первом случае в итоге будет получаться углекислый газ с водой, во втором молочная кислота.

ЛДГ 1 и 2 представлены в основном в мышце сердца. Третий номер относится к легким, а четвертый и пятый наблюдается в мускулатуре скелета.

При заболеваниях, которые в организме женщин и мужчин повреждают ткани или разрушают клетки, становится ЛДГ повышен. Именно поэтому ЛДГ в крови выступает как важный показатель, изменения которого связаны с повреждением тканей.

Стоит отметить, что увеличение показателя ЛДГ в анализе не является признаком конкретной болезни, биохимия его помогает при работе с инфарктами легкого, мышечной дистрофией и анемией гемолитической природы. При этом у беременных женщин, детей и у взрослых после интенсивных занятий спортом по физиологическим причинам лактатдегидрогеназа повышена.

Расшифровка, когда был получен биохимический анализ, не сложна. Показатели нормы зависят от возраста пациента. Так в анализе новорожденных в первые четыре дня жизни показатель ЛДГ должен быть не менее 750 Ед/л. Для периода с четвертого по десятый день жизни, как минимум, 2000 Ед/л.

Начиная с десятого дня стартует снижение показателя. В частности, в анализе малыша до двух лет ЛДГ должен быть на уровне не менее 420 Ед/л. Следующая возрастная категория – это дети от двух до 12 лет. Их биохимия должна продемонстрировать как минимум 295 Ед/л. Для детей старше 12-ти лет показатель нормы находится на уровне от 250 Ед/л. Такие же результаты будут встречаться в анализе и у взрослых людей. Начиная с 12 лет, показатели нормы остаются неизменными.

Когда же такая подробная биохимия необходима? Чаще всего анализ назначают, когда подозревается нарушение целостности тканей, неважно хронической или острой природы. Это составляющая обследования пациента в комплексе. Резкая боль в груди также требует такого обследования. Нередко причины острой боли кроются в:

  • инфаркте миокарда;
  • стенокардии;
  • инфаркте легкого.

Заболевания, связанные с эритроцитным гемолизом, также могут быть причиной назначения на анализ. При терапии, направленной на борьбу с онкологией, данный анализ также включен в список обязательных. Исследования печеночных, почечных патологий, а также поражений мышц – все это причины отправиться на анализ.

Отклонения от нормы

Иногда расшифровка анализа показывает, что уровень ЛДГ понижен. Кстати, встречается это гораздо реже повышения. Если ЛДГ понижен, причины могут крыться в активном расщеплении глюкозы организмом. Например, понижен этот показатель может быть вследствие серьезных физических упражнений. Организм отчаянно нуждается в энергии, почему и происходит слишком быстрое расщепление глюкозы.

Однако есть и менее безобидные причины. В частности, речь идет о двух типах мутаций генетического уровня, из-за которых расшифровка анализа всегда будет демонстрировать снижение.

В частности, при первом типе мутации, люди очень часто подвержены усталости и мышечной слабости. У второго же типа обычно отсутствуют какие-то выраженные симптомы. На уровень ЛДГ в анализе может повлиять чрезмерное употребление аскорбиновой кислоты.

Наиболее часто в анализе можно увидеть повышение данного показателя. Расшифровка данного явления чуть сложнее, поскольку причин повышения больше. Чаще всего это связано с поражением организма болезнями, которые приводят к разрушениям тканей и клеток.

Такое повышение встречается при:

  • инфаркте миокарда;
  • разнообразных гепатитах;
  • желтухе;
  • циррозе печени;
  • остром лейкозе;
  • панкреатите в его острой форме;
  • патологиях почек;
  • повреждениях скелетной мускулатуры;
  • употреблении различных лекарственных препаратов и кофеина.

Небольшое увеличение показателя ЛДГ может говорить о присутствии в организме пациента острой коронарной недостаточности, миокардита, хронических сердечных патологиях или печеночном застое.

Нередко у людей, у которых наблюдается сердечная аритмия, фермент не теряет своей активности и демонстрирует норму. Однако, если воспользоваться терапией импульсов электрического типа, можно заметить, что показатели несколько выше необходимых. Бывает, что повышение ЛДГ происходит у детей грудного возраста в силу физиологических особенностей, которые отклонением от нормы считать нельзя.

Заметить увеличение активности фермента можно при обострении различных хронических патологий в почках. Временами концентрацией данного фермента демонстрируется нормальный показатель, а временами, после организации гемодиализа фермент повышается.

С помощью определения подтипа ЛДГ можно локализовать патологию. То есть сразу определить, в какой системе присутствуют нарушения у человека.

Важные сведения об анализе

Стоит отметить, что любое лабораторное исследование может продемонстрировать ложные показатели. Чаще всего это связано с отсутствием у сдающих знаний о том, как правильно нужно готовиться к подобным тестам.

В частности, повысить результат в анализе может гемолиз эритроцитов в кровяной пробе. Это связано с высокой активностью ЛДГ в кровяных клетках. Если пациент незадолго до исследования выполнял интенсивные физические упражнения, то риск получения неверного результата также высок.

Пациентам, использующим протезированный клапан сердца, необходимо извещать об этом врача, поскольку это может повысить результат из-за того, что клапанные створки повреждают клетки крови. Незадолго до исследования необходимо исключить электроимпульсную терапию, а также гемодиализ.

Большое количество тромбоцитов в крови человека также не помогает в верном определении ЛДГ, как и целый ряд лекарственных препаратов, а также кожных заболеваний. Исключать необходимо любые анестетики, аспириносодержащие препараты, ряд лекарственных средств антибактериального и противовоспалительного назначения.

Стоит также понимать, что данный анализ является неспецифичным. В соответствии с этим, трактовка результата выполняется с учетом целого ряда показателей, которые предоставляются другими исследованиями в лаборатории.

Когда речь идет об определении процессов в острой форме, которые связаны с тканевыми повреждениями, необходимо подсчитывать изменение показателя активности ЛДГ в плазме в течение короткого временного промежутка после обострения. При определении инфаркта миокарда в роли главного показателя стоит выделять тропонин I, а не ЛДГ.

В современном мире наука не стоит на месте. Заболевания тщательно изучаются, и ученые ищут способы борьбы с ними. Доктора часто назначают сдавать анализы, которые совсем не понятны простым людям, но именно может подтвердить или опровергнуть опасения врача. Так и анализ на ЛДГ, а особенно повышенная лактатдегидрогеназа говорит о многом. Что это такое, и каковы последствия, поговорим далее.

Что такое ЛДГ

Лактатдегидрогеназа - это один из ферментов, который показывает наличие поврежденных клеток. Он находится как в крови, так и в тканях в разных количествах. В процессе дыхания в клетках образуется соль молочной кислоты. Лактатдегидрогеназа способствует ее переходу в пировиноградную, которая участвует в высокоэнергетическом процессе окисления. Он способствует быстрому выделению энергии из глюкозы, которая необходима для сокращения мышц, протекания биохимических процессов. Итог - это продукты, которые легко удаляются из организма - углекислый газ и вода. Если недостаточно поступает кислорода, фермент накапливается, возникают патологии, которые ускоряют распад клеток. Они приведут к тому, что лактатдегидрогеназа повышена. Этот показатель очень чувствителен к разрушению клеточных структур.

Лактатдегидрогеназа, если расположить в порядке уменьшения количества, находится в таких органах и тканях:

  • В почках.
  • Сердечной мышце.
  • Скелетной мускулатуре.
  • Поджелудочной железе.
  • Селезенке.
  • Химической лаборатории нашего организма - печени.
  • Легких.
  • В сыворотке крови.

Типы ЛДГ

Фермент лактатдегидрогеназа имеет несколько форм, которые отличаются друг от друга изоферментами, и находятся они в разных тканях. В зависимости от большей концентрации изофермента в том или ином органе существуют типы этого фермента:

  • ЛДГ- 1 - преимущественно в сердце и клетках крови.
  • 2 - в лейкоцитах.
  • 3 - в легочной ткани.
  • ЛДГ - 4 - больше всего в почках, плаценте, поджелудочной железе.
  • 5 - обнаруживается в печени и поперечнополосатой мышечной ткани.

Благодаря этому можно сделать вывод, за счет какого изофермента повышен уровень ЛДГ, и определить заболевание.

Когда назначают данный анализ

Существует несколько состояний, при которых необходимо контролировать уровень ЛДГ:

  • При заболеваниях
  • После инфарктов миокарда.
  • При выявлении различных опухолей.
  • Если необходимо определить вид анемии.
  • При заболеваниях с повышенным гемолизом.
  • При резких болях в области грудной клетки.
  • Если имеются поражения печени или почек.
  • Для обследования тканей и мышц после поражения травмой или болезнью.

Влияние факторов на результат анализа

Если врач заподозрил, что у вас повышенная лактатдегидрогеназа, опровергнуть или подтвердить это может только анализ.

Анализ крови на ЛДГ сдается утром натощак. Кровь забирается из вены. Перед походом в не требуется соблюдение особого питания. Только необходимо знать, что имеются факторы, которые могут исказить результат. Что может повлиять на точность результата анализа:

  1. Принятие витамина С может понизить уровень ЛДГ в крови.
  2. Применение электроимпульсной терапии накануне сдачи анализа.
  3. Проблемы с кожей.
  4. Содержание алкоголя в крови.
  5. Тромбоцитоз.
  6. Применение гемодиализа.
  7. Некоторые медицинские препараты, такие как, «Аспирин», «Митрамицин», анестетики, фториды могут повысить уровень фермента.
  8. Чрезмерные физические нагрузки.

Эти факторы могут повлиять на результат, но это не значит, что в организме есть патологические процессы.

Перед тем, как узнать содержание фермента у себя в крови, необходимо проконсультироваться с врачом, какие препараты надо отменить перед походом в лабораторию.

Очень важно правильно транспортировать и хранить забранную кровь, так как несоблюдение правил может привести к и в результате повышенная лактатдегидрогеназа.

Показатели нормы ЛДГ для детей и взрослых

Показатели содержания лактатдегидрогеназы меняются с возрастом. Чем старше человек становится, тем они ниже. Итак, концентрация ЛДГ:

  • Новорожденные - до 28,9 мккат/л.
  • От 1 год до 3лет - до 14,2 мккат/л.
  • У мальчиков от 7лет до 12 лет - до 12,7 мккат/л.
  • Девочки от 7 лет до 12 лет - до 9,67 мккат/л.
  • Мужчины - до 11,4 мккат/л.
  • Женщины - до 7,27 мккат/л.

Показатели ЛДГ могут быть выше и ниже нормы.

Повышенная лактатдегидрогеназа - причины

Повышенные показатели наблюдаются у беременных и при чрезмерной физической нагрузке.

Если в результате анализа лактатдегидрогеназа повышена. Причины этого - развитие следующих состояний:

  • Инфаркт миокарда.
  • Вирусные заболевания печени.
  • Цирроз печени.
  • Онкология.
  • Острый панкреатит.
  • Патологические заболевания почек.
  • Анемия.
  • Лейкоз.
  • Состояния, при которых происходит обширный распад клеток: шок, выраженная гипоксия, ожоги больших площадей.
  • Обширные травмы.
  • Заболевания мышечной системы.

Однако, не только этот анализ подтверждает наличие патологии в организме. Необходимо проводить дальнейшее обследование. Изучая активность изоферментов, специалист сможет определить локализацию заболевания.

Значение показателей изоферментов ЛДГ

Если подробнее рассмотреть повышение лактатдегидрогеназы определенного вида, то можно определить очаги возможно развивающейся патологии.

Повышение ЛДГ-1 или отношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 возможно при следующих состояниях:

  • Остром инфаркте.
  • мегалобластной.
  • Остром некрозе почек.
  • При наличии опухолей мужской и женской половой сферы.

Повышение ЛДГ-5 характерно при:

  • Заболеваниях печени.
  • Раке.
  • Травмировании скелетных мышц.

Повышение ЛДГ-2 и ЛДГ-3 обычно наблюдается при:

  • Остром лейкозе.
  • Хроническом гранулоцитозе.

Повышение ЛДГ-3, возможно частично ЛДГ-4 и ЛДГ-5 чаще всего бывает, если имеются:

  • Заболевания почек.
  • Легочная эмболия.
  • Сердечная недостаточность, развивающаяся с вовлечением легочной ткани.

Повышение ЛДГ-4 ЛДГ-5 обнаруживается, если диагностируют:

  • Нарушение кровообращения из-за слабой работы сердца.
  • Поражение печени.
  • Травмы мышц.

ЛДГ у детей

Если первый результат выше нормы, необходимо пересдать анализ, чтобы убедиться в его точности. Если все же лактатдегидрогеназа повышена у ребенка, то необходимо провести полное обследование. Один этот показатель не дает права на постановку окончательного диагноза и назначение лечения.

Лечение заболеваний и изменение ЛДГ

Если лактатдегидрогеназа повышена, лечение заболевания постепенно может привести этот показатель в норму.


Если в начале заболевания лактатдегидрогеназа повышена, то при успешном лейкозов, опухолевых заболеваний активность ЛДГ снижается.

Вот такой не совсем простой анализ, о котором большинство из нас даже не догадываются. А он, оказывается, может о многом поведать лечащему врачу.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная инфекция – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность
Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:
  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами
При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!


Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:
  • острый панкреатит
  • различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
  • холестаз
  • прободение язв
  • болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
  • прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)
Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови


Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:
  • инфаркт миокарда
  • острый гепатит (вирусный, токсический)
  • раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
  • травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
  • острый панкреатит
  • патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
  • гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:
  • острый гепатит
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени или метастазы в печени
  • обширный инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани
У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:
  • гепатиты
  • некроз печени
  • цирроз
  • рак печени и метастазы в печени
  • инфаркт миокарда
  • наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
  • гепатоз
  • холестаз
Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Лактатдегидрогеназа - это фермент, принимающий участие в метаболизме глюкозы. Как известно, глюкоза является основным источником энергии для поддержания жизнедеятельности организма. При наличии в клетке кислорода, глюкоза расщепляется, высвобождая энергию с образованием воды и углекислого газа. Но если по каким-то причинам кислорода в клетке нетто она тоже может использовать молекулу глюкозы для своей работы. Правда в этом случае объем высвобождаемой энергии оказывается меньше примерно в 18 раз и вместо углекислого газа и воды образуется молочная кислота. Так происходит, если, например, произошло перекрытие сосуда, снабжающего клетку кровью. Она может продержаться еще какое-то время, но только в том случае, если ей поможет лактатдегидрогеназа.

Именно поэтому она присутствует во всех клетках организма, в качестве запасного «пожарного» варианта работы клетки без участия кислорода. Лактатдегидрогеназа сконцентрирована, главным образом внутри клеток и лишь небольшая ее часть присутствует в сыворотке крови

Когда из-за заболевания или по другим причинам, клетки начинают разрушаться, концентрация лактатдегидрогеназы крови увеличивается. Таким образом, при проведении анализа крови, этот фермент является важным маркером разрушения тканей. Хотя само по себе увеличение ЛДГ в сыворотке крови еще не указывает на какое-то заболевание, оно играет роль вспомогательного фактора при диагностике различных заболеваний, например, при инфаркте легкого, гемолитической анемии или инфаркте миокарда. Впрочем, в последнем случае, теперь все чаще используют тест на концентрацию в крови тропонина, что является более информативным и специфическим показателем. Тем не менее, тест на уровень лактатдегидрогеназы помогает провести дифференцированную диагностику при болевых ощущениях за грудиной и в грудной клетке.

Норма лактатдегидрогеназы в крови. Расшифровка результата (таблица)

Поскольку уровень лактатдегидрогеназы в сыворотке крови возрастает при повреждении тканей и клеток, данное тестирование назначается при комплексных обследованиях, чтобы выявить возможные патологические процессы, а также для того чтобы выяснить причины появления острой боли за грудной клеткой. Анализ крови на лактатдегидрогеназу может быть назначен для диагностики заболеваний, вызывающих гибель эритроцитов, а также для того чтобы следить за ходом лечения онкологических заболеваний. Кроме того данный тест необходимо проводить для того чтобы оценить степень поражения мышечной ткани при дистрофии или при исследовании степени поражения клеток печени и почек при соответствующих заболеваниях.

Забор крови осуществляется из вены строго натощак – рекомендуется не принимать пищу за 12 часов до сдачи анализа.

Норма лактатдегидрогеназы в крови обычных людей и беременных женщин:


Если лактатдегидрогеназа повышена, что это значит?

Заболеваний, которые вызывают повышение уровня лактатдегидрогеназы в сыворотке крови достаточно много. Вот их примерный список:

  • инфаркт легкого,
  • инфаркт миокарда,
  • миокардит,
  • застойная сердечная недостаточность,
  • инфаркт кишечника,
  • эмболия легкого,
  • заболевания, вызывающие разрушение эритроцитов – серповидно-клеточная анемия, мегалобластическая анемия, гемолитическая анемия и другие виды, эритремия,
  • лейкозы,
  • заболевания печени с разрушением ее клеток – гепатиты, цирроз, алкогольное поражение,
  • опухолевые образования злокачественного характера – рак печени, рак яичек, яичников, лимфомы, метастазы и т.п.
  • заболевания почек с разрушением их клеток,
  • мышечная дистрофия и другие мышечные патологии,
  • переломы костей,
  • гипотиреоз,
  • инсульт,
  • эклампсия,
  • тромбоцитоз,
  • некоторые другие заболевания.

Все эти заболевания объединяет одно – они протекают с разрушением и отмиранием клеток. При беременности увеличение концентрации лактатдегидрогеназы является довольно опасным симптомом, который может говорить о преждевременной отслойке плаценты и гибели плода. Чрезвычайно высокая активность ЛДГ связывается с раковыми новообразованиями в легких и в брюшной полости и с болезнью Ходжкина. При лейкемии повышение уровня лактатдегидрогеназы весьма незначительно.

Но бывают и другие причины, по которым повышается норма лактатдегидрогеназы в крови. Например, повышение уровня лактатдегидрогеназы наблюдается у пациентов с искусственным сердечным клапаном, вследствие разрушения эритроцитов створками этого устройства. К такому же результату приводит интенсивная физическая нагрузка незадолго до сдачи крови или прием некоторых лекарственных препаратов, в частности – анестетиков, анаболических стероидов, кодеина, изотретионина, вальпроевой кислоты, вазопрессина и многих других. Поэтому перед проведением анализа не забудьте предупредить вашего лечащего врача обо всех лекарственных средствах, которые вы принимали в последнее время.

Если лактатдегидрогеназа понижена, что это значит?

Снижение уровня лактатдегидрогеназы, в отличие от его повышения, не свидетельствует о каком-то заболевании и обычно не используется для диагностики. Чаще всего подобное явление может быть вызвано повышением уровня мочевины или оксалатов, которые нейтрализуют проявления лактатдегидрогеназы. Также уровень ЛДГ в сыворотке крови может быть снижен в результате приема некоторых лекарственных препаратов, в частности аскорбиновой кислоты – витамина С, метронидазола, гидроксимочевины амикацина, цефотаксима и проч.



Похожие публикации